Oi bom dia pessoal meu nome é brisa eu sou uma das monitoras aqui dessa disciplina com professor Ribamar e hoje eu vou tá dando aula aí para você tá bom a gente vai falar sobre aminoácidos peptídeos e proteínas EA sala tem como base o capítulo 3 do livro Princípios de bioquímica de lehninger E também utilizei o bioquímica básica da Anita marzzoco como referência também para essa aula como ela é um pouco extensa nós resolvemos dividir ela em duas partes Então essa é a parte um a gente vai falar de aminoácidos peptídeos e proteínas e na parte 2 na quinta-feira que vem a gente vai continuar com trabalhando com proteínas e já vamos entrar na estrutura de proteínas estão comigo a gente vai ver estrutura primária E aí é bom proteínas O que são proteínas proteínas são macromoléculas e biológicas que são as mais abundantes de um organismo então elas ocorrem em todas as células participam de praticamente todos os processos biológicos as enzimas são proteínas participam né fazem as catálises das reações hormônios são proteínas anticorpos participam da resposta do sistema imunológico ainda defesa do nosso corpo são proteínas também proteínas transportadoras como como por exemplo a hemoglobina é uma proteína transportadora de oxigênio né no nosso sangue fibras musculares tem e proteínas uma delas a mioglobina que também é uma proteína transportadora de oxigênio só que nas fibras musculares várias proteínas proteínas das lentes dos olhos acompanhar correr os nossos olhos penas desde aranhas proteínas com função estrutural nossas unhas as proteínas do leite antibióticos venenos de cogumelos enfim várias proteínas milhares de proteínas com atividades biológicas distintas tá bom lê a gente é a final do que são feitas as proteínas né Então as proteínas que elas são formadas por aminoácidos então o uma proteína um peptídeo são vários monômeros de aminoácidos que são unidos por uma ligação Então esse cordão de aminoácidos é como se fosse uma enorme cordão linear de vários aminoácidos Unidos nos outros através da ligação peptídica a gente vai falar mais para frente aí mais detalhadamente sobre essa ligação tá então existem 20 aminoácidos e dentro desse grupo de 20 aminoácidos são sintetizadas milhares e milhares de proteínas Então tudo depende da porcentagem de aminoácido cada proteína possuem do arranjo né dos aminoácidos que a proteína tem para desempenharem o seu papel específico sua função específica no metabolismo Então os 20 aminoácidos eles são ainda divididos em aminoácidos não essenciais e os aminoácidos essenciais O que são os aminoácidos não-essenciais aminoácidos não essenciais são aqueles aminoácidos que o nosso corpo consegue produzir naturalmente então a gente não precisa ingerir os porque o nosso corpo naturalmente produz a quantidade suficiente e necessária para a síntese das proteínas os aminoácidos essenciais são os aminoácidos que o nosso e não consegue produzir ou seja nós temos que ingeriu os na dieta para todos o corpo possa suprir essa demanda desses aminoácidos então dos 20 aminoácidos é 11 desses 20 não são tão não essenciais ou seja o nosso organismo produz 11 desses 20 mil latas e os outros nove aminoácidos o nosso corpo não produz Então a gente tem que conseguir esses nós vamos lá através da dieta e e dentro desses desses nove aminoácidos tem uma coisa bem bacana que nós brasileiros né que temos a cultura temos o costume de comer arroz com feijão todo dia no almoço uma coisa bem legal da gente saber é que esses nove aminoácidos todos os 9 estão presentes no feijão Olha que legal então o feijão contém todos os novos milionários essenciais que nós precisamos ingerir só que o feijão desses nove aminoácidos oito são são aminoácidos que o feijão tem em abundância só que um desses nove aminoácidos que a metionina o feijão tem só que em quantidade baixa ou seja essa quantidade do feijão não Supre a necessidade do nosso organismo de celular mas Em contrapartida o arroz possui uma grande quantidade deste aminoácido metionina Então se a gente comer arroz com feijão todo dia já basta para gente suprir a necessidade do nosso organismo desses 9 minutos E aí é bom aqui eu coloquei para vocês é a estrutura Geral de um aminoácido Então essa aqui é a estrutura Geral de um aminoácido todo aminoácido vai ter essa mesma estrutura aqui um grupo hidroxila né que é um grupo que ele vai perder primeiro nele vai desfrutar na primeira e-mail ácido e do ácido para o básico esse grupo hidroxila um grupo Amino esse grupo Amino aqui que ele é carregado positivamente no meio neutro no