[Música] Olá eu sou o professor Ângelo celaz essa é a nossa aula de número três da disciplina células e tecidos do curso de licenciatura em biologia da Univesp hoje nós vamos falar sobre proteínas e ácidos nucleicos que são os dois grupos de macromoléculas que também contribuem pra composição da célula já tínhamos visto carboidratos e lipídeos e hoje então proteínas e ácidos nucleicos começamos com proteína proteína é um polímero né formado por aminoácidos mas não qualquer aminoácido por Alfa aminoácidos e que exerce algum papel biológico né eu posso polimerizar aminoácidos e ter um polipeptídeo nós vamos
ver isso eh já já mas que sem função biológica acaba se comportando como uma macromolécula mas não uma macromolécula proteica tá eh vejam Ah bom as proteínas são importantíssimas em termos de matéria seca elas representam aí cerca de 50% da nossa matéria seca tirando a água né O que sobra metade é proteína né e Elas têm então a formação com mono monômeros né perdão de aminoácidos e aminoácido o próprio nome tá dizendo Tem uma função amina e uma função ácido na mesma molécula vejam aqui a fórmula então aqui a função ácido co dup ooh e
a função amina cnh2 e sempre o agrupamento Amina está posicionado no segundo carbono quer dizer no carbono adjacente à carboxila né o segundo carbono também recebe o nome de alfa o terceiro Beta Gama Delta etc tá então as proteínas são sempre Alfa aminoácidos é R é um radical que pode ser hidrogênio pode ser um carbono pode ser um grupamento de carbonos ou outros radicais um benzeno coisas que o valham E é isso que diferencia um aminoácido do outro tá eh os aminoácidos tem um caráter anfótero que que é caráter anfótero Vamos lá eh em solução
os aminoácidos TM estruturas eletricamente diferenciadas em função do PH do meio então vamos imaginar uma solução ácida com ph bastante baixo num PH bastante baixo Há muitos prótons e portanto tanto a carboxila quanto a Amina estão protonadas né então carboxila protonada Amina protonada a medida que eu aumento o PH eu diminuo eu retiro prótons do meio e portanto as os prótons né tendem a sair primeiramente do grupo carboxila e a carboxila então fica desprotonada fica negativada como vimos anteriormente já a partir de ph2 2,5 mais na metade delas né e a Amina continua protonada notem
que em termos elétricos eu tenho uma carga negativa uma carga positiva né então carboxila desprotonada amina protonada e finalmente se eu continuo aumentando o PH quer dizer diminuindo os prótons esse próton do radical Amina acaba saindo também então em pH alto eu tenho tanto a carboxila quanto a Amina desprotonadas em termos elétricos vejam que interessante em pH baixo a carga elétrica de um aminoácido é positiva por quê aqui tá neutro e aqui tem um próton a mais PH em torno de 67 que é mais ou menos o PH do interior da célula eu tenho uma
carga elétrica neutra porque eu tenho uma carga positiva uma carga negativa este ponto é chamado ponto isoelétrico quer dizer mesma carga quer dizer carga nula né a somatória das cargas é zero e finalmente em PH mais alto a carga elétrica fica negativa por causa desta carboxila que tá desprotonada um composto que pode ser ora positivo ora negativo recebe o nome de composto anfótero essa característica dos aminoácidos é extremamente importante porque ela vai ser herdada pelas proteínas já que estas são formadas por aminoácidos tá os aminoácidos eh proteicos São 20 diferentes aminoácidos que a gente consegue
sintetizar para fazer uma proteína nós vamos ver isso mais para PR frente nos ribossomos tal e eh os 20 aminoácidos alguns deles nós não conseguimos fabricar nós animais né e oito deles por isso são chamados de essenciais ou eu me alimento deles ou eu não consigo tê-los na minha estrutura tá E essa deficiência de aminoácido pode ser algo que causa algum cause alguma patologia alguma doença né bom os oito aminoácidos essenciais são esses aqui valina leucina isoleucina triptofano fenilalanina e metionina treonina e lisina vejam que eu escrevo o nome por extenso mas eu tenho um
