Estrutura e função de proteínas | Aula de Bioquímica - Ensino superior

Salve salve gente bem-vindos e bem-vindas vamos ter uma aulinha bacana sobre estrutura e função de proteínas Bora lá então vamos dar início aqui pelo nosso tema principal proteínas proteínas são formadas por aminoácidos Beleza então eu quando você tem aí uma uma sequência de aminoácidos interligados eu chamo isso de proteína e as proteínas elas são abundantes em Sistemas biológicos vejam nessa imagem aqui que nós temos uma célula bacteriana e nós temos a composição dessa célula percebam que 70% da célula é é água nada de novo aqui né E 30% são substâncias químicas e dentro desses 30%

nós temos aí por exemplo 1% de ís inorgânicos 3% de moléculas pequenas 2% de fosfolipídeos 1% de DNA 6% de RNA e 2% de polissacarídeos e 15% atenção 15% de proteínas então ente a quantidade de proteína dentro de uma célula é bem abundante Ah mas tu falou em célula bacteriana e Juciana sim nas células Humanas também essas proporções são bem parecidos tá podem ficar bem tranquilos nesse sentido bom as proteínas então elas são formadas por 20 tipos de aminoácidos distintos tá a gente tem ali 20 tipos de aminoácidos vocês viram isso na aula de estrutura

e função de aminoácidos é uma aula anterior essa aqui vocês viram ali os 20 tipos de aminoácidos então a gente pega esses 20 tipos de aminoácidos une eles de maneiras diferentes ou de maneira repetida a gente repete vários aminoácidos em uma proteína Então vai formar com essas com esses 20 tipos de aminoácidos a gente forma diferentes proteínas eu gosto de pensar e gosto de dar o exemplo do seguinte quando você pensa no alfabeto São 26 letras com essas 26 letras você forma uma infinidade de vocabulário né uma infinidade de palavras é mais ou menos o

que acontece com as proteínas então com esses 20 tipos de aminoácidos a gente forma diferente proteínas porque a combinação desses aminoácidos de maneira diferentes eem uma cadeia pode formar pode gerar proteínas diferentes e Aqui nós temos um exemplo um exemplo da insulina que possui 51 aminoácidos percebam aqui embaixo ó essa aqui é a estrutura molecular da insulina tá então percebam aqui embaixo Olha só as setas vermelhas apontam para um aminoácido Valina Olha só quantas valinas a gente possui nessa estrutura uma aqui outra aqui outra aqui outra aqui quatro então que que eu falei para vocês

os aminoácidos se repetem em uma cadeia polipeptídica ou em uma proteína e olha só como isso é interessante as proteínas elas podem conter centenas de aminoácidos em diferentes posições Então olha só citocromo c é uma proteína que tá presente em humanos possui 104 aminoácidos alumín alumín Albumina Albumina possui 609 aminoácidos e por fim a titina 26.926 aminoácidos Gente é muita coisa e essa capacidade né que a gente tem de usar diferentes aminoácidos para formar diferentes proteínas com quantidades e posições diferentes de aminoácidos acaba resultando numa grande diversidade de proteínas E essas diferentes proteínas têm diferentes

funções então por exemplo a Ferritina ela é uma proteína responsável pelo armazenamento de Ferro a Albumina ela tá envolvida no transporte de ácidos graxos e também ela regula a pressão oncótica a insulina que é um hormônio é uma proteína é um hormônio na sinalização colágeno tá envolvido na estrutura das nas da por exemplo da pele da das nossos ligamentos nossos tendões e assim por diante as enzimas envolvidas na catálise de Reações atina e miosina estão relacionados com o movimento elas elas fazem com que a gente consiga contrair os músculos por exemplo elas elas fazem parte

dos músculos interessante né as caderinas envolvidas na oclusão e fatores de crescimento estão Associados com o desenvolvimento celular então é impressionante né como diferentes aminoácidos podem se ligar de uma maneira diferente com diferentes quantidades de aminoácidos para formar diferentes proteínas que T diferentes funções bom mas e como será que uma proteína é formada como ela é sintetizada eu achei importante trazer um contexto aqui de como as proteínas são formadas porque não é simplesmente uma coisa aleatória um aminoácido se liga no outro e pum formei uma proteína não é assim que funciona existe uma ordem para

que seja formada uma proteína e essa Essa ordem vem dos nossos genes o gene contém a informação para sintetizar a informação para formar uma nova proteína Então vamos deixa eu ilustrar isso para vocês aqui tá então aqui ó pega essa região aqui ó do nosso dnet aqui é uma célula Tá gente ó membrana plasmática Aqui tá o núcleo citosol aqui fora Ok então dentro do núcleo nós temos os nossos cromossomos vai ter o nosso DNA aqui então em uma região pequena Aqui do d DNA eu ten os meus genes Então essa região aqui é que

contém a formação para fazer a síntese eh para gerar uma proteína então o que que tem que fazer para ser formada uma proteína então nós temos primeiro primeiramente separar a dupla fita de DNA abrir ela aí vai ser vai dar início que a gente chama de transcrição então eu pego uma sequência aqui do meu Gene faço uma transcrição para uma para um outro tipo de molécula que é o RNA mensageiro tá vai ser formado um RNA mensageiro o RNA mensageiro pode sair do núcleo para o citosol gente o DNA não vai sair né por isso

que tem que ter uma molécula mensageira então o RNA mensageiro é essa molécula que vai levar essa informação do Gene para gerar nova proteína tá então o o RNA mensageiro vai sair do núcleo vai pro citosol aonde ele vai encontrar o ribossomo no ribossomo vai ser Onde vai ocorrer a a tradução né esses esses são os nomes ó percebam que aqui foi transcrição aqui foi tradução Beleza então eu transcrevi aqui o RNA mensageiro chegou lá no citosol vai ocorrer a tradução que por que a tradução porque o RNA mensageiro é formado por nucleotídios certo agora

A ideia é pegar a formação contida nesse nucleotídeo e adicionar eh fazer a tradução para aminoácidos Então quem faz Essa tradução aqui vai ser o ribossomo ribossomo com a entrada do RNA mensageiro também vai ter vai ter a entrada dos aminoácidos livres que estão ligados ao RNA transportador então RNA transportador transportador mais ribossomo mas o RNA mensageiro vai propiciar a formação vai vai fazer com que ocorra a síntese de uma nova proteína tá então é assim que são geradas as proteínas não é uma coisa aleatória é muito regulada e é muito as proteínas elas são

muito específicas tem uma infinidade de função portanto a gente precisa ter o controle rigoroso sobre isso e eu quero falar mais sobre esse controle rigoroso para vocês Tá mas eu quero só dar um resuminho aqui bem básico para vocês sobre esse processo aqui sabe para não como eu falei várias coisas não quero que vocês fiquem viajando na maionese aí Ah me perdi no raciocínio e tudo mais então em Resumindo tá as etapas dessa expressão gênica aqui para formar uma nova proteína primeira coisa o R é transcrito em RNA mensageiro o RNA mensageiro então pode deixar

