[Musica] Benvenuti su un nuovo video in cui andremo a vedere le differenze tra la mioglobina e l'emoglobina prima di iniziare la prendiamo un pochino alla larga e cioè ci chiediamo a cosa serve l'ossigeno dentro un organismo possiamo dire che per molti organismi l'ossigeno è una molecola di importanza Vitale Infatti è l'accettore finale degli elettroni che scorrendo attraverso i complessi della Catena respiratoria nei mitocondri consentono la produzione di energia sotto forma di ATP tutto questo processo che si chiama metabolismo l'ho trattato in questi due video che vi lascio a schermo vedete il primo video di introduzione
poi l'ultimo video Invece Sulla respirazione cellulare e più precisamente sulla fosforilazione ossidativa che è il processo proprio qui descritto Cioè in cui gli elettroni vanno a produrre ATP tutto questo processo avviene nei mitocondri però bisogna dire che se la cellula viene privata di un costante apporto di ossigeno potrebbe non produrre più ATP in maniera adeguata e andrebbe rapidamente incontro alla morte Ovviamente faccio una piccola precisazione ci sono cellule molto diverse nel nostro corpo che possono reggere situazioni anche estreme in maniera diversa In ogni caso però come funziona quindi il reperire l'ossigeno la fornitura di ossigeno
ai tessuti dipende dall'integrazione tra vari sistemi quello respiratorio quello cardiocircolatorio e poi questa proteina molto particolare chiamata emoglobina tutto questo lo potete comunque vedere in quest'altro video che vi ho lasciato a schermo come avviene tutto questo prima di tutto nei polmoni passa il sangue nel sangue ci sono i globuli rossi che sono appunto queste cellule specializzate nel trasporto dell'ossigeno i globuli rossi contengono proprio l'emoglobina che è questa proteina che gli permette di trasportare l'ossigeno Ecco che quindi il sangue che passa nei polmoni prende l'ossigeno che nei polmoni si trova grazie alla respirazione e lo trasporta
verso i tessuti poi c'è il cuore che ovviamente pompa il sangue ossigenato nelle arterie raggiungendo capillari vicini alle cellule dove l'ossigeno viene rilasciato grazie alla differenza di pressione parziale E quindi che cos'è e sarebbe la concentrazione di ossigeno dove c'è meno ossigeno Ecco che l'ossigeno può venire rilasciato dove ce n'è di più nei polmoni il sangue lo prende per capire bene il meccanismo Ovviamente vi rimando al video sull'apparato respiratorio Ed ecco che arriviamo al tema del nostro video perché quando i blu Rossi arrivano vicino ai muscoli rilasciano l'ossigeno nei muscoli nei muscoli c'è la mioglobina
che lo prende e lo conserva per quando ci saranno degli sforzi intensi e il muscolo finirà magari l'ossigeno che viene portato tramite il sangue avrà bisogno di una concentrazione maggiore di ossigeno Ecco che la mioglobina quindi fa proprio da magazzino è una proteina che immagazzina l'ossigeno Adesso però addentriamoci studiamo prima che cos'è la mioglobina poi vediamo che Cos'è l'emoglobina e poi vediamo le differenze e partiamo ovviamente dall'argomento principale di questo video e cioè che cos'è l' mioglobina l' mioglobina è una proteina globulare la cui funzione specifica è quella di legare reversibilmente l'ossigeno funge Quindi da
deposito dell'ossigeno Ricordatevi che quando c'è scritto O2 e la molecola di ossigeno che noi respiriamo dicevamo funge Quindi da deposito dell'o2 nel tessuto muscolare cardiaco e scheletrico la sua funzione fisiologica e l'immagazzinamento intracellulare quindi dentro le cellule di ossigeno in delle cellule specializzate ad esempio le fibrocellule muscolari che per fare il loro lavoro e cioè contrarsi in condizioni anche di assenza di ossigeno richiedono comunque che grosse quantità di ossigeno siano convoi verso i mitocondri che sono questi organelli al loro interno Perché i mitocondri possono ovviamente produrre ATP grazie alla catena respiratoria pertanto quindi la mioglobina
che aiuta questo funzionamento si trova in grande quantità nei muscoli a cui conferisce Tra l'altro il caratteristico colore osso dovuto alla molecola di Eme Ecco che qua di fianco vediamo com'è fatta questa molecola di Eme questa molecol di m che tra l'altro la vediamo dentro la mioglobina in questo riquadrè una bella molecola una biomolecola molto grossa una proteina che si chiama mioglobina al cui suo interno è legata un'altra molecol un po' più piccola si chiama un gruppo prostetico si chiama leme e la caratteristica principale di questa molecol chiamata Eme è proprio quella di contenere un
