hola como estan esta es otra visión que tiene ayudas gracias por ver el vídeo y hoy vamos a hablar acerca del modelo de michaelis mente entonces vamos a comenzar si están viendo este vídeo es porque seguramente ya tienen algunas cosas claras acerca de las enzimas como por ejemplo el hecho de que son proteínas de que son capaces también de aumentar la velocidad de una reacción en miles de veces es decir son catalizadores o que hay muchísimos tipos de enzimas que se clasifican dependiendo de la reacción que son capaces de catalizar todos estos son aspectos muy
importantes pero si uno lo que desea realmente es entender cuál es el mecanismo por el cual una enzima es capaz de actuar sobre otra molécula pues hace falta mucha más información hay muchísimas maneras de obtener esa información pero hay una que es muy antigua pero es tan poderosa que aún se usa esa es la significa enzimática y eso es de lo que va este vídeo más específicamente sobre un modelo muy famoso que se llama el modelo de michaelis mente empecemos con como trabajo una enzima aunque existen 1 donde tipos diferentes de enzimas hay un modelo
que en general es el más aceptado y es este que tenemos aquí es un modelo que toma el nombre de modelo llaves herradura o llave candado o como sea que lo llamen en sus países se basa en que al principio vamos a tener a nuestra enzima y a esa molécula en la que ella va a actuar a la que vamos a llamar sustrato entonces ese sustrato se va a unir a un sitio específico en la molécula al que vamos a llamar sitio activo paréntesis recuerden que las enzimas son proteínas y generalmente suelen ser muchísimas veces
más grandes que los sustratos que están catalizando entonces hay un sitio en el que ese sustrato va a unirse a la enzima a ciertos grupos que están ordenados espacialmente es por eso que el modelo se llama llave cerradura porque es como cuando una llave entra en una cerradura esa cerradura es específica para la ya no podemos probar ninguna y no sean malpensados estamos hablando de enzimas cierro paréntesis cuando esa unión se da se forma algo lo que vamos a llamar complejo enzima sustrato y posteriormente en ese sitio o en ese complejo enzima sustrato la enzima
va a actuar para que la reacción se lleva a cabo y se genere la molécula a la que queríamos llegar a la que vamos a llamar producto en este punto el producto se libera y la enzima vuelve a su estado inicial el modelo llave cerradura me genera una idea sobre cómo actúa una enzima sobre un sustrato a nivel espacial ahora veremos en términos energéticos en general en cualquier reacción química la diferencia que existe entre dos sustancias puede verse en términos del estado energético en el que ésta se encuentra entonces cuando yo quiero pasar de un
sustrato a un producto ellos están en estados diferentes de energía parece simple pasar de un lado al otro sin embargo la naturaleza me impone una barrera para yo poder pasar desde el estado energético del sustrato hasta el estado energético del producto debo agregar una energía para llevar al sustrato hasta un estado del que voy a llamar estado de transición o complejo activado y luego de ese estado entonces si puedo ir a los productos esa energía que yo necesito ponerle a mi sustrato para pasar por el complejo activado y posteriormente llegar al producto se va a
llamar energía de activación esto pasa en cualquier reacción de la naturaleza esta es la situación que se da cuando en la reacción no está presente ninguna enzima cuando la enzima está presente lo que va a suceder es que al unirse al sustrato para formar el complejo enzima sustrato esa energía de activación va a disminuir y la consecuencia directa de esto es que ahora yo puedo pasar de manera mucho más sencilla desde el estado energético de los sustratos hasta el estado energético de los productos y por lo tanto la velocidad de la reacción va a aumentar
y no aumentar un poco lo va a hacer en órdenes de magnitud todas las reacciones catalizadas por encima son miles o cientos de miles de veces más rápidas de lo que serían si ellas no están presentes ok ya tenemos claro qué está pasando en la reacción catalizada en términos energéticos ahora miremos qué está pasando cuando una enzima actúa sobre un sustrato pero en términos sin éticos es decir miremos qué le pasa a la velocidad la reacción cuando yo cambio la concentración de ese sustrato la manera más común de hacer esto es midiendo la velocidad inicial
de la reacción entonces lo que yo hago es tomar una cantidad fija de enzima en varios ensayos y agrego una cantidad variable de sustratos en cada uno de esos ensayos y en cada uno mido lo que se llama la velocidad inicial que no es más que tomar la cantidad de producto que se genera en un tiempo fijo en cada ensayo y calcular la velocidad de la reacción entonces lo que voy a hacer es tomar esa concentración de sustrato o cantidad de sustrato en cada ensayo y la voy a graficar contra la velocidad en cada ensayo