o núcleo ele viaja através aqui desses poros ele viaja para o citoplasma e no citoplasma a gente vai ter o processo que a gente chama de tradução Ou seja a informação contida no RNA mensageiro vai ser super importante para fazer a síntese de uma proteína Então por isso que a gente chama de tradução fechou nessa ilustração aqui nós vemos o exemplo de uma organização espacial das proteínas Então nós vamos falar sobre a estrutura primária a estrutura secundária a estrutura terciária e por fim a estrutura quaternária algumas proteínas não possuem estrutura quaternária Tá mas todas vão

possuir até a estrutura terciária então gente a forma como a estrutura das proteínas se organiza no espaço depende da sequência de aminoácidos da cadeia e de como esses aminoácidos são influenciados por carga por tamanho por afinidade pela água e assim por diante Ok então Vamos explorar cada uma dessas estruturas a partir de agora tá destacando pessoal O que que a gente tá conversando agora estamos falando sobre estrutura de proteínas começando pela estrutura primária a estrutura primária é a sequência de aminoácidos tá a sequência de aminoácidos em uma proteína é denominada estrutura primária essa estrutura é

determinada geneticamente como eu falei para vocês a informação tá lá nos nossos genes a ligação peptídica possui um caráter muito muito interessante tá Então o que que é ligação peptídica mesmo eu falei para vocês na aula anterior ligação peptídica é a ligação entre dois aminoácidos então quando o aminoácido um se liga ao aminoácido dois eu formo uma ligação peptídica beleza tá qualquer dúvida só voltar na aula anterior mas a ligação peptídica ela possui um caráter de dupla ligação parcial que que significa isso tá primeira coisa é uma ligação que ela é considerada curta ela é

rígida e ela é planar bom por que que eu tô falando isso para vocês porque que é interessante vocês entenderem isso porque essa ligação eh mais curta rígida e planar impede a rotação livre entre o carbono da carbonila e o nitrogênio da ligação estão vendo aqui essa essa ligaçãozinha que eu tô mostrando para vocês aqui ó Então essa ligação aqui que ela é rígida e planar é entre o carbono da carbonila e e o nitrogênio da ligação isso dá estabilidade a estrutura proteica senão imagina que tudo ia ficar girando não ia dar certo né Gente

olha só Então essa essa ligação aqui ocorre tem pouca vamos dizer pouca rotação e PCA pouca flexibilidade tá no entanto as ligações entre os carbonos alfa e os grupo Amino ou o grupo carboxil que eu tô mostrando Aqui para vocês ó aqui essa ligação que pode fazer rotação Inclusive a setinha tá mostrando aqui a rotação acontecendo então pode fazer a rotação nessa nesse ponto aqui tá E isso permite diferentes conformações da cadeia polipeptídica diferentes conformações da cadeia da proteína Então essa flexibilidade é influenciada pelo tamanho e e pelas propriedades dos grupamentos R que são essas

essas esse pontinho aqui ó aonde cada aminoácido tem um diferente grupamento R né às vezes é um grupamento R grande outro é pequeno enfim e eles também interagem com outras moléculas ou não são polares apolares então isso vai vai determinar o quanto essa proteína vai ser flexível E como ela vai ser dobrada no espaço dando sequência vamos para a estrutura secundária os principais tipos de estrutura secundária são Alfa hélice e folha Beta eu vou falar Eh vou aprofundar um pouquinho em cada uma aqui tá começando então pela Alfa hélice A alfa hélice é estabilizado por

ligações de hidrogênio entre uma unidade peptídica e a quarta unidade subsequente e elas são alinhadas para paramente ao eixo da Alfa hélice então entendendo a lógica aqui ó tá vendo Então uma unidade e a quarta unidade Essa estrutura aqui vai possuir 3,6 resíduos de aminoácidos por volta então é um padrão que a gente reconhece então a A alfa H élise Então as cadeias laterais aqui ó que é o grupamento R as cadeias laterais elas projetam-se para fora da Alfa hél da alfa hél e não participam das ligações de hidrogênio estão vendo que elas estão livres

aqui ó por quê Porque elas vão interagir com outras coisas tá E então isso vai possibilitar diferentes interações no meio aonde essa proteína tá inserida agora eu quero falar para vocês do segundo tipo de estrutura secundária que é o tipo de a estrutura secundária folha Beta preguiada então estão vendo aqui essa imagem ó olha como é diferente dessa aqui ambas são estruturas secundárias certo só que uma é a chamada de folha Beta preguiada e a outra Alfa hélice bom Por que essa diferença porque a a folha F Beta preguiada é um tipo de de estrutura

secundária onde todos os componentes da ligação peptídica vão estar participando das ligações de hidrogênio tá isso dá caracteriza bastante estabilidade para esse tipo aqui de de estrutura Então as superfícies da folha Beta preguiada possuem um padrão pregueado por conta da disposição das ligações Químicas que ocorrem e dentro dessa cadeia Então as pregas que a gente vê aqui são resultado da disposição alternada dos carbonos Alfa ligeiramente acima ou ligeiramente abaixo na folha conforme a gente tá vendo aqui tá Então a gente tem um carbono Alfa mais para cima outro mais para baixo uma coisa interessante é

que nos livros as cadeias Beta elas são descritas ou ilustradas como setas largas que indicam a direção da sequência de aminoácidos dentro de uma estrutura então estão vendo aqui tem uma setinha ó tá indicando a direção outra curiosidade é que e pode ocorrer esse tipo de interação que são as folhas Beta antiparalela Então vai fazer ligação com uma cadeia que tá passando ao lado então Ó a seta indica para cá e ela faz essa volta aqui ela faz essa volta aqui E no fim a gente vai ter essa característica aqui ó Nessa proteína então a

maioria das proteínas vai exibir dois tipos de estrutura secundária com as folhas Beta e também com Alfa hélice então dá para ver claramente aqui a estrutura Alfa hce aqui aqui por trás e as folhas Beta aqui pela frente tá gente então isso aqui é uma estrutura e essa estrutura eh é desculpa é uma proteína e essa proteína É formada por e estrutura secundária do tipo Alf hélice e do tipo eh folha Beta pregueada com isso então a gente pode falar agora sobre a estrutura terciária que representa o dobramento final da cadeia polipeptídica esse dobramento final

aqui gente é resultado das interações entre as regiões estruturadas da proteína como as Alfa HS e as folh e as folhas Beta com regiões da proteína sem estrutura definida como é esse caso aqui ó então o resultado de todas essas interações que ocorrem é a estrutura terciária e a estrutura terciária é essencial pra função biológica das proteínas ou seja a estrutura terciária é estrutura Nativa é a estrutura que ela tá na na sua forma onde ela pode executar as suas funções dentro da célula Ok então aqui nós vemos uma imagem o caminho percorrido pela cadeia

