Hola qué tal bienvenidos y bienvenidas al tercer bloque de la tutoría de traducción en las primeras dos este en los primeros dos bloques hemos visto Cuáles eran los actores principales del proceso de traducción y en el segundo bloque vimos Cuál era el mecanismo de la Traducción o sea Cuáles eran las tres etapas sí que recordemos que eran una etapa de iniciación una etapa de alargamiento o elongación y una etapa de terminación bien e en la próxima placa podemos ver un esquema sí en donde digamos en la parte inferior Sí ahí lo que estamos viendo Es
digamos todo el ensamble de de digamos de de las dos subunidades de los ribosomas con los ARN con el ARN de transferencia que está ubicado en el sitio p y con el polipéptido Unido y Tenemos también a su vez el factor rf que es un factor de terminación que se encuentra Unido al codón stop que está en el sitio a bien bueno entonces una vez que ocurre todo eso sí después lo que ocurre es que se libera ese polipéptido al citosol y ese polipéptido Eh bueno va a tener un determinado destino bien eh que bueno
va a depender Eh puede tener Digamos como destino el mismo citosol o puede ser una proteína de exportación o una proteína de la membrana plasmática o o de alguna organela en particular sí lo que vemos ahí en ese polipéptido es que los aminoácidos se encuentran Unidos y cuál es la unión bueno es la unión peptídica sí que se puede ver más en detalle en el esquema superior HM como se puede ver o como ustedes recordarán todos los aminoácidos presentan un grupo amino presentan un grupo carboxilo presentan un hidrógeno y presentan un resto que ese resto
es lo que le va a dar la identidad a cada aminoácido sí como podemos ver tenemos que el primer aminoácido Sí tiene a su grupo carboxilo Unido con el grupo amino del aminoácido siguiente sí bien entonces en el ejemplo que está arriba que sería solamente de un dipéptido sí vemos el enlace de tipo amida que se forma y por otro lado que me queda un extremo n terminal sí es decir el grupo aminoterminal del primer aminoácido me queda libre y el grupo carboxilo terminal sí eh me queda libre también y ese es el del segundo
aminoácido Sí después si se incorporar incorporarse un tercer aminoácido Bueno también se va a producir una unión peptídica entre el grupo carboxilo del segundo aminoácido con el grupo amino del tercero sí Entonces tenemos digamos una proteína que tiene un extremo n terminal y un extremo c terminal sí bien o también se puede decir aminoterminal y carboxiterminal bien eh Entonces esto También es importante no Cuál es el sentido de la síntesis de proteínas la síntesis de proteín se hace desde el extremo n al extremo c terminal sí de ahí se van incorporando los aminoácidos en el
extremo c terminal y Otro aspecto muy importante que tiene que ver con lo que decía antes sobre los destinos posibles que puede llegar a tener una proteína bueno tengan en cuenta que hay una secuencia que se llama peptido señal que es una secuencia de aminoácidos que se encuentra en la misma secuencia digamos de de la proteína y que le va a indicar a esa proteína A dónde tiene que ir Sí ustedes seguramente recordarán cuando estudiaron sistema de endomembranas sí que todas aquellas proteínas excepto las que tengan como destino las mitocondrias van a ser sintetizadas en
Los ribosomas libres y en el retículo endoplásmico rugoso sí e es importante bueno eh Digamos si repasan ustedes Cómo es el proceso digamos de la síntesis van a poder comprender Por qué es importante que el péptido senal se encuentre en el extremo n termin final sí y no en otra parte digamos del polipéptido naciente sí Otro aspecto interesante que podemos analizar y esto tiene que ver con lo que veíamos en los bloques anteriores es que el codón de iniciación siempre dijimos que era el auge y que codifica para el aminoácido metionina Entonces el primer aminoácido
de toda proteína siempre Debería ser la meina y sin embargo eh eso no ocurre en la mayoría de los casos eso A qué se debe Bueno a a que la metionina O sea una vez que se sintetizó el polipéptido naciente Bueno después inmediatamente es degradada y es liberada esa metionina sí ese es otro punto importante a tener en cuenta y por otro lado si ustedes recuerdan eh de lo que es eh la estructura de las proteínas teníamos una estructura primaria secundaria terciaria y cuaternaria eh las proteínas tienen que tener una determinada estructura para que puedan
cumplir su determinada función y muchas veces en las estructuras terciarias o cuaternarias ocurre que los aminoácidos del extremo n terminal tienen que interactuar con otros aminoácidos que están en otra parte de la cadena muchas veces más bien cercanos al extremo c terminal Entonces esto eh Por qué lo digo porque es importante que ustedes entiendan que a medida que se va llevando a cabo el proceso de traducción Y a medida que se va se va produciendo digamos el polipéptido es importante que los aminoácidos los primeros aminoácidos no interactúen entre sí sino que esperen entre comillas a
que se sintetice el resto digamos este del de la proteína para que puedan interactuar entonces con los aminoácidos correspondientes Sí eso hay que tenerlo presente y las proteínas que están involucradas en este correcto plegamiento de las proteínas son las chaperonas sí se van a unir al extremo n terminal y van a permitir que este la proteína se pliegue correctamente sí eh pasamos a la próxima placa y aquí lo que nosotros podemos estudiar es el control de la expresión a nivel de la Traducción sí eh como ustedes saben en todos los procesos biológicos hay controles sí