meio ácido em meio neutro gente é meio com ph por volta de sete tá bom e um uma molécula de hidrogénio e esses três lançamentos aqui eles são fico todo aminoácido tem o que vai diferenciar um aminoácido do outro é esse grupo R grupo R aqui ele varia de um aminoácido para o outro como vocês não sei se vocês viram né Acho que puderam perceber esse carbono alfa ele tem quatro idades diferentes o que caracteriza a ele Como o carbono quiral Então como carbono quiral esse arranjo tetraédrico aqui dessa molécula de aminoácido ela ela possui né ela possui pode possuir até dois arranjos especiais que são esses dois arranjos especiais aqui então eles são ésteres isômeros eles são enantiômeros né porque eles não se sobrepõe mas eles são a imagem espelhada um do outro então todos os aminoácidos tem essas duas essas duas nesses e como a exceção de um que a glicina porque a glicina não tem o carbono quiral por quê que ensina o teu carbono quiral justamente porque o grupo variável do aminoácido glicina é uma molécula de oxigênio hidrogênio então uma molécula de hidrogénio aqui encontra molécula de hidrogénio que o carro Guarujá não é que hal então não tem como ela ter o carbono que água aqui beleza então aqui voltando um pouquinho né é exclusivamente no nosso organismo nosso corpo não só temos aminoácidos l-aminoacidos de isomeria l então esse Car Emil Fischer ele foi um bioquímico eles é ganhou um prêmio Nobel tudo mais porque ele ele e ele fez uma convenção de conformação de cima conformação espacial absoluta então ele fez uma relação histérica dois dos estereoisômeros r&b pegando uma molécula né de três carbonos d-gliceraldeído para definir aí o que seria o homem não assistiu ela é um laço do bem antigamente a gente acha quando nasce do ela é aquele que a na luz polarizada a luz se deslocava para a esquerda né E outra luz viável para a direita Então na verdade fazendo essa e essa esse alinhamento nessa conformação espacial absoluta e do deve ter mais ou menos l&b o que ele fez primeiro ele pegou uma molécula net3 açúcar agilizar aldeído alinhou o grupo funcional que pode ser Inter convertido por reação simples do que ele pegou e a língua molécula de gliceraldeído com o grupo hidroxila do aminoácido aliando essas duas moléculas o grupo R sempre vai ficar abaixo do carbono quiral no caso da mina é o grupo R aqui dela é um ch3 hidrocarboneto é então fazendo isso ele reparou nele percebeu que o grupo Amino de um aminoácido ele sempre está do lado esquerdo né na no espaço aí na o desenho especial então olhando o grupo Amino como lado quem definiu toda milagre tiver um amigo com lado para o lado do caminho para o lado esquerdo é definido como nascido l e os aminoácidos que estiver em um grupo Amina para o lado direito serão definidos com os aminoácidos de até os resíduos de aminoácidos nós temos as moléculas protéicas por alguma razão elas são exclusivamente hetero isômeros l ou seja Elas têm o grupamento Amino voltado né É para a esquerda bom então vamos lá os 20 aminoácidos eles são classificados através das características do seu grupo R já que o grupo que varia de um aminoácido para o outro né então eles são classificados principalmente pela sua polaridade então a capacidade polaridade meio que classificados de menos polares e apolares né para os polares fabricar polaridade que nos colocasse numa linha e foram classificadas na porcentagem de polaridade que são raças tem pela carga do seu grupo R positivo negativo ou neutro e pela estrutura do seu grupamento Então esse primeiro grupo grupo R Apolar ele é formado por grupos R né que são apolares Vocês conseguem perceber uma característica bem marcante aqui e eles são formados por hidrocarbonetos e nem com com exceção da metionina aqui que tem um grupinho um grupinho Público aqui né a gente fica aqui e também tem uma exceção bastante notável né que a prolina que a prolina a invés de possuir no seu grupo R no seu grupo fixo né um grupo Amina ele possui aqui um grupo e me no que é uma Amina secundária uma menina que talvez não próprio e aqui ele tem uma estrutura mais fixa né uma estrutura cíclica essa estrutura cíclica da prolina ela ela ajuda na formação de uma estrutura fibrosa então onde as proteínas por exemplo de função estrutural que tem problema para ele na ajuda aí nessa formação dessa estrutura fibrosa da proteína Então esse é o primeiro grupo o grupo R de aminoácidos apolares e bom e ali fa Zeca cadeias abertas aqui com exceção da prolina que tem uma cadeia cíclica temos um grupo de o grupo R aromáticos são os furos daqueles