en el presente video desarrollaremos el tema de las enzimas como recordarán por los videos pasados que hemos realizado las enzimas son proteínas formadas por todas las células de los diversos organismos específicamente son proteínas globulares es decir tienen formas esféricas y pueden ser producidas por células animales células vegetales células de hongos células de protos e inclusive las células bacterianas su principal característica es que son moléculas que van a acelerar la velocidad de las reacciones del metabolismo en las cuales participan Y de qué manera lo hacen disminuyendo la energía que requiere esta reacción para poder ser realizada
denominada energía de activación y todo encima actúa sobre una molécula en particular sobre la cual va a ser muy específica esa molécula se denomina sustrato y algo mucho más importante el sustrato va a ser convertido en un producto de interés mientras que la misma enzima no va a sufrir ningún cambio durante la reacción en la cual participa revisemos algunas definiciones para comprender bien el funcionamiento de una enzima entendemos por velocidad de reacción Como aquella cantidad o variación en la cantidad de un producto que se va a formar en una unidad de tiempo y las enzimas
Se caracterizan porque aumentan la velocidad de reacción es decir aumenta la cantidad de producto que se forma en menos tiempo por otro lado la energía de activación va a ser aquella cantidad mínima de energía que es necesaria para que una reacción química se lleve a cabo y como hemos indicado las enzimas disminuyen esta mínima cantidad de energía requerida las enzimas van a actuar sobre una molécula muy específica la cual es denominada sustrato ese sustrato por acción enzimática va a convertirse finalmente en producto y para que el sustrato pueda convertirse en producto debe unirse previamente a
la enzima las enzimas hemos dicho que son muy específicas para el sustrato y hay una zona en la molécula enzimática en la cual el sustrato va a unirse esa zona de la enzima donde el sustrato se une se conoce como sitio activo las enzimas son proteínas pero en muchas oportunidades esas proteínas deben estar unidas a otras moléculas para poder funcionar de una manera más eficiente Es decir para ser activas solo la parte proteica es decir la fracción proteica del enzima es denominada apoenzima y además no es activa mientras que la parte no proteica se denomina
cofactor que pueden ser pequeñas moléculas de naturaleza orgánica o inorgánica que la apoenzima es decir la parte proteica de la enzima va necesitar para ser Activa ese cofactor no está Unido de una manera fuerte al apoenzima Mientras que el grupo prostético es similar al cofactor pero la diferencia con el anterior es que está muy unido a apoenzima mientras que finalmente se va a denominar holoenzima a la enzima activa Y esa enzima activa va a estar formada por la apoenzima es decir la parte proteica de la enzima y el cofactor o el grupo prostético para que
la enzima funcione de una manera más eficiente las enzimas se van a caracterizar como hemos indicado por disminuir la energía mínima que se requiere para que un sustrato se convierte en producto como vemos en ese esquema inferior el sustrato va a necesitar una energía de activación adecuada para convertirse en producto esa energía de activación va a disminuir si agregamos la enzima específica para el sustrato que necesitamos trabajar y si se fijan aquí en ese otro color la cantidad de energía de activación va a disminuir drásticamente y el sustrato va a poder convertirse en el producto
final en menos tiempo Y con menos energía y Cómo ocurre esta reacción entre enzima y su sustrato específico En las siguientes imágenes podemos explicarlo existe un lugar específico en la enzima que se conoce como sitio activo que va a servir de unión entre el sustrato y la enzima en la primera etapa en esta reacción seguidamente ya cuando la enzima y el sustrato están unidos vamos a poder mencionar la presencia del complejo denominado enzima sustrato en el mismo sitio activo el sustrato comienza a ser convertido en producto formándose el complejo encima producto hasta que finalmente luego