polipeptídica até resultar na estrutura primária Então vamos lá ó aqui tá a sequência de aminoácidos aminoácido 1 2 3 e assim por diante então esses aminoácidos são interligados por ligações peptídicas isso vai formar a estrutura secundária que pode ser do tipo Beta folha ou Alfa hélice e por fim Nós vamos ter o final então que é toda a proteína bem estruturada formando a sua estrutura terciária uma proteína Nativa uma proteína funcional então uma pergunta que a gente pode se fazer agora é Nossa como pode essa estrutura aqui tão bonitinha tão organizada se manter dentro de

uma célula como é que ela se mantém na sua forma na sua conformação Nativa Quais forças que agem para que se mantenha toda essa estrutura aqui funcionando de uma maneira tão eficiente então com isso a gente vai ver agora as interações de estabilização quais são essas interações que mantém a estrutura terciária de uma proteína eu vou falar para vocês aqui sobre as ligações de hidrogênio vou falar sobre as ações hidrofóbicas vou falar para você sobre as ligações iônicas sobre as pontes de sulfeto e também sobre as forças de vws bom então vamos começar com a

ligação de hidrogênio nesse caso aqui as cadeias laterais dos aminoácidos que contém hidrogênio ligado ao oxigênio ou nitrogênio podem formar as ligações de hidrogênio com átomos ricos em elétrons então é dessa maneira aqui que a gente vai formar a ligação hidrogênico que é super importante em bioquímica Ah o segundo tipo de interação aqui pessoal são as interações hidrofóbicas como é Que ocorre esse tipo de de ligação de na verdade não é ligação Na verdade é um tipo de interação Então os aminoácidos das cadeias laterais hidrofóbicas tendem a ficar localizados no interior de uma proteína onde

se associam com outros aminoácidos hidrofóbicos ou seja vai ocorrendo uma repulsão água fazendo com que esses aminoácidos se posicionem em um local onde não tem água então todos os aminoácidos hidrofóbicos vão se posicion funcionar por exemplo dentro de uma proteína protegidos da água certo a o outro tipo de ligação ligação iônica ou interações iônicas ocorrem entre grupos carregados negativamente como é o caso do grupo carboxila tá vendo aqui ó uma carguinha negativa que essa carga negativa tá presente na cadeia lateral do do aminoácido aspartato ou então poderia ser também do glutamato tá só para exemplificar

e podem interagir com grupos carregados positivamente como o grupo Amino da cadeia lateral da lisina tá vendo ó carga negativa aqui carga positiva aqui existe uma interação iônica acontecendo bom as pontes de sulfeto essa ligação aqui ó é entre esses dois enxofroso ah elas são ligações do tipo covalente essas que eu mostrei aqui para vocês são ligações fracas interações fracas assim como são as interações de Vws tá são interações fracas as pontes de sulfeto São ligações covalentes portanto é um tipo de ligação muito forte então a estrutura proteica ela pode também ser mantida e estabilizada

por esse tipo de ligação covalente tá a as pontes de sulfeto gente elas são raramente encontradas em proteínas intracelulares eh sendo mais frequentes em proteínas secretadas para o meio extracelular e e esse é o caso da insulina que eu mostrei para vocês anteriormente que apresenta Três Pontes de sulfeto tá dentro da célula não é tão comum a gente ter esse tipo aqui de de de de ligação de estabilização Resumindo Então quais são as interações fracas que dão estabilidade a uma proteína são as ligações de hidrogênio as interações hidrofóbicas as ligações iônicas as forças de Wonder

wals e qual que é a ligação covalente que mantém a estrutura a estabilidade de uma proteína é a ponte de sulfeto Ok então ligações fracas interações fracas e uma ligação forte nessa outra imagem aqui a gente vê a estrutura de uma proteína Aonde eu tô mostrando aqui para vocês aonde está ocorrendo os diferentes tipos de ligação química Então vamos lá vamos começar pelas interações fracas ligação de Hidrogênio é o número um tá aqui ó aqui nós temos uma ligação de hidrogênio acontecendo na proteína a outra interação fraca é interações hidrofóbicas tá aqui ó no número

dois ligações iônicas tá no número três e por fim o último tipo de ligação aqui que é uma ligação forte são as Pontes de sulfeto aqui no número se então gente só uma ilustração inha para deixar bem claro isso tá aqui a gente consegue ver o conjunto de todas as interações que dão estabilidade para uma proteína legal demais né fala sério então as proteínas elas podem possuir regiões chamadas de domínios bom Que que é isso que que é o tal do domínio domínio é uma é a unidade funcional de uma de uma proteína normalmente o

domínio individual Tem uma função específica por exemplo exemplo e ligar moléculas pequenas ou catalisar uma dada reação tá e em proteínas com mais de 200 aminoácidos por exemplo é é comum a gente encontrar um dois ou até mais domínios no caso da imunoglobulina que eu tô mostrando para vocês que é imunoglobulina g as cores diferentes aqui ó representam os diferentes domínios se a proteína tem mais de um domínio como é esse caso aqui cada domínio funciona de maneira independente Então percebam que a gente tem diferentes domínios e cada domínio que faz executa uma função gente

é uma proteína E aí ela vai ter esses diferentes domínios que vão tá catalizando diferentes ações nesse outro exemplo aqui nós temos a proteína gliceraldeido três fosfato desidrogenase ela apresenta dois domínios diferentes então um domínio na cor laranja e um domínio na cor azul então só para ilustrar para vocês duas proteínas diferentes que possuem diferentes domínios Bueno e o que eu quero falar para vocês agora é sobre o dobramento o enovelamento dessa proteína porque isso é fundamental gente pensem o seguinte ó e tem uma frase clássica dos livros que é a a função da proteína

depende da sua estrutura se a proteína perde a estrutura perde a a sua estrutura Nativa ela deixa de funcionar Então ela tem que tá totalmente estruturada ela tem que estar dobrada ela tem que estar enovelada para ser funcional Ok então isso aqui que vocês estão vendo ó Isso aqui é a forma funcional se ela desnatura se ela se abre todo perde a função ela precisa est assim totalmente estruturada tá então o dobramento ou o enovelamento proteico é essencial para que as proteínas adquiram sua forma e sua função mas como esse processo acontece o processo de

dobramento e de uma proteína começa quando a proteína é Sintetizada então vocês tem que lembrar agora daquela primeira imagem que eu mostrei para vocês do ribossomo da proteína sendo formada no ribossomo ali no citosol Ok então conforme Ah o ribossomo vai sintetizando essa proteína primeiramente forma ocorre a formação as estruturas secundárias como as alfa hél ises e as folhas Beta Então essa essas estruturas a formação delas é é guiada pelo efeito hidrofóbico no qual regiões hidrofóbicas se agrupam se afastando da água em seguida essas pequenas estruturas vão acabar vou mostrar aqui eu tô fazendo com

a mão vou mostrar aqui na tela para ficar mais fácil tá então em seguida essas essas pequenas estruturas aqui secundárias vão acabar se combinando formando uma organização mais complexa então o processo continua Até que a proteína atinja a sua estrutura terciária que é a forma final a forma funcional e ela vai ser estabilizada por uma série de interações que eu falei para vocês anteriormente né interações entre os seus aminoácidos mas o que acontece quando o enovelamento da proteína fha tá quando ocorre um um defeito no dobramento dessa proteína vamos pegar essa imagem aqui que eu

