Curso de Bioquimica: Proteinas

olá caros alunos eu sou professor sérgio o assunto da aula de hoje é proteínas inicialmente vamos falar sobre como a deficiência na seqüência de aminoácidos podem provocar disfunções para exemplificar isso vamos falar um pouquinho sobre a anemia falciforme muitos de vocês provavelmente deve conhecer a anemia falciforme é uma doença na qual a deformação das hemácias e márcia deformada ela encontra dificuldade de flexibilidade da sua membrana plasmática consequentemente ao atravessar pequenos vasos essas massas elas formam trombos elas formam os obstáculos para a passagem sanguínea e provocam portanto a destruição de massa isso é causado por kemal

globina 10 e márcia ela está deformada está na estrutura cristalina que apresenta uma grande é que apresenta como conseqüência a rigidez na sua estrutura molecular e como acontece que de fato como como ocorre às modificações na estrutura molecular da hemoglobina que causa disfunções então nós podemos ver nesse slide é o gene da hemoglobina normal o gene da hemoglobina mutantes de hemoglobina falciforme nós podemos perceber que a alteração da hemoglobina ocorre única e exclusivamente em uma em um nucleotídeo em uma base nitrogenada do gene da cadeia beta conseqüentemente quando esse dna quando esse gene foi transcrito

em remo exagero nós teremos essa mutação também transferida para moléculas de rna mensageiro ea conseqüência é que esse call com que sinalizava prago tamina agora vai sinalizar vai qualificar a valinha uma única mudança de glutamina provar lina provocou a alteração na hemoglobina causando a disfunção da anemia falciforme então vocês podem notar a grande importância da seqüência de menor ser preservada ea sua relação com a função da proteína bem na aula de hoje nós veremos nós seguiremos esse roteiro nem inicialmente inicialmente falarei sobre a definição de proteínas em seguida seqüência de aminoácidos e a função é

das proteínas em si os níveis de organização das proteínas o que é uma ligação com a importância da casa cadeia lateral dos aminoácidos os tipos de proteínas de acordo com a função biológica os padrões estruturais das proteínas têm natureza de proteínas como ela ocorre e qual a conseqüência disso e como ocorre o dobramento proteico falando sobre a definição de proteínas proteínas são macromoléculas ou seja proteínas são polímeros formados por aminoácidos são os monumentos nós podemos ver os aminoácidos vários aminoácidos ligados uns aos outros a gente já viu isso em aulas passados a ligação que o

unia feminino as ligações peptídicas aqui a gente tem um exemplo de um aminoácido todo o nosso apresenta uma cadeia um grupo carboxy lá um grupo amino e uma cadeira lateral que vai diferenciar um aminoácido do outro exame nós vão se juntar e ao se juntar à forma uma cadeia pode pt que o foco uma proteína essa proteína gente vai vendo essa aula que ela vai adquirir formas estruturais tridimensionais que vão ser responsáveis pela função daquela proteína cada proteína presente na composição de nossos bem característica dessa tabela gente pode ver a composição de duas proteínas citocromos

e de boi e o kimi o trips hidrogênio de boi também desse lado nós podemos ver os aminoácidos que compõem essas proteínas e aqui nós podemos ver a quantidade desses amistosos e pode ver que são bem variadas é por exemplo a lâmina apresenta-se como são encontrados seis resíduos de a lâmina não se tocou um c enquanto os encontrados 22 resíduos no quimio tripsina o gênio os aminoácidos mais abundantes na maioria das proteínas são deu-se na lâmina a glicina a serem na vale nem o ácido glutâmico enquanto que os aminoácidos mais raros encontrados na maioria das

proteínas são tribos no génio system e meteu nina e também a este dina as possibilidades teóricas de uma proteína elas são limitadas ser limitadas porque vamos imaginar uma proteína que tem e nem resíduos de aminoácidos como são vinho que as possibilidades mas podemos fazer sequências de 20 é levado a henin por exemplo citocromos e tem 104 aminoácidos como são 20 as possibilidades porque são 20 os aminoácidos nós podemos ter uma infinidade de possibilidades de sequenciar aquela proteína são 20 elevadas em que vai dar aproximadamente 1,3 vezes 10 a 130 possibilidades diferentes de sequenciar aquela molécula

considerando que nós temos aproximadamente no mar sem 100 mil proteínas em um ser humano em um organismo humano as possibilidades de encontrar diversas combinações diferença em nossa muito maior do que o número de proteínas que de fato encontramos em células humanas as principais limitações desse seqüência proteínas de qualquer jeito ou tomando proteínas proteínas não podem ter qualquer também tem um tamanho máximo e também a composição dessas proteínas que nem sempre vamos estar relacionadas a alguma função a função da proteína dependem das sequências de aminoácidos e porque dependendo da seqüência de aminoácidos porque a sequência vai

