03 BIOQUÍMICA Proteínas e Enzimas

Fala galera ligada na prov Professor Pedro de biologia na área e nesse vídeo vamos continuar barra terminar o nosso estudo aí da bioquímica celular já falamos sobre água sais minerais que são os inorgânicos compostos inorgânicos e dentro dos compostos orgânicos já falamos sobre vitaminas carboidratos e lipídios nessa videoaula nós vamos estar falando aí sobre os dois grupos de compostos que estão faltando para esse nosso bloco que são aí as proteínas e as enzimas Lembrando que os ácidos nucleicos serão estudados a parte aí na genética molecular quando nós falamos de proteínas e enzimas o que que

é necessário você você saber aí para a prova da werge né em vestibulares em geral quando nós falamos das proteínas devemos saber aí o que é uma proteína do que ela é formada é o básico da sua estrutura suas funções e alguns fatores aí que podem desnaturar essa proteína quando nós falamos de enzimas e aí chamarem atenção eh chamar uma atenção especial para algo que cai na prova da werge Além da questão da estrutura saber que em geral as enzimas são proteínas e tudo mais nós devemos aí dar uma atenção Grande a questão que envolve

a velocidade da reação e também a inibição enzimática e desnaturação beleza porém como sempre digo começando aí pelo começo né Vamos falar um pouquinho das proteínas começando a ver aí o que é uma proteína uma proteína galera ela é um polímero de aminoácidos como tá aqui na tela um polímero de aminoácidos a unidade formadora que é o monômero é o aminoácido um aminoácido se liga no outro que se liga no outro que se liga no outro e aí nós temos um polímero de aminoácido as proteínas elas são energéticas são a nossa terceira fonte de energia

lembrando primeira fonte carboidrato segunda fonte lipídeo porém o lipídeo é a mais energética terceira fonte proteína tudo bem é importante nós sabermos como é basicamente a estrutura de todo e qualquer Amino ácio Lembrando que existem aí 20 alguns materiais falam em 21 aminoácidos que formam proteínas existem diversos e diversos e mais diversos aminoácidos porém 20 formam proteínas Ok e a estrutura clássica de qualquer aminoácido é nós temos aqui esse carbono que tá no centro que é o carbono chamado de carbono alfa e a esse carbono Alfa nós vamos ter sempre um grupo Amino ligado a

ele um grupo carboxila né que Confere aí a função ácido carboxílico por isso aminoácido e um hidrogênio galera o grupo Amino a carboxila e o hidrogênio sempre nós vamos encontrar o que difere então um aminoácido de outro esse grupamento r esse radical pode ser um Ênio pode ser um radical metil entre outros mas fato é que esse R é o que diferencia os aminoácidos entre si e os aminoácidos eles são classificados em essenciais naturais e semi essenciais galera um aminoácido natural como tá escrito aqui é aquele que nós produzimos já naturalmente né no nosso metabolismo

em quantidade suficiente ou seja esse Nós não precisamos ficar buscando aí na dieta já os essenciais Eu costumo dizer que eles são essenciais porque é essencial que nós busquemos esses aminoácidos na nossa alimentação ó corpo não produz devemos obter por meio da alimentação isso aqui é o principal tá galera o semi essencial ele fica aí mais como um plus digamos assim para vocês saberem Tá mas muitos materiais vão trazer somente a classificação natural e essencial mas um semi essencial ele até é produzido pelo corpo porém a quantidade desse aminoácido que é produzido pelo corpo ela

não Supre a necessidade do organismo Então você tem a produção dele natural pelo corpo mas você precisa consumir na dieta beleza como é que um aminoácido ele se une a outro nós já vimos lá previamente na bioquímica a tal da reação de síntese por desidratação uma unidade outra unidade essas duas unidades se ligam e uma molécula de água é perdida síntese por desidratação um aminoácido se liga a outro através de uma ligação através de uma reação melhor dizendo chamada síntese por desidratação e a ligação estabele entre um aminoácido e outro é o que nós chamamos

de ligação peptídica formando aí um peptídio se são dois aminoácidos dipeptídeo três tripeptídeo quando nós temos alguns né Nós podemos chamar genericamente de oligopeptídeo e uma proteína é o que nós chamamos de um polipeptídeo Tudo bem então aqui ó tá tudo descrito aqui para você a ligação de um aminoácido com outra aminoácido a custa da perda de uma molécula de água formando a ligação peptídica e nós temos aqui o dipeptídeo beleza Lembrando que se você tem quatro aminoácidos na cadeia você perdeu três moléculas de água tá é sempre uma molécula de água a menos e

