continuiamo questo percorso all'interno delle bio molecole vedendo un gruppo speciale quello delle proteine infatti probabilmente le proteine sono il gruppo di macromolecole non vorrei dire più importante però quasi nel senso che hanno un ruolo davvero ubiquitario fanno sono dovunque all'interno degli organismi 20 e fanno praticamente di tutto nel senso che sono il principale gruppo di biomolecole che ha delle funzioni specifiche di vario tipo quindi ecco che ci sono delle proteine strutturali per esempio all'interno del nostro corpo oppure ci sono delle proteine di trasporto di che permettono per esempio il movimento all'interno delle cellule oppure forse
il gruppo più importante all'interno delle proteine è il gruppo degli enzimi queste proteine in grado di far avvenire delle reazioni o meglio di accelerarle spesso in tempi che sono ragionevoli reazioni chimiche e quindi ecco che se c'è bisogno di energia per da ricavare dal glucosio ecco che magari esiste una sfilza di enzimi che hanno proprio quel ruolo lì vi farà venire delle reazioni chimiche che portano alla liberazione di energia dal glucosio davvero sono davvero fondamentali dopodiché c'è anche un motivo forse più profondo per ritenere particolarmente importanti le proteine infatti all'interno dei nostri gianni del nostro
genoma c'è il proprio l'informazione diretta per produrre delle proteine e questo è un aspetto davvero importante nel senso che le proteine sono anche il modo in cui a un certo punto viene tradotto il le informazioni all'interno nostri geni per operare all'interno del nostro corpo cosa significa significa che nei nostri geni non c'è scritto per esempio come si forma il glucosio che per esempio a un carboidrato ma ci sono ci sono scritte le liste di proteine in un certo senso che servono per esempio a degradare o per esempio a formare il glucosio in capite bene che
ha una distinzione importante neanche per i lipidi un altro gruppo che vedremo dopo di biomolecole o meglio nella prossima lezione ci sono delle informazioni dirette per produrli ma ci sono le informazioni per produrre le proteine che può in certi modi e reagenti possono produrre le il pd questo aspetto davvero importante e che vedremo poi in futuro quando parleremo delle lezioni su l'ereditarietà la sintesi proteica eccetera eccetera eccetera oggi vediamo la struttura però davvero capite bene queste sono le rappresentazioni tipiche delle proteine sono particolarmente importanti ecco nel mondo dei viventi le proteine in ultima istanza non
sono altro che una lunga catena di amminoacidi quindi è praticamente necessario è inevitabile andare a vedere come è fatto un aminoacido ed è anche particolarmente importante fortunatamente ci sono due modi di vedere e concepire un aminoacido che sono abbastanza intuitivi adesso vediamo entrambi così repetita iuvant ripetere giova ok e andiamo a vedere con con calma un aminoacido come dice il nome stesso è una molecola in realtà relativamente piccola in molti casi perché poi ne esistono di vari tipi e lo vedremo fra poco ma in generale che hanno almeno due caratteristiche in realtà almeno due gruppi
funzionali un gruppo funzionale carbossilico quindi acido carbossilico è infatti acido e poi un gruppo a minico quindi ecco il gruppo carbossilico c o o h e il gruppo a minico nh2 ovviamente sono legati a due carboni diversi in realtà il gruppo carbossilico ha proprio il suo carbonio e poi tendenzialmente ci sono degli altri gruppi di atomi meglio sarebbe dire un una molecola parte un pezzo a parte di una molecola è quello viene chiamato di solito catena laterale o residuo amminoacidi che ora potrebbe confondervi di vederlo così però a v da un'idea o magari un po
più facile di come pensare un aminoacido partiamo dal fatto che gli aminoacidi hanno tendenzialmente un carbonio centrale a questo carbonio da una parte c'è un legato un idrogeno e poi abbiamo i due gruppi funzionali da una parte c o o h e dall'altra il gruppo a minico quindi nh2 quindi facciamo a facciamo così h anche se ho scritto da una parte la formula un po più di stretta e dall'altra parte invece un po quella più e spazza e a questo punto invece qui si può legare tendenzialmente in quel sia una qualsiasi catena laterale in realtà