achei bem interessante ó Aqui nós temos o a dobradura de um papel se acontecer uma má dobradura do papel não vai adiantar nada não vai funcionar né não Vai ficar não vai ganhar essa forma aqui então vai pro lixo qu a proteína acontece basicamente a mesma coisa então a proteína quando ela sintetizada ela vai ter que vai vai assumir a sua conformação terciária e ela tem que ser funcional né a a o enovelamento tem que ser perfeito se não for perfeito não vai funcionar ela vai ter que ser degradada então a a mobad dura da

proteína pode inclusive gerar algumas doenças pode resultarem algumas doenças que eu vou falar para vocês daqui a pouquinho tá mas de qualquer maneira se a proteína for dobrada corretamente ela vai est funcional uma coisa interessante é que nem sempre as proteínas se dobram corretamente sozinhas elas precisam de ajuda elas precisam de um sistema que faça o acompanhamento ela precisa de uma dama de companhia chamada de hsp70 hsp70 também é uma proteína que a gente vai chamar de chaperona Então as chaperonas elas fazem esse papel de auxiliar no dobramento da proteína com auxílio de de ATP

o investimento energético de ATP então com o auxílio de hsp70 é possível então que a proteína assuma Assuma a sua conformação Nativa Por que que isso acontece porque a hsp70 garante um ambiente adequado para o enovelamento correto tá sem Outras coisas interagindo com essa com essa proteína que tá recém sendo formada então é uma espécie de Proteção Para que o dobramento da proteína ocorra da melhor maneira possível e a aqui cabe uma observação Nem todas as proteínas se dobram completamente algumas proteínas permanecem desordenadas propositalmente elas possuem regiões flexíveis que é o caso aqui que eu

tô mostrando para vocês essa região aqui permite que múltiplas interações tá ela essa essa região pode interagir de diferentes maneiras com outras moléculas outras proteínas tá nós temos alguns exemplos famosos como é o caso da Alfa sinucleína que é essa proteína aqui e também da p53 que desempenham funções celulares que são essenciais elas possuem essa característica de possuir uma região aqui que é desordenada então percebam que tem uma região aqui tá toda estruturada toda bonitinha em alfa hélice e aqui existe um desordenamento permite que ela possa interagir com diferentes moléculas e com diferentes ações as

proteínas podem ser compostas por uma única cadeia polipeptídica ou por múltiplas cadeias associadas quando duas ou mais cadeias polipeptídicas se unem para formar uma proteína funcional dizemos que ela possui uma estrutura quaternária essas cadeias chamadas de subunidades podem ser iguais ou diferentes e elas são mantidas por Interações fracas como interações hidrofóbicas as ligações de hidrogênio as ligações iônicas forças de vws certo então ó só para ilustrar para isso deix deixar bem claro para vocês tá pessoal aqui nós temos um exemplo de uma proteína um polipeptídeo com estrutura terciária e dependendo da proteína se ela tiver

nessa estrutura aqui ela já vai estar funcional porém algumas proteínas só funcionam quando elas são agrupadas com outras subunidades como é esse caso aqui que tem quatro subunidades tá então isso aqui a gente vai chamar de estrutura quaternária se tivesse por exemplo não é quaternária porque tem quatro subunidades tá É quaternária porque tem mais de um Ah mais de uma cadeia polipeptídica então um dos exemplos que a gente tem que é na bioquímica mais conhecido é a estrutura da hemoglobina que é uma estrutura quaternária a hemoglobina é uma proteína que transporta oxigênio no nosso sangue

ela é formado por quatro subunidades polipeptídicas sendo duas do tipo alfa e duas do tipo Beta Então agora que eu já falei para você sobre a estrutura das proteínas eu posso falar a consequência disso né dependendo do tipo de conformação que essa proteína assuma ela pode ser convertida em uma proteína fibrosa ou uma proteína globular quero começar falando sobre as proteínas Fibrosas então o colágeno o famoso Colágeno é a principal proteína estrutural do nosso organismo é a proteína mais abundante nos vertebrados e tem um papel muito importante papel essencial e na resistência dos tecidos o

colágeno que fornece parte das resistências que a gente vê nos tecidos a composição do colágeno é baseada apenas em três aminoácidos que é hidroxiprolina prolina E glicina então esses três aminoácidos aqui juntos ele formam uma hélice tripla que dá a essa resistência que vai formar a fibra do colágeno Que dá bastante resistência Então pensa no fio do fio de estender roupa aí da sua casa dá uma olhadinha nele ele é todo entrelaçado certo então quanto mais entrelaçamento eu tiver ali mais resistência eu vou ter que nem um cabo de aço né cabo de ao é

basicamente isso então o colágeno é basicamente isso né uma um um conjunto aqui de entrelaçamento de subunidades que vai formar Então essa fibra muito resistente E aí aonde o colágeno tá envolvido né o colágeno a proteína colágeno tá envolvida em cartilagens ossos tendões eh eu trouxe o exemplo aqui da pele né conforme a gente vai envelhecendo a gente vai perdendo um pouco do colágeno Então a gente vai tendo essa característica de envelhecimento aparecendo algumas rugas na nossa pele então em parte é por conta do colágeno que tá se indo embora por conta da idade nós

temos também aqui a gelatina se você ainda não tinha se dado por conta a Gelatina é formada por colágeno tá E aí se vocês querem saber como ocorre como é que faz para para ser formada gelatina bom pega um monte de couro de animal lá de tendão sei lá mais o que ferve tudo e aí vai ter a extração do colágeno para fazer a gelatina ô então é bem tenso né não é não é muito bonito outra proteína estrutural que é essencial é a Alfa keratina Ela é formada por duas ou três cadeias em alfa

élise Então essas cadeias elas vão se unir lateralmente criando fibras que são extremamente resistentes essa estrutura faz com que a Alfa keratina seja um componente estrutural essencial paraa nossa pele para nossas unhas para o cabelo para chifre para casco para penas e assim por diante a outra proteína fibrose que eu quero trazer de exemplo aqui é a fibroína tá vendo que ela tem uma característica diferente das outras ó as das outras proteínas aqui a gente tinha uma fibra longa é composta por basicamente por Alfa hélices no caso Aqui da fibroína nós temos uma predominância da

estrutura do tipo folha Beta preguiada aonde nós enc amos a fibroína a gente vai encontrar na seda e também em teras da aranha isso vai dar resistência e flexibilidade né tendo fibroína a a estrutura vai ter resistência e flexibilidade então Esses foram os exemplos de proteínas fibrosas agora eu quero falar para vocês das proteínas globulares Por que que elas são globulares olha não precisa de muita investigação para saber isso aqui né porque elas são esféricas e elas são proteínas que normalmente são solúveis em Água essas proteínas são muito dobradas elas TM todo esse novelo que