aminoácidos que possuem Anéis aromáticos né no seu grupo R esses Anéis aromáticos Eles são muito interessante porque eles eles eles tem a capacidade de absorver a luz ultra-violeta então a fenilalanina a tirosina e triptofano não conseguem absorver a luz ultra-violeta porque os seus grupos R tem anéis e esses Anéis são capazes de absorver outra violeta em 540 na Gomes e essa é uma propriedade muito explorada na caracterização de enzimas eu mesmo no meu trabalho no laboratório eu consigo quantificar a quantidade de enzima que eu consegui purificar através de uma medição um dos dados sobre violência da Luz nos nos anéis aromáticos da minha da minha cadeia né na cadeia peptídica através do desses aminoácidos EA fenilalanina tirosina e triptofano que são capaz de absorver a luz e outra coisa muito legal é que a tirosina e o triptofano eles são mais apolares que aferem lá na mina justamente pelos seus pelos seus moléculas aqui nessa molécula aqui a iaa o átomo de nitrogênio ajudam em para que esses dois aminoácidos tem uma característica mais Apolar EA fenilalanina que não quer um abraço não gosta de 280 a gente falei 540 mais nova só você quiser de 280 viu na mão então esses dois grupos aqui são mais apolares por causa dessas duas moléculas aí o homem deixou do Mcqueen aqui então esse terceiro grupo o grupo é rebolar só que não carregado não positivo não negativo neutro looks grupo R polares sem carga Esse é um grupo é um grupo que tem uma uma exceção né uma uma diferença Zinha entre os aminoácidos desse grupo que é a cisteína como vocês podem ver aqui a cisteína e ela tem um o grupo né sulfidrila de cisteína e quando duas três e tem Minas mas se encontram elas fazem uma ligação aqui de sulfeto e forma um aminoácido dimérico chamada Sistina e esse é meu o ácido assistir na ele é altamente Apolar tão no grupo polar quando as duas externas fazem essa essa ligação aqui de sulfeto e formam a cistina esse aminoácido ele fica muito Apolar e ele ajuda também na estabilização da proteína Então essa ligação aqui ajuda a na excitabilidade da proteína E aí o seu mês me deixa ela com a característica bem Apolar outra outra coisa bem legal que asparagina Glutamina esses dois aminoácidos aqui não carregados eles some nascidos do grupo dos ácidos a uma coisa BH isso é uma coisa eles são asparagina Glutamina para o Asus ok aqui eles estão aminados então eles ficam aqui alguns grupos polares não carregados é só que essa reação aqui gente ó é uma reação de oxidação então o hidrogênio sai hidrogênio sai uma molécula é oxidada e forma que a ponte de sulfeto e deixa a o aminoácido aqui bem apolar bom então aqui os grupos carregados eu temos os grupos carregados negativamente aos ácidos e os grupos carregados positivamente que tem caráter básico justamente caráter ácido aqui porque temos aqui um grupo carboxila aqui no no aspartato um grupo carboxila no glutamato como eu falei que vocês agora o aspartato e glutamato e o asparagina Glutamina Então nada mais são asparagina Glutamina que o Spartak e o grupo amado aminados ó e aqui os grupos carregados positivamente justamente aqui pela carga positiva que o nh3 tente o grupamento tem aqui tem aqui também tem aqui também tem então esse essa característica faz com que esses grupos sejam carregados positivamente e esses grupos carregados né eles são mais hidrofílicos que os grupos nós falamos antes então uma escala de menos para mais nós falamos aqui dos grupos menos carregados para os grupos mais menos hidrofílicos para os grupos mais hidrofílicos sei não temos também pessoal resíduos de aminoácidos que podem ser modificados transitoriamente de acordo com a função que a sua que a proteína tem por exemplo nós temos resíduos de nós que são resíduos de aminoácidos resíduos de aminoácidos são os aminoácidos que na ligação peptídica eles perdem o grupamento Amina perde o grupamento carboxila forma uma ligação peptídica na forma um grupo amida ali e aquilo que sobra o esqueleto o restante né Desse aminoácido é chamado de resíduo do aminoácido bom então esses resíduos que são os aminoácidos que são unidos nas cadeias peptídicas pela ligação peptídica eles são na verdade os grupos R ou outro tipo R geralmente que são modificados então eles podem ser fosforilados podem ser metilado né pode ser adição de um grupo metil adição de um grupo fosforil adição de um grupo arcetil todo Depende de qual é a função que a proteína vai desempenhar são e sente por vocês verem que a fosforilação ela é usada é muito usado nos sistemas metabólicos para ativar ou inativar a