visto così un aminoacido non è poi così complesso e anzi è abbastanza facile da rappresentare benissimo c'è da dire una cosa abbastanza importante questo è un acido come abbiamo visto in una delle elezioni precedenti ha delle caratteristiche peculiari in particolare questo idrogeno può essere tendenzialmente perso e quindi può rimanere c o o meno viceversa il gruppo a minico tendenzialmente può prendere un idrogeno meglio può prendere un acca più e quindi diventare nh2 o meglio scusate nh3 più in realtà questa cosa in condizioni più o meno medie di ph dell'acqua succede sistematicamente per cui è facile
trovare questo questo informato cio o meno è però con l'acca più legato ok ed è non difficile trovare l'aminoacido in questa condizione quando è così si trova complessivamente con una carica neutra perché abbiamo una carica negativa e una carica positiva ma in realtà è comunque cari carico positivamente da una parte e dall'altra bene le molecole che hanno questa caratteristica di essere complessivamente neutre ma di avere da una parte essere acida e una parte essere basi che si chiamano twitter ioni può esservi magari possibile che ve lo chiedono infatti le aminoacidi sono degli its ulterioni ora
questa struttura abbastanza semplice e pone insieme raggruppa tutti gli aminoacidi e ciò che gli aminoacidi hanno in comune però non abbiamo ancora parlato della catena laterale infatti qua può esserci potenzialmente qualsiasi cosa circa e quindi ecco che gli aminoacidi potrebbero essere più o meno infiniti fortunatamente all'interno del nostro corpo gli aminoacidi che vanno a comporre le proteine sono soltanto una ventina sono proprio 20 ovviamente poi ci sono altri aminoacidi che hanno altre funzioni all'inter nostro corpo che hanno catene laterali diverse ma per noi per noi abbastanza poco importante vediamo i venti che sono importanti per
la produzione la sintesi delle proteine e vediamo se possiamo raggrupparli in appunto gruppi diversi lasciate perdere questo disturbo nella forza un tipo i sit saranno provando in qualche modo a intervenire ma a parte questo dai non scherziamo venti aminoacidi ok come potete vedere sono stati raggruppati appunto in dei gruppi questo è particolarmente utile proprio perché in base al gruppo in cui si trovano in base alle caratteristiche che hanno poi conferiscono anche delle proprietà chimiche a diverse alle varie ai vari alle varie proteine che compongono quindi non so se i vostri professori vi chiedono di sapere
tutti eventi in tal caso i vili e memorizzati intanto io ve ne parlo semplicemente a livello di gruppi quindi ecco che abbiamo gli aminoacidi a polari questi aminoacidi che sono il numero il gruppo singolo più abbondante sono otto e sono aminoacidi che effettivamente non questa questo fatto la loro catena laterale è tendenzialmente a polare è tendenzialmente costituita da carbonio idrogeno quindi sono per niente code praticamente idrocarburi gen diciamo così e questo li rende abbastanza polare se io ho una proteina fatta principalmente da questi ecco che sarà una proteina caporale che tendenzialmente in acqua tende a
rinchiudersi su se stessa e si trova dell'olio oppure se trova una membrana plasmatica che come vedremo nella prossima lezione in realtà ea polare ecco che ci si infila dentro quindi questi sono importanti proprio perché danno questa caratteristica peculiare alla proteina dopo di che invece abbiamo gli aminoacidi sono polari hanno al loro interno un gruppo h un gruppo a minico o gruppi di vario tipo ok che conferiscono proprio una polarità che questi sono abbastanza idrofili questi abbastanza amano stare in acqua quindi ecco che si si trovano in una zona della proteina quella della proteina probabilmente sarà
più a contatto con l'acqua ecco che poi oltre aminoacidi polari abbiamo altre minacce di che sono effettivamente polari ma sono anche di più nel senso che hanno o una carica positiva o una carica negativa quindi sono anche carichi dal punto di vista elettrostatico quindi ecco che abbiamo proprio degli aminoacidi chiamiamoli basic e in cui praticamente il gruppo a minico pop tendenzialmente prendere un acca più oppure ecco che abbiamo invece degli aminoacidi acidi e quindi ecco che hanno un gruppo carbossilico probabilmente è facile che dobbiate imparare magari o tutti i 20 milioni aminoacidi o soltanto magari