uma ligação peptídica a menos também Beleza então como é que a gente determinaria o número de ligação peptídicas é o número de aminoácidos os1 Ah se eu tiver 500 aminoácidos eu tenho 499 ligações peptídicas e eu vou ter perdido ali 499 moléculas de á beleza E falando em ligação de um aminoácido com outro formando peptídeo Chegamos no polipeptídeo que é a proteína enfim O que diferencia uma proteína de outra proteína ou melhor né Quais são as questões que nós precisamos saber quais são os fatores que vão fazer com que uma proteína seja diferente da outra

existem aí Alguns que nós devemos saber beleza primeiro a quantidade de aminoácidos se uma proteína tem 80 aminoácidos e a outra tem 90 elas são diferentes isso é bem tranquilo beleza ah Professor Mas e se elas tiverem a mesma quantidade de aminoácidos 90 e 90 120 120 85 85 Beleza não quer dizer que elas sejam iguais Você pode ter a mesma quantidade de aminoácidos mas esses aminoácidos ali terem diferença por exemplo aqui a gente tem nesse trecho aqui ó metionina glicina leucina e por aí vai poderia ter um aspartato enfim poderia ter um outro aminoácido

que não tá aqui representado Então por mais que seja a mesma quantidade se os aminoácidos mudarem pelo menos um ou dois que sejam a proteína é diferente Professor agora eu tenho a mesma quantidade e os mesmos tipos de aminoácido Ah agora elas vão ser iguais não necessariamente você pode ter a proporção desses aminoácidos diferentes vamos pegar aqui ó a cina num peptídeo Você pode ter aí 10% de cerina e no outro 35 então mesmo que você tenha a mesma quantidade os mesmos tipos a proporção sendo diferente as proteínas são diferentes e se tudo isso for

igual a ordem dos fatores aqui altera o produto aqui eu tenho metionina glicina leucina cerina cerina treonina e valina se eu pego essa glicina e troco de lugar com essa leucina essa simples TR de lugar já faz com que seja uma proteína diferente ok então fica ligado nisso aí e para ilustrar galera a simples troca de um único aminoácido pode gerar algo grandioso digamos assim né existe uma doença genética chamada anemia falsiforme e a anemia falsiforme ela consiste tão somente na troca de um aminoácido em uma das cadeias da molécula de hemoglobina que é uma

proteína responsável aí pelo transporte de oxigênio no sangue beleza a hemácia normal e a hemácia falsiforme aí em forma de foice isso acontece graças a uma única troca de um aminoácido beleza e aí pessoal algo que já caiu em vestibular é o seguinte o formato em foice da hemácia do indivíduo que tem a anemia falsiforme transporta menos oxigênio é mais frágil e pode obstruir capilares sanguíneos e essa obstrução vai prejudicar o fluxo de sangue tá E por que que pode causar essa obstrução com uma maior facilidade por conta do formato da célula falsiforme esse formato

de foice ele facilita a ocorrência da obstrução de um capilar então fica ligado nisso aí que isso já caiu em prova beleza inclusive já caiu em discursiva da uer outra coisa que costuma cair volta e meia é a estrutura das proteínas né Eu gosto de comparar a estrutura das proteínas com o fio antigo do telefone né Nós temos a organização da estrutura em quatro níveis estrutura primária secundária terciária e quaternária a estrutura primária que seria essa pontinha do fio aqui aqui que tá retinha digamos assim né Ela é tão somente a cadeia de aminoácidos um

aminoácido ligado no outro ligado no outro e assim sucessivamente beleza através das ligações peptídicas que Já estudamos porém um aminoácido como esse daqui ele pode e muitas vezes acaba interagindo com outro aminoácido que tá lá TR 4 5 posições abaixo dele ou acima dele e isso vai conferir essa característica aqui um pouco enroladinha e novelada Zinha tá que é a estrutura secundária essa estrutura secundária nós podemos ter ela de duas formas em formato de Alfa hélice ou em formato de folha Beta preguiada mas a ideia é a mesma tá ela fica aí enoveladas dobradinha digamos