ação de uma de uma sintetase por exemplo de uma a quinase ela é muito utilizada para a fosforilação ela pode ativar ou desativar a função de uma enzima e geralmente uma enzima sintetase mesma que nasce e e a metilação também é muito utilizada na regulação na regulação do a regulação das funções a proteína acetilação também aqui temos aqui um acetilação metilação de uma estória por exemplo é quando uma história é a retirada essa acetilação promove a descompactação de uma cromatina para mais para frente promover e o a duplicação do DNA ou transcrição deixa e aqui temos na verdade 4 moléculas de lisina Unidas o mangá desmosina então uma das usinas são quatro moléculas de lisina que pedem aqui o seu seu o seu grupo R hidrocarboneto e com uma menina que na conta né E tem aqui a formação de um anel aromático mesmo assim então essas e várias outras modificações de aminoácidos todas todas são feitas de acordo com a função que a proteína vai desempenhar qual é o papel que ela vai desempenhar no metabolismo aí do nosso corpo do nosso organismo ou de qualquer organismo vivo né bom Então na verdade os aminoácidos eles podem se comportar como ácidos ou base porque afinal de contas aqui está aqui um desenho de um ano nós o desenho de um laço do geral o grupo carboxilo do aminoácido ele pode funcionar como ácido grupo Amino dominou as pode funcionar como base depende do meio em que ele está inserido então por exemplo e essa essa imagem é desculpa a gente está um pouquinho borrada né eu peguei do livro eu não achei outra imagem tão boa quanto essa Mas eu acredito que dá para vocês verem direitinho então nessa nessa imagem a olhando aqui acerto do PH sendo começo PH u e o final PH 13 a 12 sexo achei 13 por aí 1 ao 14 Neto pega a sete horas o neutro essa molécula que presente no no meio ácido de ph1 ph2 ela vai estar completamente Pronto tô nada ela vai estar com todos os seus grupos não é um grupo Amoxilina e o grupo Amino totalmente que eu trago à medida que o PH vai se tornando o básico né vai diminuindo que acidez o PH e se tornando bagulho o grupo o primeiro grupo a perdeu o seu próprio né aviões Aí será o grupo carboxila ele é um grupo mais estável e instável então ele tem maior facilidade de perder os seus Deus do que o grupo a mim isso faz com que a mudança do PH do ácido for básico ele perca primeiro o seu irmão tá ficando então desprotonado então à medida que o PH vai se tornando básica que passando a ser neutro o grupo hidroxila perde aqui o seu iam e fica negativo fica com carga negativa a carga negativa do grupo hidroxila com a carga positiva do grupo amigo que ainda não perdeu o seu e eu ainda continuo apaixonado faça essa moléculas sejam bipolar a gente chama aí dislike teriam que é um milhão de carga neutra porque a carga negativa do grupo carboxila é meio que anula aí a carga negativa com a carga positiva a lua a carga fica carga igual a zero Então esse é um um bipolar em meio PH neutro o PH vai mudando aqui continua né se tornando o básico ou peço desculpa gente se tornando o básico e por fim o grupo Amino também perde o seu irmão desprotona e tornando a molécula é uma molécula que funciona como base né um PH básico moléculas o grupo a mim não vai doando os seus irmãos é para manter o meio com ph mais ou menos estabilizado então aqui o gente pode ver que os aminoácidos qualquer aminoácido funciona como uma base ou um ácido fraco né podendo aí manter um uma taxa de tamponamento baixas e por exemplo aqui a taxa de tanto nome é e o exemplo bem usado na verdade o melhor o mesmo da Cristina não falar daqui a pouco eu coloquei o alanina aqui só para ter uma dois exemplos diferentes né aqui tá uma lâmina uma molécula do aminoácido alanina com seu grupo o seu grupo carboxilo seu grupo Amino sua molécula de hidrogénio e esse ch3 aqui um e tio é o seu grupo R essa lâmina como vocês podem ver no gráfico nesta imagem na gráfica nessa imagem aqui do PH o PH 13 com a Liberação né de moléculas de H e ela vai no primeiro momento chamado de pk1 né chamado aqui no PH ácido primeiro momento ela vai ser uma molécula completamente para o nada né com lá galo grupo carboxila e o seu e o também no grupo Amina a partir do momento que o meio vai ficando o meio é o PH no gente pega no meio vai ficando básico ela vai perdendo os seus íons do grupo carboxila bom então esse pk1 na verdade é a quantidade de cinquenta por cento de perda dos seus do grupo carboxila tãooo pk1 O PK um é a quantidade da molécula da de aminoácido onde a perda de cinquenta por cento dos seus íons do grupo carboxila que