o Olá Luana tudo bem com vocês aqui é o professor Wesley essa é a nossa aula de bioquímica estrutural e nela cometeremos acerca dos aminoácidos e peptídeos espero que vocês curtam a aula já já quer enfatizar uma coisa extremamente importante Vocês precisam Obrigatoriamente desta aula para compreender função proteica e funções elástica tithuey de tudo isto vem comigo bora lá proteína-proteína um elemento extremamente importante nas atividades biológicas desempenho uma variedade de funções e apresenta vários tipos Então quando você pensa em uma proteína eu já quero que vocês eu em mente e é uma macromolécula extremamente abundante
numa sala viva e consequentemente essa mudança está diretamente atrelada com as mais diversas funções fisiológicas por elas desempenhadas e aqui posso destacar por exemplo função metabólica função imunológica função de transporte função estrutural também tem esse função reguladora do metabolismo como por exemplo os hormônios tem função de estocagem tão percebam que existe um aparato de várias funções fisiológicas que estão atrelados diretamente com proteína e o uso dizer que quando a gente está estudando bioquímica a parte Vital o coração da bioquímica é justamente compreender função proteica bom Então nesse quadro aqui em por exemplo vejam que existe
uma variedade com foi fisiológicas e consequentemente nós temos aqui uma classe de vários tipos de proteínas que as desempenha tá bom a proteína é já de interesse saber que é proteína nada mais é do que uma macromolécula que é formada por unidades monoméricas denominadas aminoácidos e aqui não se lembre quando a gente fala unidade monomérica é uma unidade que ela vai se repetindo e vai se ligando para formar um polímero é uma proteínas elas são basicamente formado por 20 tipos de aminoácidos e já quero fazer uma nota de rodapé aqui para não dar ruim é
que Especialmente quando a gente está falando de proteína a gente fala de 20 tipos de aminoácidos mas só como curiosidade aqui vocês sabiam que existe mais de 500 tipos de aminoácidos e comumente quando a gente não tá falando de aminoácido proteico a gente se refere aos outros tipos como aminoácidos exóticos mas isso nomenclatura exótico tá errado porque como você fala exótico da entender que é uma aberração algo diferente né e não na verdade só me nossas normais no entanto eles não desempenham aqui a função de fazer formação de proteínas tá bom eu não acho ele
vai apresentar propriedades físico-químicas distintas entre si e isso tá pelado diretamente pessoal com a sua configuração o e percebeu ainda E como eu falei para vocês as proteínas são aí um conjunto de várias aminoácidos ligados entre si para formar essa estrutura essa macromolécula E como eu falei anteriormente cada aminoácido ele apresenta uma função específica sua e o a somatória dessas propriedades vai determinar as características da proteína futuramente e nesse sentido eu quero que você vir rendon e pra gente fala de proteína nada mais é do que vários aminoácidos ligados entre si tá bom Oi e
aí como eu falei os aminoácidos são justamente as unidades monoméricas sons unidades formadoras dos aminoácidos quando a gente pensa nesses aminoácidos e proteínas são apenas 20 tipos cada um pode ter uma abreviação tem valores de p k e etc tá bom o corpo afunilado aqui uma detalhada acerca de aspectos estruturais de aminoácidos que eu quero que vocês tenham em mente quando a gente fala de aminoácido Ele sempre vai apresentar a mesma configuração básica percebam que você vai ter aqui ó um grupo R1 ou cadeia lateral r e é justamente no Porção aqui do aminoácido que
vai o diferenciar de outro aminoácido tem-se aqui um carbono quiral aqui não se lembre carbono quiral é justamente aquele carbono que se liga em quatro ligantes diferentes tá bom apresenta-se aqui um grupo carboxila um grupo Amino e um átomo de hidrogênio aqui é uma outra esquematização aqui tá configuração básica de um aminoácido beleza sem dor de cabeça então entendamos aqui que um aminoácido em Essência nada mais é do que um carbono quiral ligaram gru o menino grupamento carboxila um grupo lateral R que vai diferenciá-lo de todo e qualquer aminoácido Então vai torná-lo único e essência
e por fim liga-se aqui há uma hidrogênio tá bom e depois tu crescer monkiki Essa é a configuração de um aminoácido tá então aqui é uma outra esquematização da maneira a qual a gente pode observar estruturalmente o aminoácido E ele disse o quê que é importante traz que tínhamos em mente ainda quando a gente está comentando de aminoácidos e eu falei o carbono tirar justamente aquele carbono aqui dizem que tem aí uma função central e ele pode apresentar aqui duas disposições espaciais duas conformações eu posso ter aqui uma forma levou Jenna que é justamente a