determinar forma a interação com que aqueles amistosos vão ter as relações que aqueles nossos irão ter uns os outros eu dei um exemplo aqui com a palavra amor amor formado pela letra a mr roma também é formado pelas mesmas letras mas a combinação das letras obviamente têm sentidos diferentes amor e ruma tem sentido completamente diferente é mais ou menos o que acontece como a proteína proteína pode ter os mesmos amistosos que em seqüências diferentes fundar origem à proteínas diferentes com funções também diferentes uma mudança na estrutura primária da proteína pode levar a uma alteração de

função não necessariamente vai levar à alteração de função mas pode levar a uma alteração de função para que vocês tenham idéia de 20 e 30% das proteínas dos humanos são polimórficas que significa isso significa que elas têm variações em um aminoácido em 2000 nós e que elas essas diferenças em varem a um pouco sabe nós podem gerar funções pelo menos relativamente distintas muitas outras as proteínas elas apresentam níveis de organização o primeiro nível de organização que gostaria de falar é a estrutura primária entrou primária seqüência de aminoácidos numa proteína então quando a gente seqüência uma

proteína de 1911 é o vale no nosso 2 é a fenilalanina e assim por diante a gente está determinando a sequência dessa proteína ou seja está demandando a estrutura primária mas a estrutura primária por si só não tem função nenhuma ela apenas vai determinar as possibilidades de formas que aquelas proteínas podem querer ir seguindo a organização das proteínas nós temos as atuais estruturas secundária estrutura secundária a interrelação de amy nossos próximos uns dos outros e vai falar melhor sobre isso mais adiante pois elas podem adquirir formas características conta mostrando a alphahelix alfa eles mostrando que

os menores interagem de forma mostrar esse aspecto é liquidada ou de parte da proteína a estrutura primária sequência de nossa estrutura secundária são formas adquiridas em determinados setores da produção de proteínas em decorrência da sequência de nós que se interrelacionam uns com os outros nós chão próximos fisicamente um dos outros a estrutura terciária já é uma estrutura mais ampla já proteína inteira então a cadeia por pepe que ela pode se dobrar entre si na qual nossos distantes podem interagir com outros que também estão distantes e essa interação pode gerar é essa estrutura tridimensional estrutura tridimensional

de uma proteína é a sua estrutura terciária ea estrutura com a perna é quando mais de uma cadeia polipeptídeos interagem entre si como é o caso por exemplo da hemoglobina na qual duas cadeias ao fim e interage com duas cadeias beta formando a estrutura da emop a ligação pepe e érica ela tem caráter de dupla ligação e religação pepe e érica gente pode ver que nesse nessa figura que tem acabou-se lucro muito a menina que nós temos a ligação peptídica carbono alfa ligado à carboxy lula esse carbono alfa ligado aqui o grupamento a mina essa

ligação permite que ela tem um caráter de duplicação e porque ela tem um caráter de duplicação por causa da ressonância da nuvem eletrônica da carboxiterapia para o grupamento a mina são duas moléculas que tem características eletrônica ativas tenha é levada à letra negatividade então nós podemos observar que essa dupla ligação ela pode se desfazer esses elétrons que estavam localizados aqui na carboxy lula eles podem migrar para o grupamento a mina e essa duplicação deixa de ser dupla formalização simples com a carga negativa e essa é esse grupamento a mina pode formar dupla ligação e gerassem

portanto a carga positiva no nitrogênio esses elétrons eles podem migrar na verdade o que de fato ocorre isso aqui sempre como a dupla ligação aqui uma provocação que ao mesmo tempo porque a nuvem eletrônica ela fica espalhado e qual é a consequência desse da ligação pt que elas se tem um caráter de duplicação apesar de não ser uma publicação tão caráter de duplicação a principal conseqüência é a rotação entre os atos estão aqui não é única sessão pública mas é só pra exemplifica como acontece uma ligação dupla um carbono ligado a outro carro bom de

comunicação simples ou seja a ligação simples essa ligação ela gira em torno do seu próprio eixo ou seja se ela gira em torno de seu próprio eixo esses grupamentos que estava embaixo eles podem estar em cima e se que estava em cima podem para baixo da mesma forma os grupamentos ligados a esse carbono podem pra baixo pra cima já que esse átomo de carbono ele pode girar em seu próprio eixo considerando agora dupla ligação da publicação já deixa esses atos de forma rígida ela não é rotacionada o que significa isso significa que cloro vai estar

sempre pra cima nesse ato cloro vai estar sempre para baixo desse ato não tem como esse cloro para a cimpor que essa ligação não roda não é rotacionada então a consequência principal da dupla ligação da do karatê dô ligação navegação prática que os átomos de carbono nos átomos responsável de carbono e nitrogênio responsável pela ligação pedindo que eles não rodou consequentemente os seus ligantes também não consegue mudar de plano plano superior e o plano inferior então vamos ver com a consequência desse processo de rotação então nós temos a ligação pt érika aqui carbono e nitrogênio