é o grupo que se desprotona primeiro e essa aqui essa curvinha mais achatada não é não tá muito curva mais horizontal representa aqui uma pequena tarde de tamponamento do PH que a lâmina que seu grupo que o desmantelamento do seu grupo carboxila promove aqui no meio então aqui nessa região onde seu grupo tá perdendo próprio tá perdendo próprio doando o próprio para o meio para que o PH fica estabilizado uma vez que acabou e o grupo carboxila está totalmente desprotonado e a uma subida brusca a Quina do PH porque a taxa de tamponamento aqui já terminou então que não é mais possível liberar ir uns para que a PH estabilizado e o PH da uma subida drástica aqui o vaso de novo voltou sumida uma subida drástica até a segunda taxa de tamponamento nessa 2ª região onde o seu grupo a mim não vai começar a ser desprotonado né vai começar do are on Sale para o meio para manter o PH estabilizado então SP calmo é o PK o número de cinquenta por cento de desfrutar a mente desse funcionamento do seu grupo carboxila e o pecado dois é 50 por cento de desmoronamento do seu grupo Amino e cip o ponto isoelétrico é o ponto onde o aminoácido se encontra com seu grupo carboxila desse protonado e o seu grupo Amino protonado Então como o seu Oi Priscila com a carga negativa né vai lá no lá carga positiva do grupo Amino essa nesse ponto no ponto isoelétrico o aminoácido apresenta a carta neutra então eu Will bipolar então o valor de PHP II o valor de PH onde o aminoácido apresenta carga neutra porque saindo aqui do PK um quando da subida drástica aqui não existe mais de um número com a boca Cila mas existe todos os rios estão grupo Amina tá completamente protonado então o grupo Amino completamente protonado com o bru com o grupo carboxila totalmente Decepcionado os dois valores se anulam EA carga neutra = 0 E então nesses aminoácidos que não possuem o grupo R ionizável ou seja o grupo R não tem carga existem então dois pecados o pecado do grupo carboxila e o pecado grupo Amino então Existem duas regiões de tamponamento aqui como vocês podem ver aqui na imagem dois pecar mas cadeias laterais ionizáveis adas estão aqueles grupo R por exemplo polares negativos polares positivo eles vão apresentar três regiões de tamponamento porque tem a região de tamponamento do grupo carboxila fixo na estrutura Geral do aminoácido Tem a caixa de campamento né a região de tamponamento do grupo Amino E tem também a região hoje tamponamento que o grupo R vai apresentar bom então aqui eu vou deixar elétrico o outro exemplo de uma região de tamponamento que é muito utilizada acho que ser o exemplo mais utilizado de todos os exemplo é o exemplo da glicina que a mesma coisa da a lâmina né gente então ele tem a glicina tem dois pecados o pecado grupo carboxila que o p Castro e o pecado pecado grupo Amino E à medida que o PH vai aumentando né passando de ácido para básico ela vai perdendo aqui os seus do grupo carboxila nessa região de tamponamento na região 05 aqui na liberação de 05 ou H ela perdeu os cinquenta por cento dos seus irmãos do grupo carboxila eu e nessa região aqui ela perdeu 50 por cento dos seus íons do grupo Amina o ponto isoelétrico sendo o ponto em que a carga negativa do grupo carboxila e a carga positiva do grupo Amina se anulam e a carga fica neutra bom então para você calcular o ponto isoelétrico e você pensa que o ponto isoelétrico é o ponto em que cem porcento dos rios do grupo carboxila se foram mas sem por cento dos fios do grupo Amina ainda estão presentes É simples só fazer a média aritmética dos dois pontos então você faz pecar um Mais Pecar 2 / 2 ou seja sem por cento do grupo carboxila já foi desprotonado mas sem por cento do grupo Amina ainda está abandonado Então é só fazer a soma dos dois pecados e dividir por dois que você consegue achar o valor do ponto isoelétrico valor onde o aminoácido vai apresentar a carga mil II E tem também gente em aminoácidos com grupos R sem cargo do Dreu neutros é uma coisa bem bem específica o ambiente químico em que o aminoácido se encontra ele vai se alterar ele promover a alteração dos pecados porque o que acontece um aminoácido que tem carta neutra no grupo R neutro ele vai apresentar a carga positiva do seu grupo Amino e a carga negativa do seu grupo carboxílico só que é o seguinte como esses dois grupos eles estão muito próximos o que acontece com a saída do próton é de um grupo carboxila e o seu grupo Amino próximo que ele já está carregado positivamente Então qual o próton é liberado do grupo carboxila para o meio e o seu grupo Amina o grupo Amina