é extremamente complexo E cria uma estrutura que combina um interior que é hidrofóbico com uma superfície que é hidrofílica ou seja o lado externo aqui da proteína tá em contato com água enquanto que o meio dela não está em contato com água então essas proteínas estão envolvidas em diversas funções do nosso organismo como por exemplo catálise atuando como enzimas que aceleram reações químicas essas proteínas globulares também atuam no transporte carregando substâncias pelo corpo essas proteínas globulares também estão envolvidas na regulação Controlando processos biológicos estão envolvidas na defesa compon no sistema imunológico e também são outro

exemplo são proteínas motores que realizam a contração muscular Eu tenho uns exemplos aqui de proteínas globulares vamos lá ó mioglobina e hemoglobina são essenciais no transporte e armazenamento de oxigênio alguns exemplos de enzimas exocin ase que participa do metabolismo de glicose Albumina sérica e lipoproteínas que estão envolvidas no transporte de substâncias pelo nosso sangue a actina g que é fundamental paraa contração muscular trombina e imunoglobulinas que atuam na coagulação e na defesa imunológica Ferritina que é responsável pelo armazenamento de ferro e insulina e glucagon que são hormônios que regulam os níveis de glicose no sangue

algumas proteínas precisam de um acessório extra para que elas funcionem tá tá então algumas proteínas precisam de grupo prostético que que é um grupo prostético é um componente não proteico que estão que está ligado à proteína de forma covalente ou não covalente tudo vai depender Então vamos ver alguns exemplos começando então pelas lipoproteínas e o nome aqui é bem sugestivo né lipoproteína então é uma proteína ligado a um lipídeo Ah não Precisa ser o Sherlock Holmes aqui ó glicoproteína significa que tem um carboidrato ligado a proteína e assim por diante an tá gente bem bem

básico isso aqui tá então no caso aqui da lipoproteína o grupo prostético da proteína é um lipídio beleza vamos dar um exemplo aqui de lipoproteína certamente Você já ouviu falar de LDL na sua circulação sanguínea Você já fez um exame de sangue ó viu lá os níveis de LDL que significa low density lipoproteína lipoproteína de baixa densidade então basicamente é uma proteína que tem um lipídio conjugado a essa proteína que a gente vai chamar de grupo prostético o outro exemplo aqui são as glicoproteínas as glicoproteínas possuem carboidratos ligados covalentemente na proteína e esses carboidratos essas

glicoproteínas vão desenhar funções super importantes como é o caso das imunoglobulinas G bom aí nós temos eu não vou falar de todos aqui tá nós temos também as hemoproteínas que que é hemoproteína que que que ela tem na sua estrutura ela tem um grupo prostético que é um grupamento M que é uma porfirina férica aonde a gente vê isso essa característica esse grupo prostético em hemoglobina Então as hemoglobinas como mioglobina hemoglobina Contém o grupamento M que contêm ferro na sua estrutura que é essencial pra função da proteína então uma hemoglobina que não possui ferro ela

não vai Executar a função de transportar oxigênio na circulação sanguínea como eu falei para vocês anteriormente a forma como a proteína se dobra influencia sua capacidade de interagir com outras moléculas e para que uma proteína atue corretamente a sua conformação precisa estar intacta quando quando ocorre uma alteração na estrutura isso vai comprometer a função da proteína como ocorre quando a gente tem um processo chamado de desnaturação a desnaturação acontece quando modificações no no ambiente afetam a estrutura tridimensional da proteína fazendo com que ela perca a sua estrutura e perca a sua função a apesar das

ligações peptídicas aqui nesse caso permanecerem intactas os aminoácidos ainda vão estar eh interligados entre si o que vai acontecer é que as interações de estabilização que eram responsáveis por manter a conformação da proteína Nativa elas foram rompidas isso Vai Resultar então Eh em uma cadeia polipeptídica extremamente desorganizada e sem atividade biológica Então vamos ver alguns exemplos de coisas que desnaturam as proteínas O primeiro exemplo aqui que eu trago para vocês é o calor a maioria das proteínas desnatura quando são expostas altas ou até mesmo baixas temperaturas o segundo exemplo que eu trago são variações de

PH ácidos ou bases fortes vão poder alterar a ionização dos grupamentos proteicos ac e isso acaba gerando uma repulsão entre as cargas e e expondo regiões hidrofóbicas que vai acabar levando a perda da conformação original conformação nativa da proteína o próximo exemplo aqui são solventes orgânicos como é o caso da ureia que estabelece novas ligações de hidrogênio com com a proteína e substitui as interações fracas que mantinham a estrutura da proteína então ela vai acabar influenciando na conformação Nativa né vai acabar desnaturando essa proteína próximo exemplo são detergentes e sabões que são substâncias anfipáticas como

é o caso do SDS que a gente até usa bastante laboratório que vai interagir com as partes hidrofóbicas da proteína e isso Acaba rompendo as ligações que que mantém a estrutura on acaba rompendo as interações fracas da da estrutura os sais também vão estar influenciando diretamente na na estrutura porque a concentração dos sais acaba promovendo a precipitação da proteína né porque a interação da água do sal com água é muito mais forte do que a interação da proteína com água então quanto mais sal eu coloco em uma solução mais água vai interagir com sal e

menos vai interagir com a proteína então isso vai acabar também causando a precipitação da proteína e por fim o último exemplo é agitação mecânica intensa o movimento vigoroso por exemplo eu coloquei que esse shake né não necessariamente é um shake né Qualquer movimento vigoroso vai acabar a a acabando né resultando na desnaturação vai acabar comprometendo a estrutura da proteína algumas proteínas depois que elas foram desnaturadas algumas exceções assim alguns casos raros depois que ela foi desnaturada ela até pode voltar a sua conformação Nativa Mas tudo depende de de quanto tempo ela teve exposta de qual

foi a concentração de sais de calor e tudo mais tá vai depender de muita coisa tá mas tem algumas que conseguem retornar a sua conformação Nativa mas a grande maioria não consegue uma vez que ela se torna desnaturada ela torna-se insolúvel né Ela perde a capacidade de interagir com água e não vai recuperar mais a sua estrutura orig inal então eu trago alguns exemplos disso que a gente vê diariamente né ou se não vê diariamente a gente conhece esses esses exemplos então a Albumina do ovo ao ser aquecida ela coagula de forma Irreversível tá então

quando a gente aquece ela a proteína que tava ali na clara do ovo ela acaba desnaturando e a gente vê essa troca de cor né quando ela tá solúvel a gente vê a a Clara totalmente transparente no momento que você cozinha esse ovo a Clara vai ficar branquinha porque a albumina desnatural então a gente acaba vendo isso eh tranquilamente quando a Clara fica na cor branca e outro exemplo aqui é a casina do leite quando a gente faz uma precipitação do leite por exemplo quando você coloca limão no leite ocorre a precipitação Vai haver a