essa ligação não vai rodar então esses grupos aqui vão sempre permanecer dos lados onde existam entretanto as ligações com o carbono alfa elas são rotacionados elas são ligações simples com carbono alfa ligada nitrogênio carbono alto ligado à carboxy lançam rotacionados o saque entre o carbono alfa eu cá e nitrogênio e entre o carbono ao e o carbono acabou se eles eles recebem nomes esse ângulo que é chamado de ângulo fi e esse outro ângulo que é chamado de ângulo se esses ângulos eles podem mudar eles podem mudar uma variação que vai desde mais 180 graus

até menos 180 graus adquirindo em qualquer grau na nesse intervalo então esse ângulo fim ele pode e desde a posição 180 até a posição menos 180 na posição 10 desculpe assim como o grupo se pode da posição menos 180 até a posição 10 também apresentar e todos os níveis de graduação entretanto por esses eixos ou por essas ligações serem rotacionados nós podemos apresentar esse grupamento r tanto para baixo quanto para cima e isso implica em uma e isso implica uma conseqüência se esse grupamento r está pra baixo ou se o documento é está pra cima

nós podemos encontrar um compatibilidade histéricas entre grupos r adjacente se o grupo estiver acima se o grupo estiver para baixo dependendo desse angu eles vão culpar o mesmo esse passo em consequência disso é o que é que nem todas as estruturas possíveis levando se em consideração apenas a probabilidade elas de fato existem então foi criado o diagrama chamada diagrama de ramachandran no diagrama de ramachandran ele caracterizou os ângulos fipse na qual não há incompatibilidades técnica ou a um compatibilidade histérica então a gente pode ver neste gráfico aqui em baixo o grau o o diagrama de

ramachandran ele mostra o grau e se o grau fi eo grau se que as variações de grau em que varia de mais 180 até menos que 80 da mesma forma o grau fi nós podemos observar aqui que nem todas as possibilidades elas de fato existe na natureza em azul escuro existe total compatibilidade da existência de um determinado composto por exemplo se você observar aqui um ângulo talvez 90 graus com um ângulo que lhes mais 120 graus é totalmente possível porque cai nessa região aqui em azul escuro a região em azul claro ela apresenta ela por

exemplo uma possibilidade grande de existência sem interferências em compatibilidade técnica azul bem claro provavelmente existem compatibilidade histérica e as que estão em é claro na regência as regiões claras elas apresentam total imcompatibilidade histérica entre as estruturas nós podemos observar que por exemplo se a gente escolher mas 180 e mais 180 para os dois ângulos obviamente eles vão estar sobrepostos nova não vai haver possibilidade nenhuma de existência dessa molécula tão gráfico o diagrama de ramachandra existe pra mostrar que as estruturas elas podem apresentar determinada em compatibilidade e pela presença pela sobreposição das cadeiras laterais em estrutura

secundária é o que o arranjo espacial dos resíduos de aminoácidos adjacentes adjacente thomson em nossos próximos que interagem entre si na estrutura polipeptídeos está vendo aqui uma das estruturas secundárias existentes que a alfa eles né ressalva ele se é um eixo helicoidal é uma estrutura helicoidal em torno do seu próprio eixo é como se fosse um eixo vertical se estrutura se a cadeia por petric ela gira de forma helicoidal em torno de si e nós podemos observar que existe interações entre a menores próximas gerações do tipo pontos o gênio interações entre esse hidrogênio e o

grupamento entre o hidrogênio eo grupamento oxigênio dakar boxe lá então é o é o oxigênio da carga tóxica interagindo com hidrogênio do nitrogênio da outra ligação pública a interação acontece de forma regular então nós podemos observar que a cada 3,6 resíduos de aminoácidos completa mais ou menos uma volta nós temos a interação de uma ponte hidrogênio a interação posse de droga acontece mais ou menos a 4 na próxima da meta 4 resíduos menor já que 3,6 é um valor teórico a 4 resinose acontece uma interação ponto hidrogênio e isso gera capacidade de formar essa estrutura

secundária ao fazer eles acontecem em regiões é características em algumas proteínas nós podemos observar que também que nas ao fazê lo as cadeiras laterais r elas tenham fc externas a serem colocadas para fora da estrutura me cuidar então dentro da estrutura do codau vai ficar uns outros grupamentos as cadeias é por serem cada vez mais volumosas assim podem ver nessa outra figura também ouço as cadeiras laterais r sou ser mais volumosos elas são colocadas externa nessa tabela a gente pode ver a capacidade em que alguns aminoácidos tem informar alfa seles então nós podemos verificar a