assim graças à interação de um aminoácido com outro aminoácido ao algumas posições abaixo geralmente ou acima Ok quando essa estrutura secundária ela começa a se enrolar se dobrar sobre ela mesma e confere uma estrutura tridimensional um aspecto tridimensional nós temos a estrutura terciária e essa estrutura tridimensional terciária é o que confere a função a proteína logo se você desfaz essa estrutura tridimensional a proteína ela em geral vai ter a sua função alterada ou vai perder a função OK agora cuidado com uma coisa já caiu aí na primeira fase da w inclusive e muita gente errou

a estrutura terciária tá a estrutura tridimensional é o que confere a função da proteína mas porém tudo Entretanto é a estrutura primária que vai te dizer como vai ser a proteína Como assim se eu tenho uma determinada estrutura primária a tridimensional fica assim agora se a estrutura primária é diferente a tridimensional já pega esse outro formato aqui então quem vai dizer como ficará a estrutura tridimensional é a estrutura primária e ela estrutura terciária dá a função e a estrutura quaternária ela ocorre quando nós temos aí duas ou mais estruturas terciárias interagindo ali entre si beleza

um exemplo bem clássico de estrutura quaternária quando nós pegamos a hemoglobina que tem quatro cadeias aí terciárias duas alfa e duas Beta as ligações de sulfeto galera vamos falar rapidamente né são características aí são ligações que reforçam a estrutura da proteína e são interações por exemplo que o cabelo possui quando você rompe elas podem não voltar mais a conformação original e pode até conferir aí um alisamento no cabelo enfim tá então ligações antigamente chamadas aí de Pontes de sulfeto e a desnaturação das proteínas galera desnaturação vamos entender com quebra de ligações de hidrogênio a proteína

lembra ela deve se enrolar ou seja adquirir a forma espacial Pois é ela que confere a função e aí como falamos mudar a forma tridimensional muda a função da proteína ou faz com que a proteína não tenha mais função beleza e o que que desnatura a proteína variações de PH variações de temperatura a presença de alguns sais Ok vou deixar para explorar isso daqui melhor na parte de enzimas porque a gente também entra no mérito da desnaturação e a imensa maioria das enzimas é proteína Ok então aqui ó a estrutura dela desnatura se a função

terciária confere né a função Poxa essa diferença tão gritante que tá aqui com certeza vai dar algum problema na função da proteína e as funções das proteínas galera já falamos que tem a função energética e uma vasta variedade de proteínas com função estrutural incluindo nós temos proteínas que atuam na contração muscular a actina e a miosina a nossa contração muscular ela é altamente dependente de uma série de proteínas Principalmente as contrates actina e miosina impermeabilização como por exemplo a queratina tá resistência o colágeno ajuda na resistência hormonal nós temos hormônios que são proteínas do mesmo

jeito que nós vimos que temos hormônios lipídicos esteroides existem hormônios como a insulina glucagon que são proteínas proteínas têm função de defesa galera os anticorpos ou imunoglobulinas são proteínas de defesa podem atuar como catalisadores as enzimas em sua maioria são proteínas né então atuam como catalisadores regulam a viscosidade do sangue uma proteína chamada Albumina ela é responsável pela regulação da viscosidade do sangue tá fte de energia né o vitel é uma fonte de energia já pegando aí um pouco também da função energética e transporte a emoglobina é uma proteína transportadora transportando oxigênio pelo sangue beleza

tal qual a mioglobina faz lá pega o oxigênio na célula muscular e mantém ele ali dentro da fibra muscular beleza vamos falar agora galera das enzimas terminamos aí a proteína Bora entrar nas enzimas enzimas são catalisadores biológicos qual é a função primordial de uma enzima acelerar a ocorrência de uma reação química para isso diminuindo a energia de ativação Vocês que são safos em química estão ligados aí no que é energia de ativação uma enzima acelera a reação diminuindo a energia de ativação porém não elevam a temperatura do sistema né a temperatura ali do meio reacional

a até para não correr risco de desnaturação não impedem que muitas reações Eh Ou melhor impedem que muitas reações sejam ativadas simultaneamente beleza para ter um controle ali do processo metabólico que tá ocorrendo e elas não são consumidas nem modificadas na reação ela vai lá faz o que tem que fazer e retorna para participar novamente da mesma reação beleza com outras moléculas então aqui ó sem energia de ativação com energia de ativação beleza mostrando o grafico Zinho aí né para que a ocorrência da reação química se dê a gente precisa chegar nesse topo aqui logo

