Cześć jestem kadia to kanał No i już dzisiejsza lekcja będzie dotyczyć białek Zapraszam was serdecznie do oglądania Białka są polipeptydami zawierającymi 100 lub więcej reszt aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi conh są one zbudowane z makrocząsteczek o skomplikowanej budowie białka powstają z aminokwasów zarówno tych wytwarzanych przez sam organizm jak i tych pobranych wraz z pokarmem białka należą do związków wielkocząsteczkowych A to oznacza że ich cząsteczki mają bardzo duże masy białka można podzielić ze względu na dwa kryteria ze względu na skład łańcucha polipeptydowego i wtedy mamy białka proste czyli proteiny i złożone czyli proteidy proteiny czyli białka proste
zbudowane są wyłącznie z reszt kwasow i Są nimi między innymi albuminy globuliny oraz keratyny białka złożone oprócz aminokwasów zawierają tak zwaną grupę cholesterol i jego estry fosfolipidy oraz kwasy tłuszczowe Czyli mamy też tłuszcze chromoproteidy które zawierają barwniki i wenk i po drugiej stronie mamy kulisto globularne może być też sama nazwa globularne inaczej kłębuszkowe No i wracamy do tych pierwszych cząsteczki wydłużone Nitkowate czyli tworzą spiralne lub pofałdowane łańcuchy włókniste stanowią materiał budulcowy tkanek występują na przykład w skórze i ścięgnach mam kolagen w mięśniach miozyna PN keratyna i naturalnym jedwabiu najważniejsza informacja są nierozpuszczalne w wodzie i
teraz globularne cząsteczki zwarte kuliste tworzą łańcuchy polipeptydowe zwinięte kłębek lub kule peł funkcje związane z podtrzymaniem i regulacją procesów życiowych rozpuszczalne w wodzie to przejdźmy sobie teraz struktur znam od struktury pierwszorzędowej która zależy od liczby lub sekwencji aminokwasów struktura ta jest trwała i obecna w każdym białku informuje również w jaki sposób Atomy są połączone wiązaniami kowalencyjnymi w cząsteczce struktura drugorzędowa to lokalne czyli miejscowe zwinięcie struktury pierwszorzędowej Alfa helise lub beta harmonijkę struktury alfa helisa i bet Harmon głównymi typami struktur wtórnych które występują w białkach i teraz kilka słów o nich Alf helisa jest to spiralna
Struktura w której każdy aminokwas w łańcuchu tworzy wewnętrzne wiązanie wodorowe z aminokwasem który znajduje się uwaga cztery pozycje dalej wiązania te stabilizują spiralną strukturę strona Boczna aminokwas alfis na zewnątrz co pozwala na interakcję z otoczeniem beta harmonika w strukturach beta sheit z angielskiego łańcuchy polipeptydowe są rozłożone równolegle lub anty równolegle do siebie a wiązania wodorowe tworzą się między nimi strony boczne aminokwasów beta haron są skierowane na przemian do góry i do dołu co pozwala na interakcję z otoczeniem z obu stron płaszczyzny to teraz struktura trzeciorzędowa określa ułożenie poszczególnych odcinków danego łańcucha polipeptydowego względem siebie w
przestrzeni struktura czwartorzędowa wyraża wzajemne ułożenie podjednostek będących oddzielnymi łańcuchami polipeptydowym posiada minimum dwa łańcuchy polipeptydowe a tutaj przemiany struktur białek kolorowej grafice takiej bardziej przyjemnej dla oka wiązania stabilizujące struktury białek strukturę pierwszorzędowe czyli wiązania C strukturę drugorzędowa wiązania wodorowe pomiędzy atomami grup NH oraz przykład tych wiązań strukturę trzeciorzęd stabilizują wiązania wodorowe jonowe oddziaływania hydrofobowe między aminokwasami o charakterze hydrofobowym Jeżeli nie wiecie jaki aminokwas ma jaki charakter zapraszam was do lekcji w karcie powyżej jesze dz mię grupami sulfidy SH Pomiędzy cząsteczkami cysteiny natomiast strukturę czwartorzędową stabilizują Mostki dzow oddziaływania hydrofobowe oraz wiązania wodorowe nie wpisałam tutaj