separação do soro inclusive aqui no soro a gente vai ter umas outras proteínas como é o caso do aprin e nessa nessa fase sólida aqui do leite a gente vai ter um monte de caseína tá então o e Protein tá no soro n nesse caso o que que foi separado né por pela acidificação Ah o E proteí no soro e a caseína nessa fase sólida do leite Resumindo tudo que eu falei para Vocês até agora sobre proteína então a proteína é composta por aminoácidos é a sequência de aminoácidos que forma a estrutura primária a estrutura

primária vai conduzir a estrutura secundária que é o arranjo regular de aminoácidos localizados próximos uns dos outros na estrutura primária e eu mostrei para vocês dois tipos de estrutura secundária Alfa hélice e a folha Beta preguiada a estrutura secundária vai conduzir a estrutura terciária que é a organização tridimensional da cadeia dobrada e é essa essa estrutura vai ser estabilizada por interações hidrofóbicas ligações de hidrogênio interações eletrostáticas e pontes de sulfeto Lembrando que a ponte de sulfeto é um tipo de ligação covalente uma ligação forte enquanto essas outras aqui são ligações interações fracas e por fim

se for o caso a estrutura terciária pode conduzir a estrutura quaternária que é o arranjo de múltiplas subunidades polipeptídicas da proteína e também vai ser estabilizada por interações hidrofóbicas ligações hidrogênio e interações eletrostáticas Então tudo isso tanto a estrutura primária secundária terciária e quat ternária pode contribuir para a conformação nativa da proteína a conformação Nativa determina a função biológica por exemplo pode ser uma Enzima que catalisa uma reação pode ser uma proteína de proteção uma proteína de aação proteína de sinalização proteína de armazenamento proteína de estrutura proteína de transporte Ô aí vai depender de muita

coisa tá essas estruturas elas podem ser essas proteínas podem ter uma estrutura na forma fibrosa ou em uma forma globular algumas proteínas elas podem ser dobradas de maneira espontânea sozinhas né não precisa de auxílio enquanto outras precisam de uma de uma dama de companhia que é o caso das chaperones que vão auxiliar no dobramento dessa proteína na organização da proteína para que ela se torne uma proteína funcional bom algumas situações podem levar à desnaturação eh das proteínas como é o caso de de ureia o calor elevado ou a temperatura muito muito baixa phs extremos solventes

orgânicos tudo isso vai levar a uma perda da estrutura secundária uma uma perda da estrutura terciária que vai conduzir a perda de função como eu falei para vocês algumas proteínas podem se recuperar né após um processo de desnaturação recuperando a sua conformação Nativa mas isso é muito raro tá a maioria das proteínas não vai conseguir retornar a sua conformação Nativa e vai ser uma desnaturação Irreversível então agora a nossa missão é falar sobre função das proteínas que Nossa Senhora como tem função diferente nessa imagem ilustrativa aqui a gente pode ter uma noção primeira função que

eu quero destacar aqui é a função estrutural e aí temos o exemplo do colágeno que vai ter vai ter essa função o segundo exemplo é o exemplo de transporte por exemplo 4 que é um transportador de glicose através das membranas plasmáticas a hemoglobina é uma proteína também de transporte de oxigênio no sangue e assim por diante tá o outro exemplo aqui são as enzimas que regulam por exemplo diversas vias do nosso metabolismo catalisa uma série de reações químicas tá outro exemplo são os receptores de membrana que são eles os responsáveis por fazer o reconhecimento né

do que tá no meio extracelular e passo essa informação para o meio intracelular aí nós temos as proteínas de sinalização que vão estar presente dentro da célula a gente vai ter proteína intracelular de sinalização assim como a gente vai ter proteína extracelular as proteínas de sinalização extracelular normalmente a gente chama de hormônios E aí nós temos também as proteínas que fazem a manutenção do nosso Genoma manutenção do nosso DNA aí nós temos exemplos outros exemplos como As imunoglobulinas que são os os anticorpos são obviamente são proteínas nós temos aquelas proteínas que estão relacionadas com a

captação de de sensações sei lá captação de de da da visão de olfato e assim por diante né a gente vai ter por exemplo no nossos olhos a gente tem uma proteína que é a rodopsina que faz que é ela é sensível à luz ela que faz esse reconhecimento de luz então nós vamos ter algumas proteínas também relacionados com o movimento como é o caso da actina e a miosina que eu já falei brevemente na aula de hoje mas eu quero falar vou aprofundar um pouquinho em cada uma dessas proteínas tá começando com as enzimas

pessoal a gente vai ter uma aula só só de enzimas né a próxima aula é que a gente tem vai ser de enzimas Já a essa aula aqui já já tá no canal é só procurar aí que vocês vão encontrar tá então as enzimas elas são proteínas que atuam como catalisadores biológicos que esses catalisadores biológicos TM a função de acelerar reações químicas sem serem consumidas ao longo do processo então elas catalisam a reação e elas V depois que ela catalisou a reação que ela formou um produto a enzima vai est pronta de novo para catalisar

outra reação sem as enzimas muitas reações essenciais paraa nossa vida são reações Vitais seriam inviáveis então a vida não seria possível sem as enzimas Olha que bonito isso aqui nós temos os exemplos das proteínas estruturais então aqui a gente viê duas células nessas duas células a gente tem a cor rosa que é o núcleo e nós temos dois tipos de proteínas marcados aqui em amarelo nós temos um tipo de proteína de de citoesqueleto e em cinza nós temos outro e Aqui nós temos microtúbulos marcados na cor verde então muito bonito né Essas imagens aqui de

microscopia de de fluorescência e aí essas essa o cito esqueleto também é super importante para fazer o transporte de muitas coisas inclusive o transporte de mitocôndrias vejam que as mitocôndrias elas estão andando aqui andando entre parênteses tá Entre entre aspas aí porque elas não estão andando elas estão sendo transportadas através do cito esqueleto para outras regiões então não pense que as mitocôndrias elas estão estáticas dentro da célula elas estão em movimento elas se deslocam para uma região onde há uma maior necessidade energética quem que faz isso quem transporta é uma proteína é uma dupla de

proteína muito interessante que eu já vou falar para vocês tá então uma outra coisa interessante que eu tenho que destacar aqui sobre essas proteínas do cito esqueleto que elas são capazes de gerar esses movimentos em células que não Possuem um sistema locomotor como nós não possui perna não possui pé né as proteínas do Cido esqueleto que são responsáveis por fazer essa contração que faz com que a célula se desloque atrás de uma bactéria aqui que é o nosso Exemplo né aqui também nós temos um exemplo de uma de uma célula fagoc and um uma outra

um outro uma outra substância aí que tá fluorescente aqui nessa outra imagem então nós temos uma vesícula sendo transportada quem faz esse transporte Quem é responsável por esse transporte é duas proteínas cinesina e dineína né Cada uma transporta para um lado então a gente vê isso aqui é uma ilustração tá gente não vão pensar que é uma microscopia porque não é é uma ilustração da cinesina e transportando aí uma vesícula poderia ser por exemplo o transporte de uma de uma mitocôndria né ess transporte vai ocorrer através dos microtúbulos então uma extremidade da da cesina vai