y ya he dicho muchas veces ensayo en fin cuando hago eso lo que va a obtener es la gráfica que tenemos aquí fíjense como al principio la velocidad de la reacción crece de manera proporcional con la concentración pero luego hay un punto en la que esa velocidad empieza a dejar de crecer digamos que alcanza un valor más lo que está pasando aquí refleja el modelo que ya mencioné hay dos reacciones primero la reacción en la que la enzima se une al sustrato para formar el complejo enzima sustrato y luego la reacción en la que ese
complejo enzima sustrato libera al producto ambas reacciones están en equilibrio eso significa que pueden ir en ambos sentidos y que ese sentido va a depender de la concentración de cada una de las especies que está presente en ambas reacciones otra cosa también es que mi enzima puede estar presente en dos formas una es en forma de enzima libre cuando no se ha unido el sustrato y la otra es en forma de complejo enzima sustrato cuando yo estoy aumentando la cantidad de sustrato lo que sucede es que el equilibrio se va a desplazar hacia la formación
del complejo enzima sustrato y a su vez cuando la concentración de este complejo empieza a aumentar el equilibrio se va a desplazar hacia la formación del producto y como yo estoy midiendo la velocidad de la reacción en términos de ese producto por eso es que yo veo que cuando aumentó la concentración del sustrato la velocidad de la reacción también lo hace de manera proporcional sin embargo hay un punto en el que yo llega un valor de concentración de sustrato en el cual casi toda la enzima está en forma de complejo enzima sustrato en ese punto
toda la enzima está prácticamente ocupada produciendo el producto entonces no importa si yo aumento más la concentración de sustratos no va a tener ningún efecto pues la cantidad de producto que yo estoy produciendo no va a aumentar en ese punto es cuando se dice que llegue a la velocidad máxima de la reacción para este punto espero que ya más o menos estén viendo cuál es el efecto que tiene la variación de la concentración en la velocidad inicial de una reacción catalizaba por una enzima sin embargo la cosa no para ahí no basta con sólo tener
una gráfica de lo que está pasando es necesario que yo pueda plantear un modelo matemático que me permita describir esa gráfica y predecir su comportamiento y eso es algo que muchísima gente ya desde hace 100 años empezó a investigar dos de los más famosos fue el señor leonor michaelis y la señora mente ellos publicaron un paper en 1913 en el que experimentan con una enzima y con azúcar del que todos comemos todos los días es decir con sacarosa básicamente lo que hicieron fue tomar soluciones de sacarosa con concentraciones diferentes y ponerles esta enzima y a
cada una de las soluciones le midieron la rotación óptica antes y después de poner las décimas básicamente la rotación óptica es una toma luz polarizada la proyecta sobre la resolución y la solución va a rotar esa luz hasta cierto ángulo lo que sucede es que cuando yo tengo sacarosa esa luz se rota hacia un lado pero cuando la enzima ha actuado la luz se rota hacia el otro lado por eso a esta enzima ellos le pusieron inviertas en fin aquí les dejo abajo el artículo para que si quieren le peguen una miradita en ese artículo
mi canal y cimenten llegan a la ecuación que podemos ver aquí es la que vamos a llamar la ecuación de meca de la mente y es muy útil porque nos permite calcular con muy buena precisión el comportamiento de la velocidad inicial versus la concentración de sustrato para muchísimas enzimas y además nos proporcionan dos parámetros que van a ser muy útiles 1 es algo que llamamos la velocidad máxima que ustedes ya vieron y el otro es la constante demichelis o acá en estos dos valores tienen una posición específica en la gráfica de velocidad inicial versus concentración
del sustrato como ya lo vieron la velocidad máxima se ubica inicia valor en el que la gráfica toma un valor relativamente constante y el otro valor es decir k m podemos reducirlo a partir del tratamiento matemático de la ecuación demichelis ese es un tratamiento que si quieren saber cómo se hace se los dejo en un vídeo en la descripción en el que hago la deducción de la ecuación pero la conclusión a la que podemos llegar es que el valor de la constante de mikael es está a la mitad de la velocidad máxima es decir determinó
la velocidad máxima me voy a la mitad y posteriormente extrapoló al valor de concentración de sustrato pero claro seguro están pensando bueno y esos números que eso para qué sirve qué efecto tiene dejen de mostrarles qué pasa cuando dos enzimas tienen valores diferentes de constante de mercaderes y de velocidad máxima aquí tenemos el caso de dos enzimas que han sido evaluadas con el mismo sustrato como pueden ver la velocidad máxima de ambas es la misma sin embargo el valor de constante de michaelis es diferente para cada una de ellas y la manera en la que
la gráfica está creciendo va a variar esto lo podemos ver si ampliamos la primera parte de la gráfica como pueden ver la enzima número 1 crece mucho más rápido y la velocidad inicial de esa enzima crece mucho más rápido cuando yo cambio la concentración del sustrato mientras que para la enzima número 2 lo hace un poco más lento si pueden ver este comportamiento es inverso al valor del caem es decir para las enzimas que tienen un valor de constante en canales más bajo su crecimiento va a ser mucho más rápido o mucho más alto ahora