de que todo el sustrato ha sido convertido en el producto que buscamos este producto final va separarse del activo de la enzima y como apreciamos la enzima no sufre ningún cambio y puede reiniciar un nuevo proceso en el cual el sustrato se convierte en producto la actividad catalítica de una enzima puede estar afectada por diversos factores Como por ejemplo la temperatura el aumento de la temperatura ocasiona un aumento en la velocidad de las moléculas tanto de la enzima como en las moléculas de sustrato y Esto va en relación con el aumento de la posibilidad de
que ocurran colisiones moleculares tanto entre la enzima como el sustrato formándose mayor cantidad de complejo enzima sustrato como apreciamos en ese esquema entre 0 a 40 42 gr aproximadamente la velocidad de reacción es proporcional a la temperatura y las encimas tienen una temperatura óptima para su trabajo en humanos esa temperatura óptima está alrededor de los 37 37,5 grc como vemos en ese esquema también por encima de los 40 42 gr la enzima se desnaturaliza debido a la alta vibración que va a ocasionar el rompimiento de los enlaces de hidrógeno en la molécula enzimática esto también
va a ocasionar un cambio en la fórmula de la molécula deformando el sitio activo e impidiendo que ocurran reacciones entre la enzima y el sustrato hay una temperatura a la cual la actividad enzimática es la mayor a esta temperatura se le conoce como temperatura óptima otro factor importante que puede afectar la actividad enzimática es el pH los cambios de pH pueden afectar la unión entre sustrato y enzima pueden ocasionar la ruptura de diversos enlaces en la enzima esto a su vez va a tener como consecuencia un cambio en la forma de la enzima es decir
del sitio activo y finalmente la enzima se desnaturaliza los valores de pH óptimo van a depender de qué tipo de enzima estemos revisando por ejemplo para aquellas enzimas intracelulares el pH óptimo va a ser alrededor de siete un Rango de pH ácido entre uno a seis aproximadamente va a ser el óptimo para enzimas digestivas como la pepsina por ejemplo mientras que un pH alcalino entre 8 y 12 aproximadamente se considera el pH óptimo para enzimas que se encuentran en la región oral Como por ejemplo la amilasa que actúa sobre la amilosa del almidón la velocidad
de la reacción catalizada por una enzima va a depender directamente la concentración de la misma enzima si la concentración del enzima aumenta la velocidad de la reacción también va a aumentar directamente como estamos viendo en ese esquema por otro lado la concentración de sustrato también va en directa proporción a la velocidad de reacción hasta cierto punto mientras aumenta la concentración de sustrato la velocidad de la reacción también va a aumentar proporcionalmente hasta llegar a un punto donde va a encontrarse mayor concentración de sustrato que de encima a partir de ese punto cualquier aumento en la
concentración de sustrato no va a producir un cambio significativo en la velocidad de la reacción y esto debido a que los sitios activos de las enzimas van a estar cubiertos por los sustratos así como los cofactores o grupos prostéticos son necesarios para que las enzimas puedan ser activas durante la reacción bioquímica existen sustancias que puedan reducir O aún detener la actividad catalítica esas sustancias bloquean o distorsion funcionan el sitio activo del enzima y por esta razón son denominados inhibidores ya que inhiben la reacción bioquímica veamos cómo se produce esta inhibición de la actividad enzimática la
primera de ellas denominada inhibición competitiva se caracteriza por lo siguiente en ese tipo de inhibición El inhibidor aquí graficado de color celeste tiene una estructura que es muy similar al sustrato y va a competir con él por ocupar el sitio activo es decir el inhibidor seg une el sitio activo y no permite la unión del sustrato a la enzima inhibiendo la actividad enzimática Pero además pueden existir inhibidores que se unan a otra parte de la enzima que no sea el sitio activo en ese caso estaremos presente ante una inhibición del tipo no competitiva como vemos
aquí el inhibidor de color verde va a estar unido a una zona diferente del sitio activo esto lo que ocasiona que el sitio activo donde debe unirse el sustrato sufra una distorsión impidiendo que pueda unirse finalmente a la enzima produciéndose la inhibición No competitiva ya que no están compitiendo por el sitio activo hasta aquí hemos revisado las características y estructura de las enzimas en el siguiente video revisaremos la clasificación de ellas