é mais fácil chegar nesse topo com enzima Ok a enzima né ela se liga aí ao substrato e esse reconhecimento que é altamente específico se dá graças à estrutura tridimensional né substrato aí o composto sobre qual a enzima age e a enzima vai reconhecer o substrato no que nós chamamos de sítio ou centro ativo beleza que é a única região da enzima na qual o substrato se liga ou seja o substrato ele não vai se ligar na enzima né essa ligação enzima substrato não se dá em qualquer região mas somente no sítio ou centro ativo

e aí como já falamos após a reação a enzima fica intacta podendo participar novamente do mesmo tipo de reação Beleza e como também já falamos só para reforçar que isso é importante a ligação enzima substrato ela é altamente específica tanto que ela funciona num modelo que nós chamamos de chave fechadura se eu pegar a chave aqui do meu portão e entregar a você você consegue abrir o seu portão não por quê a chave do meu portão ela é altamente específica para abrir o meu portão e é basicamente essa ideia do modelo chave fechadura nós temos

aqui uma enzima chamada sacarase que digere a sacarose Então ela é altamente específica para a sacarose a sacarose se liga aqui no sítio ativo a reação ela é catalizada pela sacarase formando os produtos glicose e frutose veja que a enzima ela não se modifica ela pode retornar aqui e pegar outra molécula de sacarose para realizar aí a catálise dessa reação para auxiliar acelerando essa reação Beleza então aí o modelo chave fechadura hoje a gente sabe que o modelo correto é o modelo ajuste induzido que quando o substrato ele se liga aqui a enzima o complexo

enzima substrato sofre alguns ajustes para encaixar ainda melhor substrato e enzima e isso gera uma ligação uma interação bem forte eu tô falando disso porque a gente já conhece isso há bastante tempo e algumas provas Já trouxeram contudo contudo o modelo chave fechadura disparados ele é o que é mais cobrado ok porém galera nem toda enzima é proteína existem raríssimas exceções que são as ribos moléculas de RNA com atividade enzimática beleza O que é um cofator e uma coenzima galera um cofator é um sal mineral ligado a uma enzima uma porção não proteica inorgânica e

uma coenzima é uma vitamina basicamente em geral do Complexo B ligada a uma enzima ou seja uma porção não proteica orgânica Lembrando que sais minerais são inorgânicos e vitaminas são compostos orgânicos e geralmente essa ligação do cofator e da coenzima é importante pro funcionamento dessa enzima pra ativação dessa enzima então nós temos a apoenzima que é só a enzima lá sozinha tá inativa Você tem o cofator também lá Inativo ou a coenzima aí o cofator se liga a apoenzima você vai ter a holoenzima que é a forma ativa a forma funcional Beleza agora fatores que

afetam a atividade enzimática e aí a gente conversa um pouquinho com aqueles fatores que podem alterar lá a função da proteína primeiro temperatura as enzimas elas vão ter uma temperatura ótima Ou seja a temperatura na qual a velocidade da reação é máxima na qual elas vão ter uma atividade melhor uma atividade ótima literalmente falando ok Você tem lá uma faixa de temperatura na qual a enzima at e uma temperatura ótima agora se você aumenta muito essa temperatura ou se você abaixa muito essa temperatura a enzima ela vai ter problemas em geral a gente trabalha com

a ideia de que aumentou muito a temperatura desnatura diminuiu muito a temperatura cessa a atividade e geralmente é isso que cai porém hoje a gente já sabe que pode ocorrer desnaturação a frio também mas fato é que temperatura muito fora da ótima pode desnaturar a enzima Ok E lembrando que essa temperatura ótima ela varia aí entre espécies beleza PH galera existe também uma faixa de PH para atuação da enzima e existe também galerinha é um PH ótimo por exemplo a pepsina que atua no estômago tem um PH ótimo do já outras enzimas como a tripsina

e tudo mais que atam lá no intestino delgado tem o PH ótimo 8 entre 8 e 9 na verdade ph alcalino mas fato é que uma variação acentuada no PH vai desnaturar a enzima beleza uma variação acentuada no PH vai desnaturar a enzima uma enzima ela funciona fora do PH ótimo funciona o PH ótimo da pepsina é do ela tem atividade A TR só que menor agora se você continua variando o PH e de 3 para 3,5 4 vai chegar uma hora que a enzima não terá mais atividade por conta da desnaturação em virtude dessa