forma mais comum mas recorrente aí nos organismos e nós temos aqui a forma de estrógeno e nada mais é do que uma outra forma uma outra isomeria que a gente pode encontrar que presente aqui em algumas bactérias um detalhe interessante que eu queria destacar a vocês é que quando a gente está pensando em aminoácidos eles são enantiômeros ou seja Eles não conseguem ter uma sobreposição espacial entre si tá bom é como eu falei para vocês o que que acaba diferenciando o aminoácido entre si é justamente a cadeia lateral r e nesse sentido pensando aqui no
grupo R nessa cadeia lateral r a gente consegue agrupar os aminoácidos em cinco grandes classes nós temos aqui os grupos não polares e alifáticos grupos aromáticos grupo polares não carregados eletricamente carregados positivamente que vai ter um caráter mais básico e carregados negativamente com caráter mais rápido então vamos dar umas tomadas têm fechado aqui por descargo de consciência o r não colar ele faz o quê que a gente precisa se ater a ele Primeiro some Nossa essencialmente hidrofóbicos promovem interações hidrofóbicas aí o interior das proteínas e consequentemente esses grupos esses agrupamentos aqui não polares alifáticos eles
são importantíssimos para que haja uma estabilização na estrutura proteica tá bom E aqui a gente pode ter algumas exemplificações alanina a valina leucina e isoleucina tá bom eu estou no grupo agora não polar alifático Então você tem aqui ó a glicina que apresenta uma cadela lateral muito pequena ó é apenas um hidrogênio e não contribuir de maneira significativa para interações hidrofóbicas nós temos aqui a proteína que possui uma estrutura cíclica e aí consequentemente ela é extremamente mais Fingida tá e consequentemente Além disso ela vai conferir uma redução na flexibilidade estrutural e regiões aí onde que
contém essa esse é nosso daí que a prolina nós temos aqui a metionina e apresenta enxofre aqui na sua cadeia lateral e é um detalhe interessante ainda sobre a metionina é que eles extremamente importante para entrar vocês aqui porta entre aminoácidos tá bom o tempo daqueles grupos aromáticos são extremamente apolares vocês são hidrofóbicos e podem participar de interações hidrofóbicas aí quando a gente está pensando mais adiante em conformação de proteínas o outro detalhe interessante acerca desse grupo aqui é que nós temos a tirosina que é capaz de realizar e ligações de hidrogênio ela tem uma
capacidade extremamente elegante e nós temos o triptofano que é um aminoácido extremamente grande e além disso ele influencia diretamente na montagem de proteínas que tô falando também tem umas outras condições fisiológicas aí que a gente vai comentar mais adiante tá bom E aí você me dá aqueles grupos polares não carregados são extremamente solúveis em água e consequentemente possuem a capacidade de estabelecer ligações de hidrogênio e esses Deve tá se perguntando mas o Wesley é porque que você está descrevendo essas cabeça polares aí não tá falando direto de proteína porque quando a gente for pensar mais
adiante proteínas os grupamentos polares eles são extremamente importantes para que haja aí uma ordenação uma como que eu poderia falar de maneira mais simplificada um rearranjo estrutural é para que a gente consiga ter por exemplo estruturas secundária terciária ou até mesmo quaternária tá bom percebam que é o justamente esses agrupamentos laterais serão extremamente importantes para que haja interações entre as proteínas um daqueles grupos Claro não carregados e aí tem o contexto aqui da cisteína que tem uma capacidade de estabelecer uma ligação covalente aqui que a ligação de sulfeto posso terrena e quando você tem aqui
cisteína mas cisteína você tem um aminoácido dimérico que a gente chama de cistina que é extremamente hidrofóbico outro vale é importante que quando a gente está falando de ligações dissulfeto é quando a gente tá falando por exemplo da estrutura do fio capilar que a gente vai começar mais adiante o exame daqui os grupos carregados positivamente e consequentemente apresenta aqui uma característica mais básica tá bom some nós aí que uma carga Positiva em PH 7 então uma pessoa extremamente hidrofílicos e um outro detalhe em especial aqui é da histidina tão importante tampão biológico então quê que
acontece quando a gente fala de tampão biológico é justamente uma capacidade de você controlar a flutuação do PH tá bom e vai sair daqui os carregados negativamente uma característica mais rápida e Essência percebam que esses aminoácidos eles vão ter uma carga líquida negativa em PH 7 ou seja o que que a gente vai conseguir observar no contexto no qual você tem aqui Um pegar fisiológico neutro ele vai ter um grupamento aqui com carga negativa tá bom e tudo isto era ainda destacar que um detalhe bastante recorrente no exame testicular é classificar os aminoácidos como essenciais