atomo di ferro che qua lo vedete come questa pallina arancione Ecco che l'atomo di ferro è proprio l'atomo che dà la funzione a questa molecola e di conseguenza tutta la proteine Cioè è l'atomo che è capace di prendere l'ossigeno e anche di rilasciarlo E allora proseguiamo a scoprire come è fatta la mioglobina Perché la struttura è molto simile a quella dell'emoglobina perché condividono lo stesso cioè le stesse ripiegature la stessa struttura molecolare ma differisce perché la mioglobina rispetto all'emoglobina ha un'affinità dell'ossigeno 6 volte superiore Inoltre cosa molto interessante lo vediamo qua dato che l'emoglobina è
costituita da quattro subunità lo vedete due rosse due Rosa l'emoglobina è un quarto come grandezza dell'emoglobina possiamo notare anche come l'emoglobina abbia quattro gruppi m perché è come se fossero quattro mioglobina legate insieme ora la subunità delle globina non è Perfettamente uguale a una mioglobina Però possiamo vederla semplificandola molto come se fossero quattro mioglobina legate insieme e di conseguenza l'emoglobina ha quattro gruppi eme e voi direste beh può trasportare molto più ossigeno Sì questo è vero Però ha un'affinità per l'ossigeno leggermente minore questo Anche perché l'emoglobina ha una proteina allosterica e per vedere che cos'è
una proteina allosterica o l' allosterismo in generale quello tutto quello che riguarda gli enzimi e l'inibizione enzimatica vi lascio al video dedicato che trovate sul canale questo perché è un discorso molto complesso io ve lo semplifico all'estremo dicendo che una proteina allosterica vuol dire che questa proteina ad esempio l'emoglobina ha delle zone in cui può essere contattata da altre molecole che Gli permettono di legare meglio o peggio quello che le Lega ad esempio può essere che ci sia qualche molecola che legandosi a una di queste subunità vada a fargli rilasciare l'ossigeno oppure gli vada a
far bloccare l'ossigeno dentro leeme in poche parole L'all steris smo è quel fenomeno per cui tu puoi andare a modificare la funzione di una proteina di un enzima in generale andando ad aumentare o diminuire la sua efficacia in che modo Grazie delle altre molecole che lo vanno a contattare che si vanno a legare quindi gli fanno cambiare leggermente la sua conformazione la sua struttura e quindi diventa più bravo o più cattivo a fare quel compito che prima faceva la mioglobina quindi è costituita da una singola catena polipeptidica dicevamo E a differenza dell'emoglobina che è tetramerica
può legare solamente un ossigeno per volta perché perché ha semplicemente un gruppo Eme nell'uomo l' mioglobina è presente nei muscoli la sua presenza nel sangue invece è dovuta a lesioni muscolari quindi ci indica proprio che probabilmente c'è stata una lesione come ad esempio nel caso dell'infarto del miocardio in caso di Lisi quindi di rottura delle fibrocellule muscolari per traumi o malattie la mioglobina può fuoriuscire dalle fibre muscolari ed essere trasportata nel sangue dal sangue però deve essere convogliata a livello renale per essere eliminata il problema è che una condizione di mioglobinuria usa dell'eccessiva mioglobina da
smaltire e di conseguenza Potrebbe causare la morte e adesso quindi andiamo a vedere com'è fatta l'emoglobina invece l'emoglobina dicevamo è una proteina con struttura quaternaria formata da quattro subunità è presente nei globuli rossi dei vertebrati e per i quali svolge la funzione Vitale di trasportare l'ossigeno dal sangue arterioso ai tessuti quindi lo prende dai polmoni lo porta nel Circolo sanguigno e lo rilascia nei tessuti questa proteina dicevamo è costituita da quattro subunità e quindi contiene quattro gruppi Eme i quali contengono il ferro che può legare Quindi quattro molecole di ossigeno dicevamo anche prima che l'emoglobina
è una proteina allosterica quindi può essere influenzata da altre molecole che vanno a migliorare o peggiorare il suo lavoro e dicevamo anche che l'emoglobina ha un'affinità minore per l'ossigeno questo le permette di rilasciare l'ossigeno ad un certo punto cioè se se lo tenesse per sé farebbe il giro nel Circolo sanguigno e se lo porterebbe sempre dietro arriverebbe ai polmoni Non ne prenderebbe altro e non lo rilascerebbe neanche i tessuti Quindi in pratica noi avremmo tanto ossigeno nel sangue ma non verrebbe mai lasciato alle cellule del corpo invece proprio la proprietà dell'emoglobina di non essere super
affine all'ossigeno e qua lo vedete in questo grafico in cui la curva di rilascio dell'ossigeno in base alla pressione parziale dell'ossigeno in quel distretto corporeo vedete proprio che è eh curva molto prima rispetto all'emoglobina Ecco questa proprietà permette all'emoglobina contenuta globuli rossi di svolgere al meglio il suo lavoro e cioè ad un certo punto quando si trova in una zona in cui c'è poco ossigeno lei lo rilascia gli si stacca l'ossigeno dei gruppi m e lo lascia in quella zona lì nel caso specifico ai tessuti che ne sono carenti come vedete invece la mioglobina una