diferença de energia livre para cada um dos aminoácidos quanto menor essa variação de energia livre pra mim nós para o aminoácido significa maior tendência do aminoácido formar uma alfa hélice então alguns aminoácidos formam facilmente ao fae e outros nem tanto então por exemplo a lâmina que apresenta o menor delta delta g apresenta maior tendência maior capacidade se for mal foi eles geninho também apresenta uma grande capacidade de 0,3 já as páginas 3 aspartato 2,5 sistina três apresentam pequena capacidade de formar alfas eles e significa o quê que dependendo da seqüência de aminoácidos determinada parte da

proteína pode ou não formosa lc acordo com a sequência desses aminoácidos se tiverem a mesma seqüência de nós com a tendência com a facilidade informal fai eles provavelmente ela formará senão não formará a alfarelense além da alfa eles que nós podemos ver que também existem as folhas beta nas folhas betas também são estruturas regulares nesse caso as folhas betas elas são estruturas mais compactas e apresentam uma distribuição pré guiada por isso que há algum tempo atrás era chamada de folha beta pregueada então nós podemos ver que também os aminoácidos interagem através de pontos do gênio

como em nossas próximos mas apresentando não há estrutura helicoidal mas apresentando essa estrutura pregueada entorno da cadeia por pepe que já estrutura terciária um arranjo espacial de todos os resíduos de menores na sequência por pilhas estejam eles próximos ou não por exemplo nós temos aqui a cadeia da quimio tríplice na cadeia a cadeia b cadeia cida comitre piscina nós podemos observar que o aminoácido um da cadeia interagem através de uma ponte dissulfeto com o homem nossos 122 já na cadeia b então essa interação faz com que essa proteína de certa forma vai adquirindo a sua

forma que biologicamente ativa sua forma tridimensional ativo nós podemos ver ainda que o nosso 42 interagindo com essa estigma aqui 57 e essas interações acontecem durante toda a cadeia pode ser por atração é transitável pode pode ser por atração os atrações hidrofóbicas pontos do gênio até mesmo pontos de sulfeto essas atrações em todos os amigos acabei por parte de quem vai dobrar proteína para que ela adquira essa forma tridimensional e tem a sua função biológica ativa como é o caso da equipe tripp sina que é uma protease enzima que vai quebrar ligações peptídicas em outras

proteínas que são os substratos para que essas proteínas para que esse exame nozes interajam é importante a importar grande importância desse exame nós é a sua cadeira lateral se esses aminoácidos são a polaris são polar e se têm cargas não tem cabeça carga negativa que positiva todas todo toda sua cadeia lateral é que vai determinar a atração ou repulsão desses aminoácidos e obviamente se sabe nós estão longe e ele se atraem essa proteína vai se dobrar nos seus extremos se eles estão próximos de se atrair ela vai formar um determinado estado prossegue um da área

então nós podemos observar que a cadeia lateral dominou isto é quem vai determinar de fato como é que é essa a vizinhança menor circo vai interagir entre si e isso vai ser talvez a mais é importante é a grande responsável pela pelo dobramento da proteína nessa figura nós podemos observar a existência de aminoácidos polares ou aminoácidos que estão carregados em uma determinada proteína nós podemos observar que os aminoácidos polares e carregados estão localizados na superfície é uma proteína então em vermelho são os aminoácidos carregados negativamente em azul os aminoácidos se nos carregados positivamente e esse

exame nós eles se encontram na superfície da proteína com a proteína se dobra os que são populares que são carregados eles ficam na superfície a proteína porque eles vão interagir com o meio externo meu stern água na maioria das vezes é um solvente num líquido então essa interação é facilitar muitas vezes a solo bilidade da proteína ao contrário os aminoácidos colares ou seja os hidrofóbicos ele geralmente se situa no interior da proteína então nós podemos observar que os aminoácidos a polaris são os azuis com r a polaris ele se localiza no interior da proteína quando

ela se dobra os populares que com este treinamento à superfície os povos a polares ficam eternamente protegidos porque eles não conseguem interagir com água eles precisam portanto ser protegidos é isso que acontece por exemplo as proteínas de membrana que necessitem de ambiente hidrofóbico mas elas precisam interagir com o ambiente hidrofílico então os aminoácidos carregados eles se localizam ou na parte externa da célula na parte interna da célula que é revestida por água então nós temos aqui vários amistosos carregados em vermelhos a nossos polares que são os azuis e os aminoácidos hidrofóbicos e eles ficam na