de um aminoácido né tá muito próximo isso isso fornece aí uma uma repulsão então esses dois irmãos ele mês que se sofre uma repulsão e isso traz a consequência os átomos eles são eletronegativos né do oxigênio do grupo carboxila eles tendem a puxar os elétrons para perto aumentando então a tendência do grupo Amino a perder elétrica perder próximo desculpa elétron pronto então o que acontece e o PK ele fica muito mais abaixo do que grupamentos que possuem outras que não possuem carga oposta É próximo na molécula como por exemplo ácido acético que possui somente o grupamento carboxila ou a metilamina que possui apenas um grupamento Amino não tenha essa essa repulsão do outro grupamento com cabo Aposta que próxima nesse grupamento Então essa característica dos aminoácidos de terem dois grupos carregados um positivamente ou negativamente tão próximo isso acaba alterando aí o valor de Pecado eles porque eles tendem a perder o grupo aboxia perdendo o próprio mais próximo causa uma repulsão do grupo Amina que também tem dia perder o próprio com mais facilidade Por isso os aminoácidos a maioria né dos aminoácidos não iria não usa aminoácidos que não tem carga no grupo R e eles têm uma caixa uma os valores de pecar similares um dos outros bom então o pecado grupo carboxila para os aminoácidos que não tem o grupo r e organizado né ele tá na faixa de 1. 8 a 2. 4 e o pecado o grupo Amino está na faixa aí de 8.
8 a 11 que é bem diferente aqui do ácido acético por exemplo que tem um pecado do grupo carboxilo pk1 por exemplo lá na faixa de 4 a 6 no PH 4 a 6 bom então gente ó os grupos r e amizade já falei antes que o grupo é realizado ele também apresenta pecar então aqui nada mais nada mais é do que a adição do pecado Grupo É nesse exemplo do glutamato e ele apresenta um caráter ácido aqui né Tem mais uma um grupo carboxila aqui no seu grupo R então ele vai apresentar o PK R toda hora esse Mouse some e eu tento na procurando Tudo bem então aqui temos o PK um que é o pecado grupo carboxila né o grupo acabou axila fixo o PK R que é o pecado o grupo carboxila do grupo r e o pecado dois que é o pecado grupo Amino de um aminoácido é e para calcular o ponto isoelétrico quando existe mais de dois pecados em uma molécula é muito simples você vai pegar os dois pekas que estão mais próximos então aqui você pega o PK um mas pkr dividir por dois tirando a média aqui dos dois no mesmo pensamento que os grupos erres não-ionizadas né 100% aqui de um grupo carboxila destronado mas sem por cento de um alô se lá pro lado porque a taxa de tamponamento aqui olha ela é mais estável não é justamente por causa do pkr aqui que é mais próximo do PK os dois grupos hidroxilas aqui próximos aqui lado de cá um outro exemplo só que com PK o pkr mas voltado né para o meio neutro a histidina é o é que ele é bastante usado Ele tem uma uma característica mais neutra acho que é uma exceção usando nossos este não vai ser salvo tem uma característica de seu que tem o seu. O seu pkr aí do seu grupo do seu grupo R mais neutro Então mas aqui a ideia é uma mesmo tá bom gente vocês pegam o os pecados mais próximos fazem a média e tira o ponto isoelétrico e o PK 11. 2 bem ácido né então e perde rapidamente aí o seu plantão do grupo hidroxila é E aí e aqui uma tabela que tem no livro do lehninger eu não coloquei a tabela toda aqui mas é só para vocês verem pois vocês podem ir lá no livro e tudo mais deve ir lá no livro para vocês verem então a tabela com os aminoácidos a que abreviação dominou ácido o nome que é utilizado né o nome três letras uma letra aqui a massa da molécula as massas moleculares de todos os aminoácidos o PK um que já é estabelecido né para molécula já é estabelecido para cada molécula pk1 pk2 os que tem grupo R carregados também apresentam pecar então pecar e para os grupos que tem que tem eh realizados carregados o ponto isoelétrico e o índice de hidropatia então é que eu índice de hidropatia é o quanto ele é hidrofílico quanto ele faz pontos hidrogênio com a água ó e aqui também uma coisa bem legal que a ocorrência desse luminosas em proteínas agressiva por exemplo ela aparecem 7.