un paio tre o quattro questo davvero è uno sforzo di memoria che dipende molto da persona a persona per cui non è che lo faccio con voi una che mi metta a elencare tutti gli aminoacidi vedo gli elementi principali poi c'è un gruppo speciale gli aminoacidi sono tre e sono tre che hanno delle caratteristiche peculiari c'è la glicina quello in mezzo che ha una caratteristica davvero strana il suo gruppo alla sua catena laterale è un semplice idrogeno quindi intanto è un aminoacido piccolissimo davvero molto molto piccolo e questo poi conferisce varie caratteristiche all la proteina
che cela al suo interno in particolare dove c'è la glicina la proteina può piegarsi particolarmente bene invece viceversa cioè la parolina che come vedete la sua catena laterale in realtà imbroglia e va a legarsi con il gruppo a mini con questo è un po un aminoacido strano la prolina che effettivamente è particolarmente ingombrante e infatti la prolina quando c'è all'interno di una catena di aminoacidi da delle proprietà particolari e rende difficile alcune alcuni movimenti all'interno della proteina quindi un po l'opposto della glicina però notate la guardatela bene confrontatela con gli altri aminoacidi c'è qualcosa che
non quadra ed effettivamente cioè effettivamente infine guardate la cisteina cisteina che è interessante per un motivo molto specifico nel è un tiolo quindi a un gruppo sh quindi al posto di o hsh al posto dell'ossigeno che si trovano di solito nel gruppo si bilico a un s uno zoo e questo è interessante per un motivo specifico che 2 c stand e diverse possono eventualmente legarsi all'interno di una proteina il loro i due loro zolfi possono legarsi tra loro e creare un legame prodotto valente reale forte legame con la lente che si chiama anche ponte di
solfuro e questo è importante lo vediamo dopo soprattutto quando parliamo del modo in cui le proteine si ripiegano tra loro abbiamo visto i singoli aminoacidi ora facciamo il passo in più vediamo come si legano tra loro perché a volte che abbiamo capito questo allora basta immaginare questo legame tante volte ed ecco che abbiamo una catena poli peptidica che possiamo anche dire proteina quindi ecco che abbiamo un amminoacido questo questo è un altro aminoacido ed ecco che può venire il legame appunto il cosiddetto legame peptidico il legame un petit nico avviene tra il gruppo carbossilico chd
un aminoacido e il gruppo anmi nico di un altro amminoacido ora guardate bene il legame peptidico avviene appunto tra questo carbonio e questo azoto ok ed è tendenzialmente un legame singolo anzi ha un legame singolo anche se la sua forza per motivi chiediamo fra poco in realtà un po più forte quindi ecco che a un certo punto abbiamo la perdita di acqua h2o come sempre quindi come tutte queste reazioni diciamo fusione di monomeri abbiamo il rilascio d'acqua quindi parliamo proprio di una reazione di cosiddetta condensazione quindi possiamo dire che la formazione legame peptidico è una
reazione di condensazione e quindi ecco che poi abbiamo la perdita d'acqua questo legame è abbastanza forte anche per un altro motivo e cioè al di là del legame singolo che c'è in realtà c'è un'interazione abbastanza importante ok tra questo ossigeno e idrogeno che rimane è un legame idrogeno a tutti gli effetti e questo rende più forte il legame peptidico in realtà anche questo seggio in un certo senso tira l'altra molecola e quindi ecco che il legame legame più ti dico non è un semplice legame singolo è qualcosa di un po più forte come potete ben
capire ogni aminoacido a un gruppo carbossilico è un gruppo a minico quindi ecco che possiamo avere un sacco di legami di questo tipo e quindi ecco che non possiamo avere soltanto legame tra due amminoacidi ma anche per 34 qui potenzialmente si potrebbe andare avanti all'infinito e a ben vedere una proteina in ultima istanza e questo è praticamente una sequenza di amminoacidi tanto che si può proprio rappresentare così come anche con la scritta con il nome del degli aminoacidi oppure con la loro sigla come in questo caso ea voi potete all'inizio iniziare a pensare una proteina