tenemos otras dos enzimas pero en este caso lo que va a variar es el valor de la velocidad máxima como pueden ver se presenta un comportamiento muy similar en este caso es la enzima número 3 la que está creciendo muchísimo más rápido que la enzima número 4 pero aquí la relación entre el valor de la velocidad máxima y el crecimiento de la velocidad inicial con respecto a la concentración del sustrato es directamente proporcional es decir cuando yo tengo una velocidad máxima más alta este crecimiento va a ser también más alto en los dos casos que
les acabo de mostrar el hecho de que la gráfica de velocidad inicial versus crezca más rápido lo que significa es que esa enzima que estamos evaluando tiene una tendencia a reaccionar mucho más rápido con los sustratos que estamos evaluando que la otra enzima ahora lo vemos un caso un poquito más real aquí tienen los valores de constante de mica de lis para una exo sin asa frente a tres sustratos diferentes de repente si no saben que es una exo si nada básicamente es una enzima que se encarga de facilitar la reacción entre un carbohidrato y
un grupo fosfato que proviene de la atp entonces cómo pueden ver los valores no son los mismos y aquí la interpretación directa que puedo hacer es que esa enzima laxos zinc azsa tiene una tendencia a reaccionar muchísimo más fácil con la glucosa que con la fructosa pues voy a necesitar una concentración muchísimo más baja de glucosa para saturar a la ex o sin asa que la que necesito cuando estoy utilizando la fructosa específicamente necesito 30 veces más concentración de fructosa para saturar esta enzima tener estos valores me sirve por ejemplo si yo estoy evaluando un
proceso celular y quiero saber cuál es el efecto de estos azúcares en ese proceso lo que voy a poder interpretar es que por ejemplo si ese proceso es la fosforilación pues usando esa enzima ese proceso se va a tender a llevar a cabo muchísimo más rápido con la glucosa que con la fructosa y aquí es donde muchos de los profesores muchos de los libros les van a decir que el caem está relacionado con la afinidad de una enzima por un sustrato y que la velocidad máxima está directamente relacionada con el número de sitios activos que
posee esta enzima cuando estaba evaluando se con determinado sustrato y esto no es tan así y ahora no estoy queriendo decir que los profesores y los libros están diciendo puras patrañas extrañas no lo que hay que aclarar es que esta interpretación física no es válida para todas las enzimas es válida para algunas para muchas otras no lo es dependiendo la enzima que yo esté evaluando la interpretación física de esos procesos puede cambiar ese fue un pequeño ejemplo sobre cómo se puede usar el caem para evaluar diferentes enzimas con diferentes sustratos el caem es un valor
muy importante así su interpretación no sea la misma para todas las enzimas es un valor que se usa muchísimo en muchísimas áreas no se usa por sí solo existe otro valor que se llama el número de recambio que puede explicarles en otro vídeo y estos dos valores son los que generalmente ustedes van a encontrar en bases de datos de enzimas asociados a una enzima evaluada en determinada especie una bacteria o contra determinado sustrato se usan todo el tiempo de bioquímica y cinética enzimática en biología molecular biotecnología en muchísimas áreas y antes de terminar debo mencionarles
un par de cosas la ecuación delicada él es mente no necesariamente es válida para todas las enzimas las enzimas que siguen esta ecuación las vamos a llamar enzimas que siguen la cinética de mika de las ventas bastante creativos estos tres son muchísimas sí pero no son todas las enzimas hay enzimas que nos siguen está cinética y que tienen gráficas como la que podemos ver aquí como pueden darse cuenta la parte inicial no necesariamente crece de manera lineal más bien lo hace como una s toda la gráfica tiene como una forma de s es decir es
una gráfica sigma mental en el caso por ejemplo de estas enzimas pues tendremos que aplicar otro modelo o el mismo modelo en ica element en con algunas correcciones y lo otro es que no todas las enzimas siguen los mismos pasos que plantearon mica hélice mente en para llegar a la ecuación es decir no todas las enzimas pasan primero por la formación del complejo enzima sustrato y posteriormente la formación del producto hay muchísimas enzimas que pueden seguir muchos más pasos y la consecuencia directa de esto es que como lo mencioné la interpretación de la constante de
michaelis o caeme y de la velocidad máxima no sea la misma para todas de ahí que como lo dije no podamos decir siempre que una enzima que tienen un valor de carne más alto que otra es más afín o tiene más afinidad por un sustrato eso va a depender muchísimo de los pasos que siga la enzima para reaccionar con nuestro sustrato y bueno hasta que el vídeo espero que les haya servido que hayan entendido no se olviden de compartirlo con esa gente que ustedes saben que les va a servir con sus profesores si es que
quieren hacerme algún tipo de corrección gracias por verlo y hasta la próxima
