[Música] Buenos días yo soy la profesora Falcón María Victoria jefe de trabajos prácticos dedicación simple perteneciente a la cátedra medicina hombro y sociedad hoy Vamos a abordar el tema proteínas los objetivos de la clase son analizar la composición y propiedades de los aminoácidos caracterizar y diferenciar los distintos niveles de organización de las proteínas clasificar y analizar las propiedades de las proteínas las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas principalmente por carbono hidrógeno oxígeno nitrógeno y en menor proporción azufre y fósforo son de Gran tamaño por lo que pertenecen a la categoría de macromoléculas son constituyentes importantes de
los seres vivos con una variedad de funciones que pueden desempeñar como ser intervenir en las catálisis enzimas contracción actina y miosina Transporte transferina mioglobina hemoglobina hormonas insulina somatotrofina en las defensas formando parte de las inmunoglobulinas coagulación factores como fibrinogeno y fibrina y estructurales colágeno elastinas keratinas están constituidas por un gran número de unidades estructurales denominadas aminoácidos los aminoácidos Son compuestos sencillos estables que presentan en su estructura química un grupo carboxilo y un grupo amino este grupo amino se encuentra Unido al carbono siguiente del carbono carboxílico que se denomina carbono Alfa en los seres vivos todos
los aminoácidos son Alfa aminoácidos el carbono Alfa se tiene cuatro sustituyentes distintos en configuración tetraédrica excepto la glicina el carbono asimétrico le da a la proteína también una asimetría vamos a hablar un poquito de las propiedades que presentan estos aminoácidos en primer lugar presentan la llamada Estero isomería al tener un carbono asimétrico el grupo amino se puede encontrar a la derecha por lo tanto serán d aminoácidos o a la izquierda por lo tanto serán l aminoácidos todos los aminoácidos proteicos son l aminoácidos presentan isomería óptica los isómeros ópticos Son compuestos diferentes con la misma composición
química pero difieren en su acción frente a la luz polarizada si hacen girar el plano de luz polarizada a la derecha son destros positivos y si lo desvían a la izquierda son levógiros negativos también presentan propiedades ácido base el grupo carboxilo les da un carácter ácido y el grupo amino le da un carácter básico por lo que en disolución pueden comportarse como ácidos o como bases por ello se dice que son anfóteros a pH fisiológicos los aminoácidos se haan ionizados adquiriendo una forma dipolar denominada suiter los aminoácidos Se caracterizan por presentar un punto is eléctrico
que es el pH en el cual un aminoácido está en forma de suiter sin carga por ello no se desplaza en un campo eléctrico los aminoácidos más comunes son 20 de los cuales ocho son denominados esenciales es decir no pueden ser sintetizados por el organismo Dentro de este grupo se encuentra la fenilalanina la isoleucina leucina lisina meina treonina triptófano y balina poseen una estructura común y difieren en su cadena lateral esto le confiere distinta polaridad en base a esto los aminoácidos se clasifican en polares o flic poseen en su cadena lateral grupos que favorecen la
solubilidad en agua yares o hidrofóbicos poseen en su cadena lateral grupos que no favorecen la solubilidad en agua dentro del primer grupo dentro de los polares o hidrofílicos tenemos aminoácidos como glicina tirosina cisteina cerina treonina ácido glutámico glutamina ácido aspártico asparagina lisina arginina y istidina dentro los dentro de los hidrofóbicos alanina balina leucina isoleucina prolina fenilalanina triptófano y metionina los aminoácidos se unen entre sí mediante un enlace peptídico que se establece por la unión del grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente liberándose una molécula del agua el enlace peptídico determina la
estructura de la proteína los átomos que forman el enlace se disponen en el mismo plano la unión entre el carbono y el nitrógeno tiene cierto carácter de doble enlace lo lo que hace que el enlace peptídico presente cierta rigidez inmovilizando a los átomos en el plano los enlaces que hay a lo largo del péptido sí pueden girar si está formados por dos aminoácidos se denominan dipéptidos menos de 10 aminoácidos polipéptidos polipéptidos Entre 10 y 100 siempre y cuando su peso molecular sea menor a 500 a 5000 proteínas mayor a 50 aminoácidos las proteínas se organizan