proprio così come una lunga sequenza di amminoacidi in realtà però noi della proteina interessa qualcosa in più interessa la sua struttura la sua forma e quindi ecco che noi abbiamo dei modi diversi per chiamare e i vari livelli di delle varie proteine quindi ecco che possiamo chiamare questa semplicemente come struttura primaria di una proteina quindi la sua se la semplice sequenza dei vari aminoacidi che la compongono ed è comunque la struttura primaria particolarmente importante perché poi la struttura primaria la sequenza di vale aminoacidi va andrà poi a determinare le altre strutture la cosiddetta struttura secondaria
la cosiddetta struttura terziaria e in certi casi se c'è anche la struttura quaternaria la struttura secondaria invece deriva da come appunto la struttura primaria inizia a ripiegarsi a come la sequenza di amminoacidi inizia a appunto ripiegarsi e come si ripiega come in certe regioni rimane anche ripiegata all'interno di una proteina questo è particolarmente importante rischiamo se non ci pensiamo un attimo a pensare che praticamente una proteina possa essere semplicemente una qu lana gli amminoacidi in fila in realtà no i vari aminoacidi o meglio gli atomi all'interno dei vari aminoacidi si attraggono tra loro abbiamo delle
interazioni di vario tipo soprattutto i cosiddetti legami idrogeno che tendono abbastanza attirare gli aminoacidi atomi anche tra loro e questo ovviamente fa in modo che si iniziano avere dei tipi di ripiegamento i due tipi di ripiegamento più diffusi sono proprio la cosiddetta alfa elica e il foglietto beta pieghettato foglietto beta questo deriva proprio dal fatto che appunto abbiamo delle interazioni inter molecolari soprattutto legami droga nel caso dell'alfa elica sono sostanzialmente aminoacidi vicini tra loro che si attraggono appunto per lo più stiamo parlando dell idrogeno legato al toto e dell'ossigeno quello legato col doppio legame al
carbonio che si attraggono tra loro appunto formando un cosiddetto legame idrogeno e l'alfa è lì che appunto sono perlopiù aminoacidi vicini nel caso del foglietto beta no abbiamo questa struttura appunto che va avanti e indietro ed ecco che l'interazione avviene tra strati diversi del foglietto e quindi ecco che voi potete immaginarvi qui un sacco di legami idrogeno diverse bene questo è particolarmente importante perché poi questi questi queste strutture secondarie si formeranno e poi il modo in cui queste strutture si riorganizzano ulteriormente porterà poi la forma definitiva della proteina alla struttura terziaria la struttura attrezzata e
quindi alla fine questo è il modo in cui si impiega l'intera proteina conte vedere all'interno potete ancora vedere i foglietti bee tale alfa eliche ma avete una disposizione tridimensionale molto maggiore cui guardando una struttura terziaria voi potete perfino farvi un'idea di che cosa potrebbe fare una proteina tipo qui banalmente c'è un buco in mezzo a questa proteina chissà cosa accade in questo buco è un enzima è una una un canale e passa qualcosa qui in mezzo già abbiamo un'idea già probabilmente possiamo escludere che questa sia una proteina strutturale per esempio che probabilmente avrebbe una forma
diversa questo ripiegamento dei vari foglietti delle varie al felix che hanno una disposizione ben precisa deriva in parte al fatto che qui abbiamo la proteina che si ripiega in base soprattutto a delle forze che non sono per forza legami idrogeno e sono per lo più interazioni con l'acqua o in un certo senso la non interazione con l'acqua la maggior parte delle proteine tendenzialmente appunto si trova in un ambiente acquoso e quindi ecco che succederà che le regioni più idrofile quelle che tendono a preferire inventato senso il contatto con l'acqua si metteranno verso l'esterno mentre le
regioni un po più idrofobe o comunque che tendono ad attrarsi per le cosiddette forze di london invece magari tendo nata nella zona più centrale bene questa macro questo marco di arrangiamento ok porta proprio alla forma tendenzialmente finale ok di una proteina infine poi mangiatevi questa proteina qui gli amminoacidi che ci saranno nella regione centrale e poi saranno particolarmente determinanti perché li mettiamo caso che abbiamo degli aminoacidi carichi positivamente e se questo punto è carico positivamente ecco che può diventare una zona di interesse per esempio per attrarre ioni negativi o per far avvenire certi tipi di