âncora eles ficam ancorando eles ficam segurando essa proteína da membrana plasmática uma vez que a proteger ea membrana plasmática lipo física os aminoácidos hidrofóbicos vão conseguir interagir melhor com o lipídio da lembrando que os nossos pobres ea estrutura quaternário que estruturou a ter na área é o arranjo de várias cadeias poéticas em uma mesma estrutura tridimensional como acontece aqui por exemplo com a hemoglobina globina formado com quatro cadeiras pop pp que as duas delas alfa e duas delas são chamadas de cadeias beta 34 cadeiras interagem e em interagem também com grupamento em mim e dessa

forma são responsáveis pela interação com oxigênio vai falar um pouco mais adiante nessa mesma correlação estruturas cabeça as proteínas podem ser classificadas em dois grupos ou são proteínas fibrosas ou são proteínas globulares as proteínas fibrosas elas apresentam cabeça por petr necas arranjados em longas fitas ou folhas ela geralmente desempenha um papel estrutural seja no suporte na proteção ou na forma da estrutura anatômica predominância de um único tipo de estrutura dário gigena alfabeto seja aaa foi aberta ou seja alfa eles são geralmente proteínas insolúveis em água o exemplo de ver se daqui a pouquinho é proteína

do cabelo é aquela pinel faker a tinta no cabelo formado quase que unicamente por estruturas alfa também as proteínas globulares são cadeias por técnicos em pacotaço de uma forma esférica então geralmente têm estrutura esférica ao contrário das proteínas fibrosas que apresentam estrutura e fuso as proteínas globulares apresenta uma estrutura mais ou menos spherics são mais complexas do que as proteínas fibrosas apresentam vários tipos de estruturas secundários não apenas um não apenas alfa eles não apenas foi aberto mas várias estruturas em seu conjunto e apresenta diversos papéis biológicos por exemplo as enzimas mas apresenta também papéis

no transporte né na ligação com determinadas moléculas agonistas receptores de membrana estrutura de um fio de cabelo por exemplo é uma ssl em um excelente exemplo de organização de uma proteína fibrosa então a gente tem aqui um alfa a hélice da que era tuna tem é totalmente formada na nessa estrutura secundária de alfa eles duas cadeias de alfa ls reunidas para formar o espiral esse dobramento e interação entre essas duas cadeias também forma estrutura rígida do cabelo essas cadeias inspiradas vão se unir para formar o próprio filamento diâmetro que 20 e 30 anos estão e

esses próprio filamentos vão se unir para formar própria fibria e várias própria fibrilas vão formar o filamento do cabelo cabelo em si a proteína do cabelo além da formação das fibras o cabelo também possui as chamadas pontes de sulfeto entre existem e têm as portas de sua oferta que vão dar o aspecto ondulado do cabelo quando a mulher faz chapinha que ela faz ela rompe as pontes de sulfeto fazendo com que o cabelo fique totalmente linear com o aumento da umidade essas pontas de surf telas são refeitas e o cabelo voltas e um do lado

das principais explicações da ondulação dos cabelos é a formação de pontos dos suspeitos e até as fibras entre as proteínas em queda inter ao fifa eles daquela turma as proteínas globulares ela já apresenta uma estrutura bem mais complexa e bem mais compacta do que as proteínas fibrosas e muito dela porque é formada principalmente por ter conformações beta folhas bethem não por alpha eles a gente pode ver ela apresenta as duas estruturas por exemplo a albumina célia humana com 585 mil hastes lá pra ela apresenta duas mil estruturas beta e 900 estruturas alfa estruturas beta são

bem mais compacta cinco anos e por isso que as proteínas globulares também são mais compactas do que as proteínas é fibrosas as proteínas apresentam chamados padrões estruturais são padrões de tribunais são estruturas que se repetem no decorrer da estrutura pole pepe cada um desses padrões estruturais são os motivos que são motivos são agrupamentos de dois ou mais elementos de estrutura secundária que prosseguiu na área alfieri se bem foi aberta se agrupam em nada nem se conhecem forma que se chama de motivos proteicos por exemplo nós temos aqui motivo beta alfa beta porque era chamado motivo

beta alfa beta porque vai ter uma estrutura beta seguido de uma alfa que é seguido de uma outra betão motivo beta alfabeto existe diversos outros motivos aqui nós temos um outro motivo também da alfa é mole zina que o motivo beta barril só entre os betas em sequência que forma essa estrutura complexa é o bairro além dos motivos nós temos também os domínios o domínio são parte de uma cadeia poética que estruturalmente independente que apresenta certa estabilidade então se nós isolarmos aquela parte da proteína ela vai ter a mesma função que tinha na proteção integral

apenas não vai ter talvez é o desfecho que a proteína integral teria mais um mesma função ela vai preservar por exemplo nós podemos ver essa figura que os domínios ligadores de cálcio na tropa da troponina c esses domínios mesmo retirado do da troponina c eles vão continuar se ligando ao cálcio apesar de não ter por exemplo nenhuma função na contração muscular com teria troponina c mas enquanto não se ligando ao cálcio então os domínios eles geralmente apresentam se importa é pires com mais de 2 200 resíduos em pequenas proteínas o domínio é a própria proteína