en cuatro diferentes niveles de complejidad creciente y cada una se constituye a partir del anterior llamada estructura primaria secundaria terciaria y cuaternaria vamos a hablar de la estructura se refiere a la secuencia lineal de aminoácidos de la cadena polipeptídica las distintas proteínas se diferencian por el número tipo y orden en que se encuentran los aminoácidos si se altera su orden se determina otra prote esta estructura se mantiene por la rigide de los enlaces peptídicos pero el resto de los enlaces pueden girar libremente la secuencia de aminoácidos determina también los niveles estructurales al Establecer un plegamiento
esta estructura primaria tiene un extremo aminoterminal y un extremo carboxilo terminal se consideran niveles Superiores de organización a las estructuras secundarias terciarias y cuaternarias se generan espontáneamente por fuerzas covalentes y no covalentes y corresponden a la estructura de menor energía pueden ser de dos tipos hélice Alfa formado por un enrollamiento de la cadena polipeptídica sobre sí misma en forma de espiral se forma una hélice de estó gira sentido de giro de las agujas al reloj la hélice se mantiene estable por uniones puente hidrógeno lámina Beta o estructura Beta está compuesta por dos o más cadenas
peptídicas plegadas u hojas plegadas tiene una estructura laminar con plegamientos en zigzag se estabilizan por uniones puente hidrógeno entre el carbono carboxílico y el nitrógeno amínico tienen estructuras paralelas y antiparalela dependiendo del extremo aminoterminal a carbono terminal la estructura terciaria de la proteína es una estructura tridimensional se forman dominios cadenas polipeptídicas largas plegadas en una región posee cadenas hidrofóbicas en su interior y expone cadenas laterales ionizadas en la parte externa la disposición es espontánea se estabiliza por diferentes tipos de fuerzas de interacción fuerza de atracción o repulsión electroestática la interacción es carga carga si son
distintas se produce atracción Y si son iguales se producen repulsión por Unión puente hidrógeno enlace de hidrógeno que estabilizan las Alfa hlis la lámina B fuerzas de bbs fuerzas hidrofóbicas los aminoácidos que forman las proteínas pueden ser hidrofóbicos o hidrofílicos si tienen aminoácidos hidrofóbicos no polares tienden a alejarse del agua provocando plegamiento que los agrupa en el interior de la molécula si tienen aminoácidos hidrofílicos polares toman contacto con el agua disponiéndose en el exterior de la molécula estas estructuras se referían a una sola cadena vamos a hablar de la estructura cuaternaria en la estructura cuaternaria
de las proteínas existen distintas cadenas polipeptídicas que tienen disposición espacial y se denominan subunidades son moléculas compuestas se estabilizan por fuerzas ya mencionadas como la electrostáticas las fuerzas de bander bals Puente de hidrógeno y las hidrofóbicas hay otra clasificación de proteínas en simples y complejas o conjugadas las proteínas simples son aquellas que por hidrólisis producen simplemente aminoácidos Dentro de este grupo tenemos a las albúminas las glob globulinas histonas protaminas glutelinas y gliadinas escleroproteínas y las complejas o conjugadas son aquellas proteínas asociadas a otro tipo de compuestos una apoproteína más un grupo prostético Dentro de este
grupo tenemos las nucleoproteínas cromoproteínas glicoproteínas fosfoproteínas lipoproteínas y metaloproteínas también de acuerdo a su estructura podemos a las proteínas clasificarlas en globulares y fibrosas las globulares son aquellas que tienen una estructura esférica son solubles en agua pueden poseer Alfa hélices y o láminas beta plegadas y tienen funciones de defensa transporte o catálisis un ejemplo son las inmunoglobulinas y luego tenemos las fibrosas que tienen forma alargada por las estructuras secundarias que la forman que son más regulares con predominio del eje longitudinal presentan baja solubilidad en agua y tienen funciones principalmente estructurales dentro de estas proteínas fibrosas
como ejemplo lo tenemos al colágeno para realizar el power se utiliza los siguientes libros el blanco química biológica séptima edición editorial ateneo y el devlin química bioquímica tercera edición elisar reverter