código de três letras né que representa o aminoácido e tem o código de uma letra que também os representa quando eu vou sequenciar a a os aminoácidos que tem uma proteína Esses códigos são muito importantes porque eliminam né imagina escrever por extenso o nome de 700 aminoácidos numa estrutura de proteína né E notem que o grupo R aqui é formado basicamente por hidrogênio e carbono Então são grupos R apolares aqui eu tenho uma hidroxila então é um grupo R polar e aqui eu tenho além da carga elétrica da amina e da carboxila uma outra amina
com uma outra carga elétrica positiva o que dá característica diferente pra lisina com relação aos outros os aminoácidos eh não essenciais quer dizer que a gente consegue sintetizar são portanto em número de 12 e também agrupados aí em ah grupos R formados por hidrogênio e carbono a pooles né glicina alanina prolina e cisteína grupos R polares com oxigênio nitrogênio etc cina tirosina asparagina e glutamina outro grupo Amina no grupo R arginina e istidina e outro grupo carboxila no grupo r aspartato e glutamato veja uma apresentação rápida obviamente eu quero que vocês distingam que é uma
função aminoácido mas obviamente não há sentido em ter a decoradas essas estruturas né as estruturas estão disponíveis em qualquer livro aí de bioquímica de biologia celular de de de química mesmo etc então grupos R apolares polares grupos Amina eh e grupos carboxila além da função aminoácido E aí tão os 20 aminoácidos que fazem parte das proteínas os aminoácidos se ligam Então os monômeros para formar dímeros ou depois trímeras tetrâmeras polímeros né e a ligação se dá entre o grupo Amina de um aminoácido e o grupo oila do outro aminoácido adivinha com uma chance o que
que pode e ser formado nessa polimerização que não Por acaso tá em amarelo H2 o e junto que sobrou Então vamos lá juntei alanina com glicina alanina glicina uma outra forma de representar aqui uma porção que tem uma amina e aqui uma porção com carboxila notem que isso continua a amo ácido né nas pontas vai sempre sobrar uma Amina de um lado e uma carboxila do outro a ligação peptídica tá aqui representada e fica sempre C dupla o traço NH outro aminoácido C dupla o traço NH outro aminoácido e assim sucessivamente formando então um polipeptídeo
peptídeo porque a ligação é chamada peptídica né que são Então os polímeros dos aminoácidos a estrutura das proteínas primeiro para eu desvendar a estrutura eu tenho que saber qual é a sequência de aminoácidos que essa proteína contém e essa estrutura é chamada estrutura primária sequência de aminoácidos que formam a cadeia proteica então por exemplo aqui uma proteína com a carboxila de um lado a Amina do outro né E aqui valina Glutamina lisina leucina aspartato etc alanina istidina glicina lanina glicina glutamato na outra extremidade aqui pode ter centenas de aminoácidos uma proteína tem normalmente 500 eh
300 A 600 aminoácidos e bastante comum nas estruturas de proteína notem que sempre tem uma estrutura com carboxila de um lado Amina de outro essa estrutura é chamada de porção ou ponta Amino terminal e ponta carboxi ou C terminal tá toda a proteína tem exceto uma proteína cíclica né porque aí essas duas pontas se juntam e desaparecem esses grupamentos tá eh estrutura secundária seriam as interações por ligações hidrogênio que ocorrem entre a dupla o de uma ligação peptídica e o hidrogênio de uma outra ligação peptídica tá E essa estrutura então Eh secundária ela pode ser
representada de duas formas ou em termos de hélice e aqui eu tenho ó olha NH o aqui uma ligação de hidrogênio outra isso vai amarrando a estrutura na forma então do que se conhece como Alfa hélice que os aminos vão dando voltas sobre si mesmos né a em torno de meio nanômetro cada volta né Eh e também essa estrutura mais tridimensional né ou então eles vão se arranjando numa estrutura que a gente chama de folha Beta ou Beta preguiada que tem esse jeitão aqui sempre interagindo NH com o por ligações de hidrogênio formando o que