tanto para lo que es el proceso por ejemplo de transcripción tanto para lo que es el proceso de traducción o lo que es la síntesis de proteínas entonces acá tenemos estos tres puntos bien importantes eh el hecho por ejemplo de impedir que se lleve a cabo la traducción Bueno Este es un control digamos de la expresión a nivel de la Traducción que es bien general Sí porque implica por ejemplo la fosforilación de un factor de iniciación que es el factor if4 sí Si eso ocurre no se va a producir la transcripción De nada Es decir
no vamos a tener este proceso en para ninguna rn mensajero Sí después por otro lado eh Bueno existen controles que son más específicos O sea que yo puedo puedo en vez de impedir la traducción de todas las proteínas puedo impedir este que se este traduzca sí o que se sintetice una determinada proteína y el ejemplo que acá Les traigo que tiene una relevancia clínica muy importante es el de la ferritina sí eh entonces existe digamos un mecanismo que permite controlar las veces que debe traducirse y la velocidad a la que se debe Traducir este la
ferritina según el contexto de la célula Qué hace la ferritina es una proteína que se encarga de almacenar hierro que se encuentra en el citosol cuando los niveles citosólicos de hierro son muy elevados Entonces vamos a tener a la ferritina que esté eh digamos tomando ese hierro y almacenándolos sí Entonces cuando no hay hierro en la célula cuando los niveles son muy bajos qué va a pasar no se va a transcribir si no se va no va a ocurrir la Perdón la traducción es decir que no se va a sintetizar ferritina sí fíjense que nosotros
ahí tenemos este una región que en este caso es la 5 prima No traducible que se dobla de una manera particular formando un bucle o un Asa y a esa región se une una proteína que se llama aconitasa y cuando eso ocurre impide que ocurre el proceso de traducción por lo tanto no se va a sintetizar ferritina en cambio en la parte inferior vemos Qué pasa cuando hay hierro citosol Bueno ahí lo que va a pasar Es que ese hierro se va a unir a la proteína aconitasa y va a impedir que esa proteína aconitasa
se pueda unir a la región 5 prima no traducible Y de esa manera va a permitir que se produzca el proceso de traducción y que por lo tanto se sintetice la ferritina lo cual es algo conveniente porque yo necesito tener ferritina para poder eh captar digamos el hierro citosólico y este para poder almacenarlo bien eh Por otro lado también hay mecanismos eh nombrados en el ítem c que dice cuándo debe destruirse el ARN mensajero Y cuándo debe destruirse la proteína Sí bueno eso también es otro son otros puntos de control sí a nivel de este
la expresión eh digamos a nivel de la Traducción sí eh existen este diferentes este endonucleasas que podrían este degrad dar el ARN mensajero Y si nosotros recordamos eh lo que lo que se trabajó o bueno ustedes seguramente recordarán lo que estudiaron durante la tutoría de transcripción existían diferentes eh mecanismos para poder proteger al ARN transcripto primario que se ha degradado por endonucleasas o por ribonucleasas que eran el agregado del cap o el capuchón 5 prima la cola poa en el extremo 3es prima y el corte y Empalme bien en relación por ejemplo a la cola
polia Bueno ya habíamos definido que se trata de Eh muchas adeninas eh que se encuentran en el extremo 3 prima Bueno lo que puede ocurrir es que eh si eh existe digamos una enzima que empieza digamos a degradar o que empieza digamos a a liberar esas adeninas lo que va a pasar es que esa eh cadena de de RN mensajero va a tener un tiempo de vida media más corto O sea que se va a degradar más rápidamente por otras nucleares Entonces ese es es un punto y también por otro lado en cuanto a lo
que tiene que ver con eh cuándo se puede llegar a destruir una proteína acá no me estoy refiriendo digamos a proteínas que puedan estar mal plegadas sí o que puedan ser obsoletas para la célula sino que me puedo referir digamos a a una proteína que yo quiero destruir para poder controlar eh las concentraciones en en la célula bueno existen secuencias específicas en la secuencia de aminoácidos que indican si este que esa proteína debe ser destruida por lo tanto va a ser reconocida esa secuencia por la ubiquitina O ubiquitina se va a producir el proceso de
poliu teniza Y eso luego va a llevar a que la proteína sea destruida en las estructuras llamadas proteasomas bien pasamos a la próxima placa yo los invito a que ustedes sigan estudiando los diferentes mecanismos Aparte digamos del del ejemplo de la ferritina eh yo les traigo otro que es el ejemplo de la trans ina que también tiene que ver con eh La regulación de las concentraciones eh de de hierro entonces Bueno les pregunto qué es la transferrina y a través de qué otro mecanismo aparte del de la ferritina se pueden regular los niveles citosólicos del
hierro bien De esta manera hemos terminado con este bloque y nos vemos en el próximo que es el cuarto y último bloque para poder abordar diferentes ejercicios que han sido tomados en exámenes anteriores P