diferença grande de PH beleza a concentração do substrato também influencia na atividade enzimática até certo ponto se eu aumento a concentração do substrato eu aumento a velocidade da reação até um ponto em que mesmo aumentando a velo ou melhor mesmo aumentando a concentração do substrato a velocidade da reação permanece a mesma tudo bem A partir de uma certa quantidade temos a saturação tipo todas as moléculas de enzima já estão ocupadas com o substrato ou seja mesmo que eu coloque mais substrato eu primeiro precisarei esperar que alguma molécula de enzima termine a sua reação para que

mais substrato possa se ligar beleza então aqui é o ponto de saturação a partir daqui todas as moléculas de enzima estão ocupadas mesmo que eu aumente de substrato a velocidade daação não muda Ok e essa observação aqui galera é muito constante de mel Nunca precisou saber de fato que ela era porque até hoje sempre que caiu Foi explicado vamos k é conção do substrato para Qual a velocidade da reação enzimática é a metade da velocidade máxima então aqui ó a velocidade máxima a metade dessa velocidade máxima quando eu rebato aqui e vou lá na concentração

de substrato eu tenho o valor que é o km e o que que o km mede galera a relação de afinidade entre enzima e substrato então o km a constante de meeles mentem ela faz uma aferição de quão grande ou não é a afinidade entre a enzima e o seu substrato então assim ó maior km menor afinidade menor km maior afinidade por galera quanto menor for a quantidade de substrato que você precisa para chegar no meio na metade da velocidade máxima significa que tá ligando com muita facilidade ali com muita afinidade Ok então Ó quanto

menor o km ou seja quanto menos substrato eu precisar para atingir a velocidade máxima sobre do maior é a afinidade maior km menor afinidade ou seja quanto mais substrato eu precisar para chegar no V máximo sobre 2 significa que a afinidade é menor Beleza fique esperto nisso aí que isso de vez em quando aparece sobretudo na prova da aer e outro papo muito interessante para provas em geral e principalmente para w é a inibição enzimática os inibidores enzimáticos podem ser aí irreversíveis inibiu já era acabou paraa enzima ponto final ou reversíveis que é o que

nós vamos estudar aqui agora e dentro dos reversíveis Nós vamos estudar os competitivos e os não competitivos o nome de certa forma é até sugestivo competitivo é um inibidor que compete com a enzima tá compete melhor dizendo com o substrato pela enzima e o inibidor competitivo ele se liga na enzima no lugar do substrato impedindo impedindo que o substrato se ligue já o não competitivo ele não compete com o substrato pela enzima ele se liga em uma outra região da molécula de enzima e ele vai galera olha que interessante alterar o formato ele vai alterar

a conformação do substrato ou melhor da enzima E aí o substrato Aí sim o substrato não vai conseguir se ligar de forma adequada para que haja a reação beleza inibidor reversível Como já falei a atividade enzimática é inativada de forma definitiva mas pra gente vão importar o competitivo e o não competitivo galera para o gráfico inibidor competitivo o sem inibidor e o com inibidor vão sair e chegar no mesmo ponto final porém a curva com o inibidor sempre vindo aqui por baixo é assim que você vai reconhecer beleza por uma mesma velocidade veja que com

o inibidor a concentração de substrato que eu preciso é maior mas galera geralmente quando isso daqui cai é reconhecimento de gráfico você olhar pro gráfico e saber se é competitivo ou não competitivo então Ó o macete com o sem inibidor chegam no mesmo lugar porém a curva do com inibidor aqui por baixo reconhecimento do inibidor competitivo e o não competitivo você tem aqui com e sem inibidor saindo do mesmo lugar porém ó aqui eles vão se afastando a curva com o inibidor ela vai se afastando aqui da curva sem inibidor então aqui ó no ponto

final vejam que elas não estão juntinhas aqui é a curva sem inibidor e aqui é a curva com o inibidor Tudo bem pessoal Tranquilo isso aí pegaram isso eu sei que é um Pouquinho complicado e tudo mais porém Qualquer coisa dá uma voltada no vídeo vê de novo porque isso daí é importante a inibição alostérica galera vai ficar mais como curiosidade aqui nunca vi cair mais como é um assunto muito cobrado vou deixar aí para você dar uma lida dar uma notada Ok E aí Se tiver alguma dúvida a gente pode aí sanar para você

ficar esperto por de longe competitivo não competitivo esses aí você tem de qualquer jeito que saber tudo bem galera vamos chegando aí ao final da nossa bioquímica celular Espero que tenha ficado Tudo Claro Espero que tenham entendido contudo qualquer dúvida é só chamar no mais grande abraço e até a próxima aula tchau tchau