a gente conhece então como estrutura secundária da proteína os grupamentos R acabam originando ou deformando a molécula para formar o que a gente conhece como estrutura terciária que é a estrutura que a proteína vai ter para funcionar Tá e essa estrutura decorrente das interações então que os grupos r t Que tipo de interação pode ser interação ou atração ou repulsão de uma carga positiva com uma carga negativa ou duas cargas negativas ou duas cargas positivas por exemplo pode ser atração polar pode ser atração por ligações de hidrogênio pode ser interações apolares né fuga da água
dois grupamentos R se aproximam e podem ser Pontes de sulfeto tem um aminoácido que é a cisteína que tem grupamento sh esse hidrogênio sai e um um enxofre gruda com o outro para formar o que a gente chama de ponte de sulfito que é bastante importante para estabelecer estrutura terciária de proteína e finalmente algumas proteínas tem uma estrutura quaternária que é quando eu tenho vários cadeias polipeptídicas que isoladamente não tem funcionalidade mas que agrupadas acabam adquirindo essa funcionalidade aqui um exemplo de estrutura terciária vejam cisteína com cisteína gruda e aproxima esse lado desse de uma
proteína aqui aqui carga negativa positiva aproxima aqui hidrofóbico aproxima aqui ligação de hidrogênio aproxima então tem várias interações eletrostática ponte de sulfeto ligação de hidrogênio Apolar que vão dando o jeitão espacial dessa macromolécula tá e obviamente se eu mudo o PH por exemplo se eu aumento o PH eu posso ter aqui um hidrogênio um próton que vem aqui isso que era negativo fica neutro E então isso aqui já não tem mais atração e eu deforma a proteína deformar uma proteína da sua composição estrutural original eh pode ser considerado ou é chamado né de desnaturação eu
desnatura ela não funciona mais como é que eu consigo desnaturar uma proteína mexendo no PH mexendo na temperatura eu aumento a temperatura Eu afasto essas interações mais fracas uma das outras né E isso pode ser feito de forma Irreversível tá então quando eu cozinho por exemplo o ovo a Albumina do ovo que é uma proteína se desnatura irreversivelmente né para ficar a Clara cozida né Há outras causas também para desnaturação Mas o importante é com o jeitão estrutural regular ela funciona se ela perde esse jeitão estrutural ela se desnatura e ela perde a sua funcionalidade
biológica estrutura quern o exemplo mais comum é hemoglobina que tem quatro subunidades e só assim que a hemoglobina consegue transportar oxigênio e ser uma proteína funcional Quais são as funções das proteínas algumas né estruturais né colágeno queratina nos animais tensina nas plantas são proteínas estruturais movimentação actina miosina que faz a contração muscular são duas proteínas eh reserva globul de sementes proteínas que tem na SOJA no amendoim no próprio feijão né são proteínas de reserva da planta para originar uma nova planta a partir da semente transporte hemoglobina transporta oxigênio dineína vocês vão ver transportam moléculas no
interior da célula mecanismos de defesa os anticorpos são proteicos venenos de alguns animais algumas cobras são proteicos e também serve então para defender o organismo de ataque de predadores hormônios proteicos insulina glucagon são hormônios que são proteínas que são formados e tem papel hormonal pra célula e finalmente uma atividade importantíssima que é atividade catalítica que é a atividade de que exercida pelas enzimas tá e ácidos nucleicos para encerrar a nossa aula são moléculas então médicas de ribonucleotídeos ou de desoxirribonucleotídeos os ácidos nucleicos então podem originar moléculas que eu denomino RNA ou DNA cada nucleotídeo é
formado por um açúcar que é uma pentose um açúcar de cinco carbonos um ácido fosfórico e uma base nitrogenada que nós vamos apresentar em seguida açúcar ribose 1 2 3 4 C carbonos ou desoxirribose porque desoxirribose porque não tem essa hidroxila aqui no carbono do Fosfato é o ácido fosfórico né mas pode se ionizar em Água perder os prótons e ficar na forma de um de um triân né Eh e as bases nitrogenadas são derivadas de purinas ou pirimidinas que são compostos aí orgânicos Sem Papel biológico mas derivados dessas bases eu tenho adenina guanina citosina
