Alô galerinha bem-vindos de volta ao mundo biologia Eu sou professor guerra E hoje nós vamos falar sobre proteínas poca a [Música] vinheta hoje nós vamos falar sobre proteínas esse grupo de moléculas tão importante com funções tão variadas elas correspondem a cerca de 17% da massa do seu corpo prote são polímeros de aminoácidos mas o que são esses aminoácidos não sei vamos entrar um pouquinho aqui na área do mundo química só pra gente explicar o que que é esse aminoácido imagine um carbono e numa ponta ele tá ligado a um grupamento chamado grupamento amina e na
outra ponta ele tá ligado a um grupamento ácido carboxílico pronto é isso aminoácido e o que diferencia um aminoácido do outro é esse grupo Extra esse radical que pode ser qualquer coisa desde um átomo de hidrogênio até coisas muito maiores como um fenol por exemplo e é pela ordem dos diferentes aminoácidos dos 20 aminoácidos que compõem as proteínas que nós temos o que a gente chama de estrutura primária a estrutura primária é a ordem em que os aminoácidos vão aparecendo na proteína como os aminoácidos TM propriedades diferentes Alguns são hidrofóbicos outros são hidrofílicos alguns têm
carga elétrica outros não t carga positiva negativa Alguns são pequenos outros são grandes isso vai influenciar na forma da proteína a estrutura primária Então se enrola em forma de hélices ou de zigue-zagues formando o que a gente chama de estrutura secundária da proteína essas hélices e folhas da estrutura secundária se dobram umas por cima das outras dando o formato tridimensional da proteína que a gente vai chamar então de estrutura terciária Vamos fazer um parênteses aqui a maior parte das proteínas encerra ali nessa estrutura terciária Mas algumas proteínas são formadas pela combinação de outras proteínas menores
outros peptídeos menores e essa combinação de estruturas terciárias forma o que a gente chama de estrutura quaternária e esse formato final da proteína vai depender do PH do meio e da temperatura que ela está submetida vamos dar uma olhada aqui nesse gráfico nesse eixo aqui embaixo nós temos a temperatura do mais frio pro mais quente e aqui nesse eixo vertical nós temos a atividade da proteína você pode ver que existe uma temperatura em que a atividade É máxima é a maior atividade possível se você for mais quente ou mais frio a atividade diminui essa temperatura
em que a atividade é a melhor possível a gente chama de temperatura Ótima e você pode ver que a mesma coisa acontece com o PH existe um PH ótimo em que a atividade É máxima e se você se afastar um pouco pouco desse PH a atividade diminui rapidamente se você mudar demais o PH ou aumentar demais a temperatura ocorre um fenômeno chamado desnaturação a proteína vai quebrar vai desmontar essa forma tridimensional e ela não vai conseguir voltar pra atividade básica dela você estragou a proteína e ela não volta mais é isso que acontece por exemplo
quando a gente frita um ovo e a Clara transparente líquida passa a ser sólida e branca por conta da desnaturação das proteínas e existe um grupo particularmente especial de proteínas que é muito importante que tem a sua atividade sempre na mais alta possível são as enzimas enzimas são proteínas que catalisam reações que fazem as reações químicas acontecerem muito mais rápido mas elas não são consumidas na reação você vai reconhecer a enzima na prova na hora que você lê porque ela geralmente terminam o nome em as lactase maltase amilase e as enzimas são específicas para cada
substrato Isso significa que cada enzima só AGE em um determinado tipo de molécula a lactase só age na lactose a amase só age no amido e os fatores que afetam a atividade enzimática atividade das enzimas são basicamente aqueles que afetam atividade de qualquer catalisador mesmo os inorgânicos que você vai aprender lá no mundo química mas a gente a gente vai citar aqui dois fatores muito importantes específicos das enzimas são eles os inibidores competitivos e não competitivos inibidores são moléculas que interferem na atividade da enzima diminuindo a sua atividade geral os inibidores competitivos têm esse nome
porque eles competem com o substrato pelo sítio ativo da proteína eles tentam entrar no mesmo lugar em que o substrato se encaixa na enzima para um pedir que a enzima cumpra sua função já os inibidores não competitivos Eles não entram no sítio ativo mas eles se ligam na proteína e mudam sua conformação de modo que a atividade da enzima diminua bastante sabendo disso a Indústria Farmacêutica usa muitos inibidores competitivos e não competitivos como medicamentos para tratar uma série de doenças desde depressão até hipertensão arterial Então é isso aí galerinha hoje a gente viu sobre as
proteínas e sobre as enzimas nós vimos a composição das proteínas e os fatores que afetam a atividade enzimática Eu sou professor guerra tô com vocês rumo ao topo do Enem e até a próxima E aí guerreiros do Enem curtiram a vídeoaula então dá um joinha aqui no vídeo se inscreve no canal e tá saindo da jaula o monstro