finita molto più alta vedete che la curva scende molto dopo di conseguenza la mioglobina avendo questa affinità molto più alta è molto utile per stoccare per conservare immagazzinare Perché si stacca dall'ossigeno in maniera molto più difficile e allora andiamo a riassumere le caratteristiche che distinguono l' mioglobina dall'emoglobina Vi metterò a sinistra l'emoglobina simboleggiata con HB dall'inglese e a destra la mioglobina Prima di tutto le funzioni l'emoglobina trasporta l'ossigeno nel sangue dai polmoni ai tessuti e rimuove l'anidride carbonica si trova nei globuli rossi e può legare quattro molecole di ossigeno di contro la mioglobina immagazzina l'ossigeno
nei muscoli e lo rilascia quando i muscoli ne hanno bisogno durante l'attività fisica si trova Quindi nei muscoli scheletrici cardiaco e può legare solo una molecola di ossigeno quest'ultima informazione la possiamo ritrovare anche nella struttura perché l'emoglobina è tetramerica quindi ha quattro gruppi m e quindi può legare quattro molecole di ossigeno invece la mioglobina è monomerica e quindi ha solo un gruppo M può legare solo un ossigeno e vediamo quindi l'affinità per l'ossigeno perché l'emoglobina ha un'affinità minore rispetto all'emoglobina e questa affinità cambia anche in base alla pressione parziale di ossigeno in quel distretto corporeo
e haa cooperatività tra le sue subunità che ricordiamolo sonoo all stericheck Come funziona il trasporto dell'ossigeno tra emoglobina e mioglobina innanzitutto Tutto arriva l'emoglobina tramite il sangue nei polmoni in cui c'è l'ossigeno l'emoglobina lega l'ossigeno e lo può trasportare nei tessuti quando l'emoglobina arriva nei tessuti in questo caso nel tessuto muscolare e in questo preciso frangente immaginiamo lo povero di ossigeno Ecco che l'emoglobina In ogni caso lascia l'ossigeno alla mioglobina e lei lo conserva lo conserverà fino a quando servirà ossigeno al muscolo quindi possiamo avere una concentrazione più alta di ossigeno nel muscolo Perché non
bisogna aspettare che una nuova emoglobina porti l'ossigeno ma ne abbiamo già conservato Grazie all'emoglobina Ecco che l'emoglobina ora scarica di ossigeno se ne può andare e tornerà ai polmoni a prendere una successiva molecola di ossigeno Io qua ho semplificato tutto con un'unità sola di molecole Però sappiate che ovviamente l'emoglobina può trasportare quattro molecole di ossigeno l'emoglobina ne conserva solo una ovviamente ci sono tante emoglobine dentro i globuli rosse quindi diciamo il tutto è stato fatto molto molto in scala ridotta però spero sia abbastanza semplice in questo modo per capirlo quindi l'emoglobina presente nei globuli rossi
trasporta l'ossigeno dai polmoni e tessuti Inclusi i muscoli quando l'emoglobina raggiunge i tessuti dove la concentrazione di ossigeno è più bassa rilascia l'ossigeno poi abbiamo la cessione dell'ossigeno Quindi quando l'emoglobina rilascia l'ossigeno nei muscoli l'emoglobina entra in gioco e grazie alla sua elevata affinità per l'ossigeno lo immagazzina all'interno delle cellule muscolari e quando noi facciamo attività fisica e cioè durante lo sforzo fisico quando il livello di ossigeno nei muscoli diminuisce ulteriormente a causa ovviamente dell'aumentata richiesta energetica la mioglobina rilascia l'ossigeno alle cellule muscolari garantendo una fornitura continua per la respirazione cellulare dei mitocondri e ora
Dopo tutta questa parte che potrebbe risultare anche un po' noiosa andiamo a vedere invece alcune curiosità questo perché effettivamente ci sono alcuni animali che come ad esempio i mammiferi acquatici che hanno della mioglobina presen in quantità molto più elevate nei loro muscoli Infatti i mammiferi marini come balene fuoco e delfini hanno livelli di emoglobina eccezionalmente alti nei loro muscoli questo permette loro di immagazzinare grandi quantità di ossigeno nei muscoli consentendo immersioni prolungate e quindi un adattamento evolutivo che permette a questi animali di sostenere il loro metabolismo anche in condizioni di ridotto apporto di ossigeno e
capite bene che con delle immersioni così prolungate che effettuano questi animali ovviamente ci sarà una grande scarsità di ossigeno nel loro organismo bene quindi per riassumere vediamo a sinistra l'emoglobina a destra l'emoglobina l'emoglobina la troviamo nel muscolo scheletrico e cardiaco funge da deposito di O2 e ha alta affinità per l'ossigeno l'emoglobina invece ha quattro subunità la troviamo nel globulo rosso serve a trasportare l'o2 a bassa affinità per l'ossigeno e viene influenzata dal meccanismo allosterico bene io termino qua la mia lezione vi invito ad iscrivervi al canale così trovate tutte le altre mie lezioni nelle varie
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studio e vi do appuntamento alla prossima lezione