est ligada à vesícula que tá sendo transportada e a outra extremidade vai est ligada aos microtúbulos que fazem parte do nosso citoesqueleto um outro exemplo de função de proteína é a contração muscular para que a gente faça a contração muscular então a gente precisa de proteína Mais especificamente duas proteínas actina e Miosina elas deslizam uma sobre a outra fazendo o encurtamento do músculo então com auxílio né né com a com a energia oriunda da do ATP a gente consegue fazer a contração muscular quando a actina e miosina se fazem esse deslizamento uma sobre a outra

a gente consegue encurtar o nosso músculo então mais um exemplo de função de proteína um outro exemplo são as proteínas de transporte as proteínas de transporte Como o próprio nome já diz elas transportam alguma coisa elas podem transportar alguma coisa do Meio extracelular para o meio intracelular ou simplesmente transportar e moléculas no nosso sangue como é o caso da hemoglobina né tá no no sangue né Como o próprio nome diz hemoglobina e a mioglobina que tá presente nos nossos músculos a mioglobina que é a proteína responsável por fazer o transporte de oxigênio intramuscular bom gente

eh só para exemplificar tá esse exemplo aqui essa proteína aqui é uma proteína que é uma porina ou seja ela é um poro para passagem de alguma coisa as aquaporinas são porinas que são proteínas que fazem transporte de água para dentro da célula então aquaporina pegaram ã eu quero dar uma dica culinária aqui Para vocês que é o seguinte quando vocês chegarem no açogue vocês verem esses dois tipos de carne aqui ó uma bem vermelhinha e outra um vermelho mais escuro isso aqui tá diretamente relacionada com o tempo que essa carne tá ali quanto mais

eh o quanto o vermelho for mais puxado pro escuro isso significa um processo de oxidação do ferro presente na mioglobina então ele vai ter essa característica mais escura quanto mais recente for o corte da carne mais o ferro vai est na sua forma não oxidada vai est na forma de fe2 mais e isso faz com que a carne tenha essa característica aqui um vermelho mais mais vivo né então é por conta do processo de oxidação então quando você for na sog fuja desse Tom de vermelho aqui porque ele não é legal não significa que essa

carne aqui já foi cortada há um bom tempo um outro exemplo de proteína são as proteínas de sinalização celular e aqui a gente tem várias proteínas de sinalização tá vamos lá sinalização extracelular tá ali a insulina que vai se ligar a um receptor de insulina então é uma proteína que tá presa a membrana vinculada a membrana uma proteína transmembrana que vai fazer essa conexão entre a insulina e a célula dentro da célula Nossa vai ter vão ter muitas proteínas aqui de sinalização ó Pitri cinas HT tudo isso aqui é proteína tá gente emitor então tudo

isso é proteína de sinalização aqui tá uma proteína de transporte também ó glicose glute 4 o transporte de glicose através da membrana para dentro da célula e assim por diante tá então são exemplos de proteínas de sinalização celular um outro exemplo de proteína de sinalização celular é irisina que é uma molécula uma proteína produzida pelo músculo quando o músculo contrai produz irisina a irisina entra na circulação sanguínea viaja até as o nosso tecido adipo e faz com que ocorra uma alteração na cor do nosso tecido AD Poso percebam que nós temos o tecido adipo branco

e o tecido é de Poso marrom bege e o marrom tá Por que que é marrom porque tem mais mitocôndria se eu tenho mais mitocôndria significa que esse tecido consegue fazer oxidação mais ah eficaz mais acentuada de ácido gráo de gordura de lipídio então quanto mais mitocôndria eu tiver no meu tecido mais oxidação de gordura eu faço Ah isso pode contribuir pro meu emagrecimento certo é isso mesmo então irisina ela induz uma mudança de cor do tecido branco para o o no caso do bege porque vai tendo Conforme você se exercita mais irisina produzida e

mais mitocôndria produzida pelo tecido então o tecido que era Branco se torna bege porque ele tem mais mitocôndria se tem mais mitocôndria então ele poderá chegar até um Tom Marrom poderá ser convertido num tecido de Poso marrom que é bem interessante né porque o tecido realmente fica mais eficaz na oxidação de gordura O que é sensacional e aqui por fim nós temos um outro exemplo aqui de proteína de sinalização que é oxitocina oxitocina também é chamado de hormônio do amor nesse paper da Science aqui muito interessante eles demonstraram que os cãezinhos quando eles vem o

seu dono eles acabam liberando muita oxitocina e se libera oxitocina tá diretamente relacionado com Euforia com prazer com paixão com amor com carinho e tudo mais né então o que esse paper aqui da Science traz é justamente isso quando os os os cãezinhos vêm os seus tutores e fazem o contato visual eles liberam oxitocina e por conta disso a gente vê aquela característica do cão sempre tá muito eufórico se você saiu por 1 minuto 5 minutos quando você volta é uma alegria O Cãozinho fica muito feliz porque ele tá tendo uma explosão de oxitocina na

mente tá e acontece com o dono também quando o dono vê o cãozinho vê seu cãozinho ele vê tem aquela sensação de amor também por rever o seu cãozinho então É bem interessante Então é uma dica que eu dou para vocês aqui é que quando vocês estiverem na rua quando Vocês se depararem com um cãozinho caramelo como esse com esse olhar tão doce tão bonito evitem o contato visual não olhem no olho porque ele vai ter uma explosão de oxitocina ele vai querer ir com você vai querer te acompanhar na rua né e normalmente a

gente não quer isso um cachorro atrás da gente na rua né então não façam um contato visual pro cachorro não liberar essa quantidade de oxitocina é uma proteína de sinalização que vai est afetando diretamente o nosso sistema nervoso central show né Aí nós temos por fim aqui as proteínas zeladoras do nosso Genoma que mantém a integridade e acessibilidade das informações dos nossos genes E aí nós temos aqui por exemplo p53 ATM e assim por diante tá gente então são aquelas proteínas que estão ali com a função de proteger o nosso DNA agora eu posso falar

para vocês como as proteínas nos auxiliam em diagnósticos clínicos como a mensurar a quantidade de proteínas no sangue acaba nos informando como está a saúde das nossas células e do nosso organismo Então vamos para alguns exemplos aspartato omin transferase e alanin aminotransferase elas nos informam dano hepático Ué como assim quando a gente faz exame de sangue normalmente você já mediu essas enzimas Que são chamadas de TGO TGP tá é isso aqui aspartato aminotransferase e lanina aminotransferase essas enzimas elas deveriam estar confinadas no nosso hepatócito dentro da célula do fígado que é chamada de hepatócito se

elas estão no sangue Isso significa que a célula que o hepatócito se rompeu e extravasou seu conteúdo então a gente consegue mensurar no sangue e isso nos indica então dano hepático legal né lactato desidrogenase também é uma enzima que tá presente dentro das células se ela tá no sangue significa que alguma célula teve algum tipo de dano só que a lactato deshidrogenasas possui diferentes isoformas aí se você medir a isoforma presente do músculo detectar isso no sangue significa que o músculo teve algum tipo de dano tá ou sei lá coração a lactad desidrogenases presente no