e não essenciais Oi e aí o que eu quero que você se atentem primeiro quando a gente fala de aminoácido não essencial é justamente aquele aminoácido que o nosso organismo consegue sintetizar que isso são Salvo Não Me falha a memória é um total de 9 ou 11 eu sei depois eu coloco aqui na descrição do vídeo porquê de cabeça agora e deu tela azul é mas nós temos ainda os aminoácidos essenciais que essências nada mais é do que aminoácidos os quais nós não conseguimos sintetizar então consequentemente a gente precisa adquiri-los através da alimentação tá bom
além disso nós temos aminoácidos que nós denominamos como aminoácidos não primários que nada mais é do que aminoácidos são criados basicamente por modificações de resíduos aí primários Então você tem aqui a 4-hidroxiprolina 5-hidroxi Chile na as seis n-metil se Lina até vamos carbox glutamato E percebam que esse sabe nós não primários esse também estão atreladas aqui com soro fisiológico só a parede celular tecido conjuntivo presente na miosina presente da pró-trombina que é um fator de população tá bom nós temos aqui a timosina alpinina citrulina não percebam ti muito aqui rindo que daquele Luan celular da
aminoácido ligando-o aminoácido para formar a proteína nós temos aqui o outros aminoácidos que são derivados esses processos aí tá bom bom mas ainda temos aqui alguns derivados diretos de aminoácidos que nada mais é do que o pessoal mulher pessoas que estão extremamente importantes para o nosso metabolismo que acabam sendo derivadas de aminoácidos nós temos por exemplo o gaba tem um neurotransmissor que de Iva terminou essa nós temos a histamina e tem uma função extremamente importante aqui a resposta imunológica e também deriva de aminoácido nós temos a penicilina o adrenalina que também deriva de aminoácido nós
temos a tirou tirou piscina ou atridox tirou Nina que é o famoso T4 T3 que também derivam de ir aminoácidos com percebam que aminoácido extremamente importantes para várias funções fisiológicas tá bom um outro aspecto interessante a seita dos aminoácidos e Chris apresenta uma capacidade de funcionarem como íons dipolares ou também chamado de cemitério e esse deve tá falando Professor sangue de Jesus tem poder gente faz mal metrologia seja está colocando coisas química ou furto ali sim eu tenho colocar mais ó maneira bastante significado de ser o seguinte quando você ta observando um aminoácido uma condição
fisiológica ou seja PH em torno de sete ele vai apresentar dois rios e porções específicas ó se você dá uma olhadinha aqui ó esse grupamento Amino ele está carregado positivamente então aqui você tem um Moinho e esse grupo carboxila ele tá carregado negativamente E aí o que acontece você tá percebendo que você tem um aqui e outro aqui então esse é o contexto do SIM terão E aí o que vocês precisam se atentar E aí os aminoácidos tem a capacidade de sofrer e ionização ou seja de formar íons você deve estar perguntando mas com caramba
ele vai conseguir fazer esse rolê aí sim magicamente organizar basicamente através de flutuação de PH se aumentar o pegar o diminuir o pegar de acordo lá com a teoria de bronsted lowry para quem não celular não se lembro que caramba É isso aí é basicamente uma teoria ácido-base que tá trabalha diretamente com doação ou recebimento de íons H + E aí a doação ou recebimento acaba alterando aí essa essa configuração eletrônica do do aminoácido tá bom bom Então nesse sentido que eu quero que vocês intendo Aqui de acordo com ph uma menor ele pode ser
protonado professor o que que é ser clonado meu amor simplesmente receber e O Sagaz ou desprotonado ou seja perder em uso h mais beleza E aí com base nisso a gente consegue fazer uma coisa que a gente chama de titulação ácido-base que basicamente o que que é é você fazer adição ou remoção de prótons vinho h mais do Meio no qual é esse aminoácido aí tá sendo inserido e consequentemente tendendo a serem ionizado ou não E aí que acontece a partir disso a gente consegue montar um gráfico que nos diz mais ou menos o comportamento
do aminoácido um determinado pegar tá E aí a gente consegue ficar APK a na forma ionizada e etc e consequentemente isso daí Informa a carga do aminoácido de acordo com o PH tá bom ó por exemplo aqui uma esquematização acerca da curva de titulação da glicina Então você tem aqui ó o PH o fizeram 13 e aí em cada uma dessas faixas a gente tem mais ou menos a o pecado desse aminoácido aí em condições fisiológicas aí tá bom e aqui você tem por exemplo é uma tabelinha que lhe indica mais ou menos o valor
do PK é no grupo Amino no grupo carboxilo ou até mesmo aí na cadeia lateral Tá bom então aqui por exemplo aqui tem uma especificação por exemplo da ionização da lâmina tá o top PH 2,4 PH extremamente ácido e aqui você tem um entregarem 9,9 pega básico tão percebam que não PH básico básico você tem aqui Um grupo carboxila carregado negativamente e aqui no grupo não pegar a se você percebe que você tem ó e aqui carregado positivamente aqui normal E aí você vai ter essas variações aí não vou ler tá bom e aqui mas