e quanto nós encontramos em grandes proteínas nós temos parte dela com sendo domingo responsável por uma função específica como essa da cnasti da troponina assim inteira e uma parte da proa da troponina responsável por ligar o carro então aquela parte era chamado de domínio de ligação ao cálcio importante a gente diferenciada domínio de subunidade o domínio uma pata proteína que tem uma função específica a subunidade é uma outra cadeia pólipo ele que se liga a outra pra ter em função em conjunto alguns exemplos de padrões estruturais uma cadeia toda alfa só pena as estruturas alfa

ercis encontradas nessa cadeia por peptídica uma alfa beta gente pode ver que existe na sequência aqui estruturas alfa seguida de beck segue aos 7 beta que segue o trabalho que são várias metas seguidas e depois algumas todo o brasil e aqui toda beta também por exemplo ficar outra proteína as proteínas podem se desde natural o que significa desde natural significa a perda da estrutura tridimensional e consequentemente a perda da sua função biológica nem nós podemos ver que uma proteína desnaturada proteína normal tem sua função biológica ela pede a sua estrutura tridimensional ela pede portanto a

sua função biológica essa desnaturada pode ser reversível mas pode ser reversível também pode ser reversível irreversível apesar de ela perder sua função biológica ela não altera o estilo primária a seqüência de aminoácidos é preservada assim como não causa também a perda no valor nutritivo das proteínas a proteína pode ser digerida ea gente pode adquirir os menores de forma integral sem nenhum prejuízo para a nutrição os principais agentes desde naturantins são a temperatura como a gente aquece uma proteína ela rompe as ligações é importante saber que esses agentes diz natour antes eles rompem as interações fracas

existentes entre os aminoácidos na proteína no rompidas as ligações covalentes por exemplo entre as ligações pepys dos aminoácidos a temperatura vai desfazer quando aquece uma proteína a gente diz faz as interações das pontes de hidrogênio as interações do focus as forças de vander valls as ligações fracas entre as os aminoácidos para formar de todo potencial área da proteína ph também o ph influencia nos grupamentos é nas cadeiras laterais do aminoácido carga positiva do ano carga negativa e fazendo com que a carga líquida aquela proteína provoca uma alteração de atração e repulsão e cargas elétricas entre

os aminoácidos solventes orgânicos como álcool é também por 1 a 1 a alteração de interação entre os alunos a uréia e também detergentes são responsáveis por desde natural nas proteínas como é óbvio como eu havia falado algumas proteínas podem se renaturalizar um exemplo riba nuclease a possui 124 aminoácidos vitaminas ela que no seu estado ativo ela apresenta quatro interações o quadro pontos de sulfeto entre os aminoácidos especificados na figura e é dessa forma nessa forma estrutural aqui proteína presente a atividade biológica quando adicionamos uréia e mercado de etanol para que eu ia pra que a

gente possa desfazer as ligações fracas entre a cadeia eo mercado de etanol é pra que a gente possa romper as ligações do as pontas de sulfetos na molécula vai de se fazer essa proteína vai lineares a essa proteína podem desdobrar ela vai perder sua capacidade de essas atividades biológicas entretanto ao remover o earl remover o mercado de etanol em pouco tempo a hbo nuclease a ela vai adquirindo espontaneamente à sua forma inclusive com ligações nas mesmas pontos hidrogênio nos mesmos moldes e isso muitas vezes é determinado pela própria seqüência de aminoácidos nem todas as proteínas

conseguem se renato hrac como acontece com raiva nucleares mas levando quase um exemplo bem claro de que as proteínas podem adquirir a mesma força ela parece que é possui um modelo interno de aquisição a mesma forma em mourim tendo de aquisição da mesma forma a gente pode dizer que uma nova ferramenta proteico é determinada pela seqüência de aminoácidos mas não só por isso também pelo meio em que a proteína se contra tal proteína estar totalmente finalizado ela vai se dobrando vai se dobrando até adquirir sua forma característica com todas as suas alfa hélices folhas betas

estrutura tridimensional que caracteriza sua função biológica como eu falei nem todas as proteínas que conseguem adquirir essa forma biológica espontaneamente algumas precisam de auxílio e esse auxílio no dobramento das proteínas é feito pelas chaperonas do chapéu nos importantes no doutoramento na ligação com a proteína e naná facilidade em facilitar essa caracteriza por facilitar o dobramento levar proteína para que ela adquira aquela forma tridimensional que é importante para a sua função são hsp e as chaperonas hsp ela protege contra desnaturação pelo calor algumas proteínas possui a hspa ligado em isso impede que a proteína possa ser

