La proteína ¿Qué es una proteína? Las proteínas juegan innumerables papeles en el mundo biológico. Algunas transportan nutrientes a todo el cuerpo; algunas ayudan a que las reacciones químicas sucedan más rápido; otras construyen las estructuras de los seres vivos.
A pesar de la amplia gama de funciones, todas las proteínas están hechas de los 21 bloques llamados aminoácidos. Los aminoácidos están hechos de átomos de carbono, oxígeno, nitrógeno e hidrógeno y algunos tienen átomos de sulfuro. La selenocisteína es el único aminoácido común que contiene un átomo de selenio.
Estos átomos forman un grupo de aminos, un grupo de carbóxilo y una cadena lateral unida a un átomo de carbono central. La cadena lateral determina las propiedades de un aminoácido y es la única parte que cambia de un aminoácido a otro. Los aminoácidos hidrofóbicos tienen cadenas laterales ricas en carbono que no interactúan bien con el agua.
Los aminoácidos hidrófilos o polares interactúan bien con el agua. Los aminoácidos cargados interactúan con aminoácidos de cargas opuestas o con otras moléculas. La estructura de proteína La estructura primaria La estructura secundaria La estructura terciaria La estructura cuaternaria Estructura primaria La estructura primaria de una proteína es la secuencia lineal de los aminoácidos tal y como están codificados en al ADN.
Los aminoácidos en una proteína se mantienen juntos por los enlaces peptídicos, que vinculan al grupo amino de un aminoácido a un grupo carbóxilo de otro. Una molécula de agua es liberada cada vez que se forma un enlace. Las series vinculadas de átomos de carbono, nitrógeno y oxígeno son la estructura básica de la proteína.
Las cadenas proteicas frecuentemente se pliegan en dos tipos de estructuras secundarias: las hélices alfa y las hojas plegadas beta. Una hélice alfa es una espiral derecha estabilizada por los enlaces de hidrógeno entre los grupos de amino y carbóxilo de aminoácidos cercanos. Las hojas beta se forman cu-ando los enlaces de hidrógeno estabilizan uno o más hilos adyacentes de aminoácidos.
La estructura terciaria de una proteína es la forma tridimensional de la cadena proteica. La forma está determinada por las características de los aminoácidos que conforman la cadena. Muchas proteínas adoptan formas globulares con cadenas laterales hidrofóbicas protegidas desde el interior lejos de las moléculas del agua circundante.
Las proteínas unidas a la membrana tienen aminoácidos hidrofóbicos agrupados en el exterior para que las cadenas laterales hidrofóbicas puedan interactuar con los lípidos de las membrana. Los aminoácidos cargados permiten que las proteínas interactúen con moléculas que tienen cargas complementarias. Las funciones de muchas proteínas dependen de sus formas tridimensionales.
Por ejemplo, la hemoglobina forma una bolsa para sostener el hemo, una molécula pequeña con un átomo de hi-erro en el centro que se une con el oxígeno. LA ESTRUCTURA CUATERNARIA Dos o más cadenas polipeptídicas pueden unirse para formar una molécula funcional con varias subunidades. Las cuatro subunidades de la hemoglobina cooperan para que el complejo tome oxígeno más fácilmente.
en los pulmones y lo libere en el cuerpo. REPRESENTACION DE LA PROTEINA Las diferentes representaciones visuales de las proteínas nos pueden dar indicios sobre las estructuras y funciones de las mismas. Este diagrama muestra todos los átomos que conforman a esta proteína.
Esta representación, llamada de listón o de diagrama animado, muestra la organización de la cadena de la proteína y enfatiza las hélices alfa. La representación de las superficies muestra las áreas en la proteína que están accesibles a las moléculas del agua. TAMAÑO DE LA PROTEÍNA La mayoría de las proteínas son más pequeñas que la longitud de onda de la luz.
Por ejemplo, la molécula de la hemoglobina es de aproximadamente 6. 5 nanómetros de tamaño. La hemoglobina se encuentra en altas concentraciones en los glóbulos rojos.
Una célula de glóbulo rojo contiene cerca de 280 millones de moléculas de hemoglobina. FORMA Y FUNCIÓN Las proteínas de formas tridimensionales determinan su función. DEFENSA ANTICUERPOS Los brazos flexibles de los anticuerpos nos protegen de enfermedades al reconocer y enlazarse con patógenos y apuntalarlos pa-ra que el sistema inmune los destruya.
COMUNICACIÓN INSULINA La hormona de la insulina es una proteína pequeña y estable que fácilmente puede conservar su forma al viajar a través de la sangre para regular el nivel de glucosa en ésta. TRANSPORTADOR DE GLUCOSA ENZIMAS ALFA AMILASA La alfa amilasa es una enzima que inicia la digestión de los almidones en nuestra saliva. TRANSPORTACIÓN BOM-BA DE CALCIO RETÍCULO SARCOPLÁSMICO DE LA CELULA MUSCULAR La bomba de calcio es ayuda-da por el magnesio e impulsada por ATPs para regresar los iones de calcio al retículo sarcoplásmico después de cada contracción muscular.
ALMACENAJE FERRITINA La ferritina es una proteína esférica con canales que permiten que los átomos de hierro entren y salgan dependiendo de las necesidades del organismo. En el interior, la ferritina forma un espacio hueco con átomos adheridos a la pared interior. La ferritina almacena hierro en una forma no tóxica.
ESTRUCTURA COLÁGENO El colágeno forma una fuerte hélice triple que es utilizada en todo el cuerpo para apoyo estructural. Las moléculas de colágeno pueden formar fibras alarga-das que se unen para darle forma a las fibras de colágeno. Este tipo de colágeno es abundante en la piel y los tendones.