uracila e timina são as bases que podem formar os nucleotídeos o nucleotídeo é formado inicialmente a partir da junção do açúcar com a base nitrogenada originando o que a gente conhece como núcleo sídio vejam oh com H forma água e une a base com o açúcar como a base aqui é uma adenina esse nucleosídeo eu chamo de adenosina eh o nucleosídeo quando fosfatado recebe o nome de nucleotídeo e eu posso ter um nucleotídeo monoff com um fosfato só e aí eu tenho um uma adenosina no caso monofosfato ou Amp eu posso ter dois fosfatos adenosina
difosfato ou três fosfatos e adenosina trifosfato ou ATP que é uma molécula bastante importante que a gente vai ver aí mais à frente o DNA ele foi eh isolado pela primeira vez já em 1800 né a partir de DNA de salmão e sup já nessa época esses esse pesquisador supõe que o DNA então carregava em si o material genético daquele organismo a partir daí então vai evoluindo a história do DNA até que na década de 50 Watson Creek e outros trabalhos aí principalmente dessa rosalin Franklin eh e Morris wilkins né acabam desvendando a estrutura tridimensional
do DNA o que leva esse pessoal Watson e Creek né a receberem o prêmio Nobel eh da química por essa descoberta vejam que é relativamente recente na década de 50 do século passado tá 62 Então vem o Nobel a estrutura do DNA estrutura do que Wats que ajudar a desvendar tem essa estrutura em dupla hélice formando sulcos aí entre uma dupla e entre a as duas fitas né e a interação entre as bases nitrogenadas por ligações de hidrogo sempre uma guanina interage com uma citosina e uma adenina com uma timina por ligações hidrogo que dão
estabilidade a estrutura dessa molécula só para curiosidade eh um DNA de procariotos tem normalmente até uns 5 milhões de pares de bases mas nos eucariotos esse número pode chegar a bilhões de pares de bases para garantir toda a a a a composição ou toda a a a biblioteca genética daquele organismo em picogramas por célula eu tenho aí até três picr GR e perdão 4 x 10 a-3 né na verdade é eh eh 1000 vez menos né do que o picograma tá em cada célula e isso varia de organismo para organismo o RNA ele pode ser
transportador ribossômico e mensageiro e nós vamos vê-lo melhor na síntese proteica porque todos eles participam da síntese proteica e aqui uma apresentação rápida o RNA transportador tem um jeitão é uma molécula pequena tem 80 100 resíduos sempre termina com adenina citosina e citosina tem umas bases nitrogenadas meio modificadas algumas ligações diferenciadas e tem uma região que é importantíssima que é chamada anticodon que tem três eh bases nitrogenadas que vão servir para reconhecimento depois do RNA eh mensageiro RNA ribossomal formado a partir do nucelo nas células dos eucariotos tem várias subunidades uma subunidade maior uma menor
varia de procarioto para eucarioto tá e tem já bastante mapeado a quantidade de nucleotídeos de cada uma dessas subunidades normalmente medidas em peso molecular n 2,5 milhões 4 milhões de eucariotos ou em coeficiente de sedimentação no caso aqui 50s 30s 60 e 40 que também vamos ver com mais detalhes mais adiante e finalmente ren mensageiro que que é sintetizado também pelo DNA do núcleo que tem regiões que são transcritas mas que não são aproveitadas né eu tenho então Eh os exons que são regiões que depois vão dar origem a ao RNA mensageiro quer dizer ao
que vai ser sintetizado de proteína mas inicialmente ele é sintetizado com uma série de outras eh outras partes que são chamadas de introns que garantem uma grande molécula e depois ela é toda trabalhada para se chegar na molécula final que é aquela que vai ser aproveitada no citoplasma pra síntese proteica esses detalhes dos rnas e da própria transcrição da própria tradução serão vistos então como eu falei mais adiante quando virmos as organelas celulares por hora é só agradeço a atenção estudem no livro nos livros né ou pela internet todos esses assuntos que eles estão disponíveis
então no ambiente virtual de aprendizagem de vocês revejam as aulas de Química revejam as aulas de biologia geral isso vai ajudar a acompanhar a disciplina como um todo Muito obrigado [Música] s [Música]