desnaturada e auxilia também na montagem de proteínas olhem o américas sua estrutura quaternário como é o caso por exemplo da hemoglobina e as chaperonas alcelino dobramento das proteínas nas proteínas são dobradas pela chaperonas para adquirir a sua forma estrutural característica as proteínas elas são classificadas a gente já viu a definição estrutural o globo lá em fibrosa e acordo com a classificação com parâmetro funcional elas podem se estruturar ao de transporte de defesa pode em tese mas e de acordo com a localização celulares podem ser protegidas de membrana ou proteínas solúveis vamos falar um pouquinho agora

sobre o colágeno colagem um exemplo muito importante proteína fibrosa ela se apresenta é encontrada no tecido conjuntivo na matriz extracelular ela é uma das proteínas mais abundantes nos mamíferos cerca de 25% da massa de proteína é colagem e elas se distribuem de forma bem diversa no homem por exemplo encontrado principalmente na pele 74 por cento do peso da pele e colágeno da córnea é 64% e na cartilagem de 50% e um pouco menos na horta no pulmão e no fígado ela se apresenta com uma estrutura estrutura tridimensional uma tripla hélice formada apenas por cadeias alfa

que está mostrando a figura representa cerca de 1.000 aminoácidos formando aqui a tua alfa essa estrutura alfenas se dobra em três cadeias um atrito a eles ligadas umas às outras e pontos cruzadas a gente vai vir na próxima na próxima figura pontos cruzadas ligando dessas três cadeias gente pode ver que a estrutura da do colágeno apresenta principalmente glicina mas a gente vai ver que lisina também né hidroxi levezinho também é um dos aminoácidos bastante em conta aduz no colágeno então a glicina ela se apresenta que mais ou menos no interior dessa dessa tripla hélice né

e outras a menor se apresentam mais e externamente então além da glicina também drogas e leasing hidroxi prolina são os nossos importantes que compõem a caa as hélices do colágeno e que funke chamamos de pontos cruzadas então o colágeno é uma proteína bastante resistente ea sua resistência se dá principalmente pela formação dessa tripla hélice que foram com sua corda ea ligação entre essas três hélices é gerada pelas pontas cruzadas ligação entre drogas e leozinho hidroxiprolina formando portanto aqui na yamaha mento da corda e dificultando assim o seu rompe outra proteína bastante importante é meu clube

na transporta o oxigénio co2 hidrogênio é localizada nos 10 troços 34 por cento do peso do zero trote é de hemoglobina e apresenta estrutura quaternária com duas cabeças alfa duas cadeias beta formando uma interação com o grupamento m o transporte do oxigênio a minha globina também outra proteína que tem uma função bastante parecida com a hemoglobina está presente nos músculos sua principal função é armazenar o oxigênio ao contrário da hemoglobina ela é uma proteína monomérica com 153 mil nós apresentando oito ao fazer eles só mas se nós compararmos a minha globina com uma subunidade da

hemoglobina elas são idênticas então a minha globina muito parecida com a sua habilidade beta da miolo da hemoglobina a hemoglobina se liga o oxigênio das funções da hemoglobina transportar oxigênio a classe leya oxigênio de forma cooperativa que significa isso meu blog apresenta quatro subunidades duas alfas e duas betas cada uma dessas unidades vai ser legal a uma molécula de oxigênio cada um vai transportar oxigênio então cada molécula de hemoglobina que transporta quatro moléculas de oxigênio entretanto a primeira molécula de oxigênio ela é bem difícil de entrar se ligar a interagir com um grupo muito em

mim quando o primeiro oxigênio interage com o grupamento m ela promove uma alteração conformacional na proteína que facilita a entrada da segunda molécula do do oxigênio na outra extremidade na outra extremidade da hemoglobina a terceira molécula de oxigênio já encontra maior foi mais facilidade de se ligar a uma bobina do que a segunda ea quarta molécula de oxigênio contra ainda mais facilidade comparado a tecidos para vocês terem idéia a ligação da quarta molécula de oxigênio é 300 vezes mais eficiente do que a primeira e isso é o que se chama de koper atividade nessa qualquer

atividade podem contar pelo gráfico aqui ó sem cooperatividade num exemplo hipotético a mesma pressão de oxigênio e fazer com que 60% hemoglobina estivesse ligada enquanto que com com a cooperatividade nós temos aqui praticamente 100% da do oxigênio vai estar ligado em determinada a pressão e odores influência do ph na ligação da hemoglobina oxigênio também portanto um animal globe nam também sofre influência do ph e obviamente está totalmente relacionado com as cadeiras laterais dos aminoácidos em ph ácido nós temos uma dificuldade de ligação do oxigênio hemoglobina em ph alcalino nós temos a facilidade de ligação do