2 por cento das proteínas a leucina em 9. 1 por cento de proteínas Então esse essa tabela é bem legal é muito interessante acho é bom vocês irem lá estudar em um pouquinho para saber um pouco mais de mim no Whats até porque a partir daqui a gente vai falar de proteína em cima e tudo mais é essencial aí esse conhecimento bom então gente falando de mim lá ácidos é uma vez que não sabemos que proteínas são números de aminoácidos que são unidos por ligações peptídicas vamos falar um pouquinho agora dos peptídeos né os peptídeos e as proteínas Então as proteínas peptídeos proteínas é como se fosse um colar um colar de pérolas colar de pérolas barato aqui então eu quero os verdade então é como se fosse um colar de pérolas e cada União desse cada União uma cada Pérola seria um aminoácido e essa união aqui uma ligação peptídica então com caráter ligação Como funciona essa ligação peptídica essa ligação peptídica ela se dar em um grupo carboxila de um aminoácido com o grupo Amino de outro aminoácido então aqui o grupo Amino funciona como como o eu posso né vai ser uma reação de desidratação ou seja essa reação vai promover a liberação de uma molécula de água vai pegar o h do grupo carboxila com H do grupo Amino vai liberar uma água e vai formar uma ligação com o grupo amida bom então essa ligação a gente ligação permite que ela não é simples como aparece aqui para gente isso aqui é só o produto ligação mas essa reação ela precisa de um complexo enzimático ela ocorre no Rigor os ombros tem Minas ácidos ribonucleicos todo todo um aparato né ocorrendo dentro do ribossomo em um processo que vocês vão estudar mais para frente na vida metabólicas no na biologia molecular que chama tradução do processo de tradução do RNA na síntese de Proteína bom então uma reação é é que ser gol única eu já tinha falado ela demanda alta energia de ativação e esse resíduos de aminoácido que eu já falei antes na aula né os resíduos de aminoácidos que são os resíduos restantes né após essa ligação peptídica aí ela ela ainda pode ser modificada Como eu disse anos o que acontece nessa ligação e aqui essa ligação e ela tem um terror de ela tem uma característica que fica explicação simples e de ligação dupla então o que acontece essa ligação ela apresenta uma uma rigidez né devido essas interações aqui entre duas formas de ressonância das duas dos dois aminoácidos Então essa ligação aqui ela fica rígida no plano não há possibilidade de rotação em torno dessa ligação Então na verdade uma molécula né Hum hum pepti deu Oi Eita esse é o grupo peptídeo que é o grupo Onde ocorreu a ligação aqui dentro tem o grupo funcional amida e a rotação da proteína quando termina ela se modifica ela faz votações a fim de chegar na conformação ativa dela e elas não podem rotacionar fica congelado aí nas no grupo peptídico então é só botar se eu não mesmo nas interações com o carbono quiral aqui da do aminoácido o carbono Alfa né e vou falar que ir ao que temos um exemplo aí de uma não acho que não tem carbono aqui ó então carbono Alfa brone lá então os resíduos de um aminoácido em um polímero então aqui temos um pentapeptideo um dois três quatro ligações peptídicas então 5 aminoácidos temos aqui um pentapeptideo competitivo consigo nossos aqui em sombreado mostra as ligações peptídicas ligações de amido que ligasse científicas em que o grupo carboxilo grupo Amino dos aminoácidos e em rosa temos os resíduos do aminoácido né lá os grupos R dos amigos sempre em um Petit deu vai ter uma extremidade amino-terminal uma extremidade com aminoácidos com o grupo Amino Livre a e do outro lado extremidade carboxiterminal que a extremidade Dominou a sua que fez a ligação do grupo amina com o homem nas anterior mas que não tem um outro aminoácido aqui para se ligar então ele fica com um grupo carboxila grupo carboxila livre esses essas duas características aqui né ah o grupo Amino livre o grupo carboxila livre eles podem mudar o comportamento de ionização de um polímero quer dizer temos um grupo carregado negativamente livre e um grupo carregado positivamente livre Então essas essas cargas eles podem mudar o comportamento de ionização e em uma solução como também os grupos carregados podem também modificar o comportamento do aminoácido aqui no meio então aqui a gente tem um exemplo de quatro minutos uma lâmina uma Glutamina na lisina e um clique eu esqueci porque agora emagreci na medicina uma lâmina Glutamina uma Criciúma lisina para gente ver aqui na tabela onde ele tem que ter aqui uma glicina alanina a e é isso aí glicina alanina lisina e Glutamina é com as os grupos que são carregados né então a alanina não tem o grupo carregado mas o grupo o grupo Amino dela tá livre que ele tá numa região extremidade amino-terminal a Glutamina tem o grupo R carregado negativamente EA lisina tem o grupo aí carregado positivamente e ainda ficou com a extremidade carboxiterminal e grupo carboxila do aminoácido carregado negativamente na extremidade do peptídeo-c bom