o mesmo ó aqui é uma curva de titulação deste Dina percebam que além do grupo carboxila aí do grupo Amino a gente tem a ionização também da cadeia lateral tá bom E aí consequente mim conta essa cadela lateral assim ioniza o homem nosso acaba também é operando aí as suas propriedades fisiológicas tá bom tosse é que o ácido carboxílico da sua forma protonada ou seja tem um h mais aqui tá na cadeia lateral ó e aí se você tem um peca igual 4,1 ó tá vendo tá entrando pagar mais e tem nada mais aqui você
vai ter que eu ir porque a boca oscilatório que a forma de se propor nada ou seja perdeu um em um lugar mais Oi e aí ó não aconteça o ver se tem aqui Uruguai de menino bonitinho tá na sua forma protonada ou seja tem andar mais aqui e aqui na sua forma de se pro Canadá quando ele perde o hoi1 lugar tá bom o ERP qualquer grande sacada Bora como eu falei para vocês as proteínas são basicamente formadas pela união entre aminoácidos e essa união intermino ácidos a gente chama de ligação peptídica que Essência
O que que é é você pegar um aminoácido e convençao a outra aminoácido tá então percebam que na ligação peptídica qualquer grande sacada primeiro quem vai participar da ligação peptídica grupamento carboxila de homem no ácido com o grupamento Amino de outro aminoácido e nesse processo de ligação nesses grupamentos tu tem aqui a liberação de água e o estabelecimento da ligação peptídica e aí de por descargo de consciência e aí porque eu aprendi dessa forma quando a gente pensa em ligação peptídica eu quero que vocês entendam que é um grande concerto molecular então o ataque nucleofílico
tem reordenamento fluxo de elétrons e etc não esquematizei aqui mas entenda o que é justamente vários concertos moleculares acontecendo simultaneamente ou sejam conjunto de várias reações aí que acontecem que vai culminar em que e no estabelecimento da ligação peptídica que se dá entre o grupamento carboxila de um aminoácido com um grupamento amino que outro e a liberação da água tá bom E aí quando você tem fazer ó Vaz Patto ligado com a fenil-alanina você tem umas pattani que é um dipeptídeo E aí qual que é a grande sacada o número de ligações peptídicas em nada
mais é do que o número de aminoácidos menos um porque entre aminoácidos e outra você forma apenas uma única ligação peptídica Guarda essa informação número de ligações peptídicas que é igual ao número de aminoácidos menos um professor quantas moléculas de água são formadas neste rolê simples um número de moléculas de água nada mais é do que o número de ligações peptídicas porque cada ligação peptídica você libera o que é uma molécula de água tá bom e em indo que é Pires nada mais é do que os a ligação entre esses aminoácidos e aí o que
é o grande rolê que vocês precisam se atentar quando a gente tem a ligação entre os peptídeos você sempre vai ter aqui uma extremidade livre que a gente chama de aminoterminal e você vai ter mais extremidade aqui com a boxe terminal ela sempre ficam Livres tá bom Oi e a ligação peptídica Além disso ela é extremamente viável pois a Hidrólise aí para você diz fazer isso aqui que quer muita energia e consequentemente para você compensa as ligações aqui você precisa primeiro de enzimas e precisa estar na presença de água então preciso de uma Hidrólise enzimática
tá bom e nesse sentido mas não menos importante se atentem que proteínas são polipeptídeos ou seja preciso de muitos peptídeos tá geralmente aí com um peso molecular na casa e de cerca de 10.000 daltons o e os peptídeos podem ser de vários tamanhos tá então ó lipopeptides um pouco os aminoácidos polypeptides muitos aminoácidos e aqui eu retirei essa figura do lehninger tem aqui alguns dados moleculares acerca da massa molar número de resíduos número de cadeia polipeptídica que algumas proteínas óssea trocamos e Rico nuclear lisozima mioglobina e por aí vai tá bom gosto e isto ainda
e presente destacar que alguns aminoácidos são extremamente raros é do que outros nas proteínas humanas tá então tem essa tabelinha aqui também retirada do lehninger E essas proporções aí da quantidade de aminoácidos é extremamente variável entre uma espécie outra tá e consequentemente as aqui pessoal tava lá diretamente com adaptações evolutivas aí existentes entre os organismos tá bom e por fim mas não menos importante as proteínas são formadas por um por um ou mais cadeias polipeptídicos e sim pelo menos duas cadeias foram iguais a gente chama de uma proteína ou ligo América e as cadeias iguais
são chamados aí de protômeros Tá bom então aqui a Setembro para mim tô M Cadê as betas Cadê as alças e a gente já comenta diz aqui mais adiante aí na nossa aula de proteína tá bom