coração se tiver no sangue significa que as céus do coração tiveram algum tipo de dano e assim por diante creatina cinase é uma enzima presente principalmente no músculo esquelético Então sei lá se você treinou muito forte foi na academia né Sabe aquela dor tardia que surge e tudo mais é normalmente são microlesões pequenos rompimentos de célula que acabam extravasando essa creatina cais que deveria ficar dentro do músculo então a gente consegue mensurar o dano muscular é assim que os jogadores de futebol Fazem a avaliação de dano muscular quando a creatina Sinas chamado de sec já

ouviram falar em Sec quando a c tá muito alta o jogador acaba não treinando evitando treinar ou evitando jogar para não se lesionar porque significa que a célula já tá com algum problema troponina também é um exame complementar da creatina cinase também para ver principalmente dano celular tem uma coisa também da lactato da hidrogenase creatina cinase troponinas que elas também estão diretamente relacionadas com a avaliação do infarto agudo do miocárdio porque se teve um caso de infarto agudo do miocárdio as células do coração também tiveram um tipo de rompimento E essas as isoformas do coração

podem extravazar pro sangue a gente pode avaliar isso também no sangue amilase avalia pancreatite aguda e por fim ainda a gente consegue analisar uma série de proteínas tipo aquelas proteínas envolvidas com o covid através de um ensai chamado de Elisa Olha só algumas doenças estão diretamente relacionadas com as proteínas então a proteína tá envolvida diretamente na doença como é o caso do escorbuto o escorbuto é uma doença que até hoje a gente não vê mais isso tá era mais era comum na antiguidade o escorbuto ela é desencadeada por uma carência de vitamina C e a

principal característica são hemorragias eh perda de de Principalmente de colágeno né porque a gente precisa de vitamina C para sintetizar o colágeno E aí as pessoas têm problema ligamentar problema de tendão mas o principal que que se vê assim nos primeiros sintomas é esse problema na gengivas pequenas hemorragias tá então a falta de vitamina C faz com que o nosso organismo não consiga produzir colágeno e por conta disso a gente vai ter Ah o escorbuto uma outra doença aqui é a chamada de coachi orco eu não sei falar muito bem esse nome tá quase um

trava língua Mas qual que é a principal característica dessa doença é uma má nutrição principalmente pela deficiência da ingestão de aminoácidos essenciais e os sintomas que a gente vê nessa doença eh um dos sintomas né é essa barriga gigante aqui que a gente chama popularmente de barriga d'água que é uma distensão dos tecidos abdominais Por que que acontece isso pessoal porque falta Albumina na circulação sanguínea albumina é uma proteína muito importante pra regulação oncótica ou seja para segurar uma grande quantidade de água na circulação sanguínea se a criança não tá ingerindo aminoácido suficiente ela não

consegue sintetizar Albumina e por conta disso grande parte da água acaba indo pra região abdominal acaba indo pra barriga aí nós temos a doença de alzheimer e a doença de parkson que tem um Envolvimento direto com com algumas proteínas no caso do parkson a gente tem o envolvimento da proteína Alfa sinucleina ela sofr um processo de agregação que acaba ah formando agregados maiores chamados de corpos de Lio que estão diretamente relacionados com a morte neuronal nós temos também na doença de alzheimer a formação de agregados proteicos do epito Beta amiloide na região do hipocampo Então

as principais consequências do do Alzheimer são a perda de memória enquanto no parkson é o o problema do movimento o problema de marcha Aquela aquele tremor que não para nunca né são algumas características dessas doenças que tem um envolvimento direto de proteínas e por fim nós temos a doença celíaca que é um distúrbio inflamatório intestinal que é desencadeado por pelo glúten né o gluten na verdade é usado como um termo geral que mas se refere a duas proteínas específicas que estão presente no trigo que é a gliadina gliadina e a glutenina Então essas duas proteínas

que compõem o glúten tá no centeio existe outras proteínas e assim por diante Tá mas modo geral o glúten é são essas duas proteínas que vão causar Então esse distúrbio inflamatório intestinal Vejam Só então gente glúten é uma proteína né na verdade duas que interessante né Então essas são algumas proteínas que Estão diretamente relacionadas com algumas doenças aí nós temos uma outra doença que certamente vocês já estudaram bastante e conhecem bem que é a diabetes tipo 1 e Tipo dois no caso do diabetes tipo 1 nós temos uma ilustração de uma menina aqui nós temos

uma imagem né de uma menina que aqui ela não tinha sido diagnosticada com diabetes tipo um e aqui após o tratamento de insulina então percebo como ela teve uma tava num estado caquético aqui realmente por não ter a insulina e Aqui nós temos o caso da diabetes tipo do que que é diabetes tipo dois ela é caracterizada principalmente por resistência à insulina e Um dos fatores que causam resistência à insulina é a obesidade né tem essa Associação direta na diabetes tipo um é uma doença autoimune o próprio corpo começa a atacar as células Beta que

produzem insulina então a pessoa vai ter que fazer uso exógeno de insulina vai se aplicar insulina diariamente né pro resto da vida não tem o que fazer diabetes tipo do normalmente se toma um fármacos por via oral ou em casos mais graves se aplica insulina também através de injeção é de insulina mas de modo geral na diabetes tipo do Normalmente quando as pessoas obesas emagrecem Elas têm uma tendência de melhorar diminuir essa resistência à insulina esse gráfico aqui é bem interessante para mostrar essa diferença Entre os dois tipos de diabetes Olha só então Aqui nós

temos um um momento aqui de injeção de insulina aqui nesse nesse eixo nós temos a concentração de açúcar no sangue aqui nós temos o tempo então a pessoa foi lá né as pessoas foram lá injetaram insulina a pessoa normal responde da seguinte maneira pessoa saudável normal ninguém é né a pessoa saudável responde responde da seguinte maneira após aplicação de insulina tem uma redução de glicose no sangue uma redução da glicemia perfeito depois normaliza a pessoa com diabetes tipo 1 também ó aplicou insulina reduziu a glicose do sangue tudo certo é assim que tem que funcionar

olha na diabetes tipo dois a pessoa foi lá aplicou a injeção de insulina e não aconteceu alteração nos níveis de glicose no sangue então isso significa que essa pessoa aqui ela está resistente à insulina Essa é a característica do dibet tipo dois pode ter um monte de insulina mas não vai funcionar tá E aqui do diabético um o a insulina já já tem um efeito bem importante tá então são dois tipos de diabetes As duas são afetadas por um tipo de proteína que é a insulina um hormônio né então era isso gente muito obrigado pela

atenção muito obrigado por Acompanhar até aqui a próxima aula que eu recomendo para vocês é assistir a aula de enzima que tá aqui já no no nosso canal certo beijos abraços Inter