então gente existem vários vários tipos de proteínas proteínas pequenas proteínas grandes proteínas de médicas proteínas com várias subunidades esses em proteínas pequenas com apenas poucos aminoácidos proteínas com milhares de aminoácidos são chamadas as proteínas multissubunidade né são várias unidades várias subunidades Unidas por ligações Pontes de hidrogênio ligações dissulfeto Enfim então uma proteína tendo duas subunidades idênticas então dois duas cadeias polipeptídicos idênticas são chamadas a proteínas oligoméricas o e as duas subunidades essas duas unidades são chamadas protômeros Então aqui tem um exemplo de um hemoglobina é uma proteína transportadora de oxigênio aqui é um grupo prostético m e ele é o responsável pela pela carregar na oxigênio dentro da proteína que vai transportá-lo então Aqui nós temos quatro cadeias foi peptídicas temos aqui a cadeia Alfa 1 e Alfa 2 que são duas cadeias Idêntica subunidades idênticas Então essas são dois protômeros protômeros e as habilidades beta-1 beta-2 são outros dois prótons isso torna hemoglobina uma proteína o multissubunidade tendo ela aí quatro subunidades e é aqui gente outra tabela que também apresentada no lehninger então Zinho aqui desculpa gente então aqui a gente consegue ver os dados moleculares de algumas proteínas né que a gente geralmente conhece geralmente alça mais faladas o se trocamos e citocromos ser por exemplo humano responsável pela pelo transporte de elétrons tem uma massa molecular de 12. 400 e possui 104 números né de resíduos ele possui 104 resíduos de aminoácidos em apenas uma cadeia polipeptídica então aqui temos 104.
000 ácidos e a uma proteína com apenas uma cadeia a ribonuclease a lisozima mioglobina já falei antes né carrega transportadora oxigênio nas fibras musculares temos aqui também a RNA polimerase da école responsável a duplicação do RNA da Record tem 4. 158 resíduos de aminoácidos em cinco cadeias polipeptídicos e por aí vai lá e as proteínas também podem conter outros grupos químicos elas não precisam exclusivamente serem formadas apenas por aminoácidos Então essas proteínas que contém esses outros grupos químicos que são chamados grupos prostéticos elas são chamadas proteínas conjugadas Então dependendo do seu grupo prostético ela vai ter um nome específico por exemplo as lipoproteínas e elas são proteínas que contém lipídios como grupo prostético então os lipídios com as proteínas as lipoproteínas com o presente a lipoproteína essa menina que aberta um temos as glicoproteínas também né que são proteínas com grupos grupos prostéticos de carboidratos com mais mundo imunoglobulina temos as poças o proteínas com grupos fosfato temos a hemoproteína né com grupo m e por exemplo a hemoglobina também uma uma proteína que possui o grupo prostético M aqui que é responsável Ela tá aqui ó responsável pela pelo transporte de oxigênio Nem tinha visto e por aí vai temos metalom proteínas também que possuem grupos para os pré prostéticos metais E aí bom então gente os aminoácidos eles estão presentes no nosso dia-a-dia a todo momento mesmo que a gente não saiba né então eles têm M aplicações aminoácidos que são sintetizados por empresas para os alimentos principalmente aqui na questão do alimento é o BCAA por exemplo suplementos suplementos de academia tem sintetizam né proteínas responsável responsáveis pelo crescimento de massa magra reposição de energia para a gente não gasta não tenho do corpo a gente ingere mais quantidade de proteínas proteínas sintetizadas que são as proteínas são proteínas essenciais que podem ajudar e no nosso processo metabólico aminoácidos cosméticos por exemplo das proteínas que atuam na nossa pele que atua uma a renovação né da epiderme muito utilizados em cosméticos em fármacos sempre utilizados em farmácia nem toda proteína em anticorpos fármacos proteínas que são liberadas em em metabolismo secundários o meu trabalho por exemplo do mestrado um dos meus trabalhos né é procurar o metabolismo secundário de fungos proteínas que os fungos liberam em contato com bactérias então que eu tô procurando nada mais do que proteínas que atuam como fármacos né como um sistema de defesa e como se fosse anticorpos mas na verdade estou procurando outra e com a ideia de moléculas antimicrobianas bom então aqui Gente achei muito legal esse site www. sacks.
com. br dei uma olhada lá porque é muito bacana eu achei bem legal tem muita informação sobre o aminoácido sobre como aminoácido tem ser ido na nossa vida e também no empresa né ajinomoto vocês entrarem ajinomoto. com.