wiązań jonowych ponieważ nie w każdej literaturze były WPC sprawdzi nauczyciel przykłady występowania struktura drugorzędowa alfa jest typowa dla keratyny struktura drugorzędowa beta występuje w białku jedwabiu pajęczyny strukturę trzeciorzędowa ma mioglobina strukturę czwartorzędową ma hemoglobina to teraz wpływ czynników fizykochemicznych na białka denaturacja polega na trwałym zniszczeniu struktury drugo trzecio i czwar rzędowej przy jedynie struktury pierwszorzędowej jest to proces nieodwracalny który niszczy strukturę białka przez co białko Traci właściwości biologiczne czynnikami denaturujące są temperatura Powyżej 40 stopni Celsjusza sole metali ciężkich alkohole stężone kwasy stężone zasady detergenty stężone roztwory mocznika roztwory form aldehydu promieniowanie UV powodują one rozerwanie
wiązań wodorowych Jon i mostków disiarczkowych to prowadzi do zniszczenia oddziaływania stabilizującego strukturę przestrzenną łańcuchów polipeptydowych koagulacja czyli inaczej wysalanie to odwracalny proces polegający na odwodnieniu białka i jego agregacji pod wpływem soli co skutkuje wytrącenie się osadu koagulacja nie niszczy struktury białka dochodzi jedynie do zniszczenia otoczki solwatacyjna sole metali lekkich takich jak sole zawierające sód potas czy też magnez oraz sole amonowe przypominam Amon to nh4 i tutaj mamy przemianę zolu w żel mówimy tutaj właśnie o koagulacji jest to inaczej wysalanie ponieważ mamy tutaj sól NaCl czyli sól kuchenną i potem w drugą stronę czyli pod wpływem
wody rozza i mamy peptyzacja charakterystyczne czyli służące do wykrywania białek reakcja biuretowa zachodzi ze świeżo strącony wodorotlenkiem miedzi 2 wykrywa obecność wiązań peptydowych następuje wtedy zmiana barwy z niebieskiej na fioletową i dlaczego reakcja biuretowa ponieważ biuret to Organic związek produkt kondensacji mocznika który w swojej cząsteczce zawiera wiązanie peptydowe zatem reakcja biuretowa zachodzi dla Białek oraz biuretu dalej reakcja ksantoproteinowa służy do wykrywania białek za pomocą stężonego roztworu kwasu azotowego 5 tutaj dla przypomnienia HNO3 dochodzi do nitrowania Pierścieni aromatycznych reszt aminokwasowych i powstają żółte nitrozwiązki dodanie zasady sodowej NaOH zwiększa intensywność barwy zmiana barwy z żółtej na
pomarańczową i Dzieje się to oczywiście tylko dla takich białek które mają jakiś pierścień a takie pierścienie znajdziemy na przykład w felo alaninie czy pod spodem jak tu mamy przykłady tych zmian w rozy inne przemiany białek gnicie to skomplikowany proces któremu ulegają białka Zachodzi on w warunkach beztlenowych udziałem bakterii gnilnych w wyniku gnicia powstają związki chemiczne o nieprzyjemnym zapachu na przykład siarkowodór i mówimy że siarkowodór ma zapach zgniłych jaj lub inaczej można powiedzieć że jest Siara jak śmierdzi Kojarzycie końcowymi produktami gnicia są proste związki chemiczne łatwo przyswajalne dla roślin takie jak amoniak czyli nh3 tlenek węgla
4 czyli CO2 woda wodór oczywiście w postaci cząsteczkowej H2 azot N2 butwienie jest to Rozkład substancji zawierających białko które zachodzą w warunkach tlenowych produktami są między innymi tlenek węgla 4 woda czy też amoniak w wyniku butwienia powstaje kompost który stosuje się do wzbogacenie gleby w próchnicę i uwaga Procesy te są odpowiedzialne za psucie się żywności i na sam koniec Efekt Tyndalla roztwory koloidalne mają zdolność rozpraszania światła i jak weźmiemy latarkę lub inne źródło światła i roztwór niebędący koloidem widzimy że promień tutaj jest prosty Natomiast jeżeli przyłożymy źródło światła do roztworu koloidalnego to widzimy zjawisko rozproszenia
światła które tworzy charakterystyczny stożek ja wam dziękuję serdecznie za uwagę Zostawcie proszę Suba i no i już m [Muzyka]