oxigênio como globina e isso é bastante interessante porque o ph são encontradas nos tecidos e que acontece eles precisam de oxigênio para os tecidos precisão que haja facilidade na saída do oxigênio hemoglobina para ligação oprah liberação de oxigênio nos tecidos você é mais fácil nós temos aí portanto quando uma bobina chega nos tecidos encontrou ambiente assunto facilmente saimon facilmente saiu oxigênio hemoglobina em ambientes alcalinos como é o caso por exemplo nos pulmões nós temos um aumento da afinidade da hemoglobina pelo oxigênio o que facilita a aquisição do oxigênio que vem do a atmosférico para entrar

para se ligar à hemoglobina isso é absolutamente interessante do ponto de vista funcional para a hemoglobina outro exemplo de proteínas são assim no globo lina são proteínas de defesa são proteínas responsáveis pela ligação de determinados antígenos participam do sistema imunológico são produzidas por células especializadas chamadas de linfócitos b elas apresentam quatro cadeias por picos em duas cadeias leves e duas cadeias pesadas e apresenta cinco do tipo cg e mg a gd e também e g aqui a gente pode ver uma figura de um irmão globina uma cadeia leve outra cadeia leve e as outras duas

cadeias são cadeias pesadas as cadeias e leve as crianças apresentam domínios um domingo chamado domínio constante e um domínio de um condomínio variável o domínio constante onde estás e domingo constante a cadeia leve domínio constante da cadeia pesada esses nomes constantes são partes da proteína que apresentam sequência não muito variável de aminoácidos quando nós consideramos um mesmo iso o tipo mesmo tudo isso o tipo da da da hemoglobina da da noite corpo quanto nós consideramos o mesmo o mesmo é mesmo a cadeia pouco nós consideramos um mesmo corpo a cadeia constante ela é bastante e

semelhantes entre si o que vai variar vai se o domínio variável domingo variável que vai identificar o antígeno por isso se nós considerarmos por exemplo e g e gg apresenta um considerando o mesmo o mesmo grupo g e apresentam uma cadeia constante bastante semelhante e o domínio variável bastante diferente que vai se ligar vai reconhecer antígenos difere na segurança nós podemos ver os motivos dos anticorpos e g e gg mg de energia' e g e esses ativos apresentam subtipos ejei apresenta e g 1 2 3 e 4 e jean apresente g1 e g2 e gm

apresenta se com apenas como gemem é onde o corpo pintado américa as diferenças entre esses subtipos estão no perfil de articulação nessa região aqui que é variável entre os subtipos também as pontas e de sulfetos que são variáveis no decorrer da cadeia por pepe e érica e também na os carboidratos não pode ver que os anticorpos são glicoproteínas seis pontos aqui são carboidratos esses carboidratos eles são variáveis em é quando comparamos cada um dos isótopos importância dos anticorpos no processo de fagote tosi então os anticorpos eles vão se ligar eles vão reconhecer pela sua fração

fc eles vão reconhecer é pela sua frase pela sua fração é preciso reconhecer os antígenos ao se ligar nos antígenos eles vão ser capturados por macrófagos que vão ser reconhecidos por receptores de anticorpos esses receptores de anticorpos que se ligam no corpo e consegue importando fagocita o antigo facilitando assim o processo de digestão da que antes de destruição do micro organismo onde quatro micro organismo as proteínas também podem ser como eu falei pra vocês proteínas de membranas programas de membranas tem uma função bastante interessante principal como receptores né então nas proteínas de membranas apresentam uma

variação bem grande de aminoácidos com aminoácidos ditos populares ou nossos carregados na face externa na lista celular ou intracelular da proteína e ancorando essa proteína nós temos principalmente nossos desequilíbrios hidrofóbicos que vão segurar essa proteína dentro da membrana plasmática só por isso é principalmente receptores nas quais o ligante se liga nessa região produz uma alteração conformacional na região tabox terminal que ela é intracelular essa região com a box terminal que vai desenvolver o processo aí 11 na atividade biológica para essa proteína finalmente para concluir a aula nós podemos fê as funções dos transportadores de glicose

que também são proteínas de transmitir branagh são proteínas que apresentam a seqüência de aminoácidos principalmente hidrofóbicas que permitem que essa proteína seja inserida na membrana plasmática são proteínas que apresentam a menor suceder o focus interagir com o grupamento interagindo com os lipídios mas que apresentam também em nossos entrou físicos que vão interagir com glicose hidrofílica é medindo que a glicose na passagem da glicose por esse canal facilitando assim entrada de glicose no espaço um traça lula chegamos ao fim de mais uma vídeo-aula espero que vocês tenham gostado qualquer dúvida qualquer esclarecimento podem postar nesse mesmo

canal e até a próxima videoaula