reazione per cui dobbiamo non solo pensare alla struttura ma anche poi sa quali sono le interazioni chimiche che avvengono in certe zone specifiche della proteina e ecco questa è una proteina molto molto interessante ed è il modo migliore di concepire la proteina è con molte proteine si fermano qui una volta che abbiamo definito la struttura terziaria più o meno abbiamo ben capito la proteina forte che è difficilissimo ogni computer potentissime per farlo ormai ma in realtà ci sono delle proteine che vanno oltre che non sono altro che gruppi di problemi che si assemblano tra loro
e furono una cosiddetta struttura quaternaria in realtà questa cosa che le proteine tendono ad assemblarsi interagire tra loro e funzionale proprio quando sono appunto ben legate tra proteine diverse è molto più diffuso di quanto possiate pensare soprattutto all'interno degli animali e anche va bene delle piante quindi ecco che noi abbiamo tantissime proteine che funzionano proprio così e funzionano particolarmente bene se si legano tra loro oppure che hanno proprio la loro funzione così e quindi è fondamentale non solo capire la struttura terziaria ma anche la struttura quaternaria spesso perché altrimenti non capiamo come funziona la proteina
questa per esempio è l'emoglobina che funziona particolarmente bene solo se legata appunto in quattro a questo punto chiamiamo subunità ok mentre poi abbiamo dei complessi proteici che possono essere anche formati da decine e decine di diversi pezzi e questo è particolamente levante in certe reazioni in particolari ma davvero entriamo davvero troppo nello specifico però capite bene che quindi diventa importante anche capire come le varie subunità interagiscono tra loro faccio una precisazione al di là della struttura primaria secondaria terziaria e poi quaternario eventualmente in realtà noi dobbiamo immaginarci questo fenomeno del ripiegamento da una catena singola
a proprio qualcosa di molto più complesse tridimensionale come qualcosa di molto più dinamico non è che prima viene la catena primaria poi iniziare se cercate la secondaria per la terza via è un casino che avviene in modo velocissima velocità che per noi sono praticamente inconcepibili e derivano da tantissime forze e situazioni che avvengono a livello del nostro corpo all'intervento le nostre cellule bene questo processo complessissimo velocissimo che porta in pochi secondi poi molto spesso anche in meno da una catena di aminoacidi a una proteina ben definita si chiama folding proteico in italiano sarebbe ripiegamento proteico
il piegamento proteico ok il fold in proteico il modo in cui avviene e la capacità di prevedere come avverrà una proteina come verrà una proteina dalla semplice sequenza di amminoacidi è una cosa che gli scienziati ci hanno messo decenni per avere una buona approssimazione di come potrebbero andare le cose è stata probabilmente una delle il più grande degli ultimi dieci anni e in parte per proteine molto complesse e ancora ostica come cosa e in particolare proprio in questi giorni sta venendo fuori che in realtà saranno dei supercomputer o meglio delle reti neurali quindi dell'intelligenza artificiale
che usano di più learning molto molto importanti per riuscire a risolvere alcune proteine che sono particolarmente ostiche e questo è davvero davvero interessante quindi nel momento in cui abbiamo il fold in proteico in realtà subentrano varie forze anche contemporaneamente che sono queste che ho più o meno citato anche prima e ne aggiungo una che non è scontata ed è il fatto che come vi avevo anticipato se ci sono tante cisteina ci sono delle cisterne all'interno di una proteina può succedere una cosa può succedere che due cisterne si leghino tra loro con un ponte di solfuro
questo ovviamente può cambiare le cose può cambiare in modo importante la struttura di una proteina è infatti il ponte di solfuro è importante e va citato perché a differenza delle altre interazioni questa un vero e proprio legame covalente un legame molto molto forte ed eccolo qua quindi voi mangiate le proprio una catena che parte gli fa una catena che va di qua qua ne abbiamo un'altra qui ne abbiamo un'altra e poi pan arrivano due cisterne e loro in modo molto arrogante si legano tra loro ovviamente questo è particolare questo è anche particolarmente importante perché può
comportare anche in un certo modo che le cose vadano male nel ripiegamento cioè che se in modo prematuro due cesti né si legano ecco che abbiamo praticamente perso l'opportunità che poi la proteina si ripieghi nel modo giusto perché questa un altro aspetto importante il fold in proteico non è detto che vada nel modo giusto possiamo avere proteine che si ripiegano male io a quel punto non funzionano nel migliore dei casi e quindi ecco che vengono subito degradate e molto spesso mi è il peggiore dei casi a volte fanno danni ma questa è un'altra storia come
vi anticipavo prima quindi la struttura di una proteina è particolarmente importante perché poi determina la sua funzione banalmente immaginate molti enzimi che funzionano più o meno così c'è una zona un progetto sito attivo che deve avere una forma ben precisa perfetta per far reagire appunto per farà venire una reazione chimica e se non a quella forma se non a tutti gli atomi al posto giusto le cose non funzionano e quindi ecco che il modello chiave serratura rende davvero molto molto bene il concetto allo stesso tempo una proteina deve avere oltre che una forma anche delle
caratteristiche chimiche ben specifiche perché questo è importante poi perché funzioni perché se lì non c'è l'atomo giusto ecco che è quella proteina non reagisce con le altre proteine come dovrebbe quindi è tutto importante che sa tutto più o meno perfetto abbiamo quindi capito che la struttura di una proteina è fondamentale la sua funzione in realtà quindi deriva dalla sua struttura e questo rende anche un concettualmente molto importante il perché tendenzialmente le proteine tendono a funzionare a condizioni ben definite in un range molto spesso piccolo e molto spesso ben definito se cambia la temperatura l'acidità la
salinità del posto in cui si trovano una proteina le cose tendenzialmente possa andare male perché a quel punto abbiamo dei valori che sballano le interazioni all'interno della proteina questo spesso comporta anche un piccolo ma a volte non per forza un buon cambiamento della della struttura della proteina e quindi ecco che ne abbiamo una perdita completa della funzione questo è importantissimo davvero importantissimo questo processo si chiama denaturazione ed è da una parte noi lo utilizziamo costantemente no quando noi cuociamo le uova ecco che abbiamo la denaturazione delle proteine delle uova lo vediamo proprio a occhio vediamo
l'album e diventare bianco passando da questa forma un po trasparente benissimo d'altro canto però all'interno del nostro corpo è una cosa che noi dobbiamo evitare il più possibile infatti ecco che noi regoliamo molto la temperatura la sanità e l'acidità del nostro corpo perché se le cose si sballano un po è finita e se che a quel punto abbiamo la rinaturazione di alcune proteine di alcuni enzimi particolarmente importanti e rischiamo di morire malissimo ok quindi questo aspetto della denaturazione delle proteine è particolarmente importante la denaturazione molto spesso è irreversibile avviene e poi non può più tornare
indietro pensate alle uova non è che se io cucino nuovo e poi lo lascio la ritorna normale no rimane solido le proteine si sono denaturate ea un certo punto poi si sono riunite tra loro collegate con legami strani e ciao non è che può ritornare ma in realtà in condizioni particolari magari se lo sciacca e poco in realtà possiamo avere invece l'opposto e quindi a confermare la proteina denaturata che in realtà poi ritornare nella sua forma normale l'esempio più tipico che si tende a fare è quello della lisozima una proteina che serve per attaccare i
batteri che si trova nelle nostre mucose che noi se scaldate poi è raffreddata può appunto perdere la sua forma e poi ri acquisirlo a perderla e di acquisirla abbiamo quindi oggi visto le proteine poi più avanti nelle prossime elezioni vedremo la sintesi proteica proprio come si produce una proteina è davvero un mondo davvero molto molto affascinante vi lascio alle prossime elezioni in cui parleremo di tante cose tra cui lipidi e gli acidi nucleici
