Olá tudo bem seja muito bem-vindo a mais uma aula nessa aula né do nosso módulo de proteínas de aminoácidos e nós iremos falar de um tipo específico de proteína é interessante isso por na na aula Inicial né nas aulas iniciais na verdade a gente falou que ah a vida Depende das proteínas né a vida como nós conhecemos depende da das proteínas e que existem mil de diferentes tipos de proteínas em nosso organismo com diferentes funções a gente falou de proteínas estruturais Como é o colágeno né como é queratina tem proteínas e metabólica como são como
catalisadores né como são o caso das enzimas tem proteínas que agem no nosso sistema imunológico como as as imunoglobulinas Mas por que Professor a gente vai ter uma aula só para falar sobre enzimas que é um dos diferentes tipos de proteínas que existem por quê basicamente quando a gente estuda bioquímica por exemplo termo bioquímica é a química da vida né estuda as reações químicas que acontecem em nosso organismo e essas reações químicas que acontecem em nosso organismo dependem desse grupo específico de proteínas que são as enzimas então nessa aula a gente vai entender o que
que é como é que as enzimas agem Qual o papel dessas dessas moléculas em nosso organismo Então as reações químicas né acontecem Graças às enzimas e olha só que interessante Existem duas condições fundamentais para que a vida aconteça primeiro o organismo Ele tem que ter capacidade o organismo vivo né de se autorreplicar se replicar de se multiplicar certo e segundo até mesmo para que essa replicação aconteça esse organismo deve ser capaz de catalizar reações químicas como eficiência e seletividade ou seja o organismo vivo todos os organismos vivos desde o mais simples ao mais complexo deve
realizar reações químicas específicas para que a vida aconteça a vida só acontece graças a essas reações químicas certo e todas as reações químicas Praticamente em nosso organismo são mediadas por enzimas né a quais são proteínas catalisadoras proteínas específicas que aumentam a velocidade dessas reações eh sem sofrerem alteração nesse processo então a vida Acontece graças ao papel das enzimas né catalizando ou fazendo com que as reações químicas aconteçam em nosso organismo Tá certo as enzimas são biomoléculas são moléculas orgânicas a gente viu são proteínas basicamente enzimas são proteínas né quase tudas existe são a classe de
enzimas que não são proteicas né mas a maioria das enzimas é quase que com senso antes da descoberta dessa classe específica de enzimas que as enzimas são proteínas né são biomoléculas que atuam como catalisadores né catalisam substâncias capazes de acelerar a velocidade das reações químicas que acontecem nos seres vivos né Elas aceleram as reações químicas de forma seletiva né sendo portanto catalisadores muito específicos Olha só que coisa interessante significa dizer que o meu corpo no nosso anmo através da ação das enzimas pode fazer com que uma reação aconteça mais rápido do que outra para Que
professor para que que o corpo precisa que uma reação aconteça de forma mais rápida do que outra porque aquilo pode ser necessário para vida por exemplo se você precisa né sei lá aumentar a pigmentação da sua pele porque você mora numa região do planeta onde há uma incidência maior de raios solares e quando a sua pele é Pig ada é isso que acontece quando a gente toma um bronze sabe o bronze Você tem uma maior produção de melanina e a melanina protege a sua a sua pele né contra a radiação solar então em determinada situação
você precisa ter uma pigmentação maior na sua pele né para proteger dos raios solares aí o que que o corpo faz pega uma enzima aumenta a produção de enzima e atividade dessa enzima para que esse pigmento seja produzido porque naquela condição isso é necessário certo então isso é ser muito específico é você fazer uma reação específica de acordo com a demanda das suas células com as necessidades das suas células Então as enzimas elas comandam todos os eventos metabólicos que acontecem em nosso organismo sempre que a gente fala de bioquímica a gente vai falar de enzima
certo exceto por um pequeno grupo de moléculas né de RNA catalíticas são enzimas que não são proteicas são rnais né com característica catalítica faz uma reação química chamado de ribozimas tirando as ribozimas todas as enzimas são proteicas são estruturas formadas por proteínas a atividade catalítica dessa enzima né a capacidade dela de favorecer uma reação depende da integridade das suas conformações nativas Olha só que coisa interessante isso não só para as enzimas mas todas as proteínas para exercerem a sua função de forma correta Independente de ser uma enzima metabólica uma enzima estrutural ela precisa estar íntegra
No que diz respeito à aquelas estruturas que a gente falou primária secundária terciária e quartenário a enzima também depende da manutenção daquela estrutura Tá certo se uma enzima for desnaturada como uma proteína é eh ou as suas subunidades né naquela estrutura Quart inária forem desfeitas forem perdidas o papel catalítico poder catalítico dessa enzima ele é perdido então assim como as outras proteínas as enzimas as estruturas proteicas dependem daquelas estruturas proteicas básicas né das conformações proteicas básicas estruras primárias secundárias terciárias e quartenários tá certo as enzimas elas podem ser classificadas de acordo com as reações que
elas catalisam na verdade vocês vão perceber o seguinte ó os nomes das enzimas parecem complicados eu sei que eu falo para vocês aqui que vocês não precisam gravar nomes e esse não é o objetivo do nosso curso né nem do objetivo do entendimento adequado da bioquímica Mas você vai vocês vão perceber que existe um padrão nos nomes das enzimas que pode parecer complicado mas na verdade não é por exemplo muitas enzimas né recebem os nomes pela adição do sufixo ase não sei que lá ase você sabe que é uma enzima Tá certo e e vem
o nome do substrato uma palavra que descreve a atividade dela urease né é a ureia enzima que produz ureia glicosidase a gente tem dar glicose lactato de des hidrogenase é que faz a desidrogenação retira hidrogênio do lactato então perceba que a nomenclatura dela não é que o pesquisador tira da cabeça às vezes tem um nome de uma enzima que é decorrente do pesquisador que descobriu mas tem um nome Ah tem outro nome químico dela né que é basicamente o substrato ou a atividade que ela catalisa que ela realiza Então pode parecer complicado mas o nome
dela tem um sentido aquele nome não sai da cabeça Ah vou criar um nome difícil aqui só para complicar a cabeça do aluno não é assim que funciona iso tem relação com a atividade ou com o substrato que ela catalisa certo Além disso elas podem ser classificadas também pelas reações que elas catalisam Existem muitos nomes né nessa designação sistemática né as enzimas são divididas em seis classes principais Cada uma com numerosos subgrupos né existem as enzimas de chamadas de oxidorredutases catalisam reações de óxido redução transferência de elétrons né a lactato des hidrogenase ela é uma
óxido redutase ela transfere elétrons tá vendo de do lactato e formando piruvato tem as transferases catalisam transferência de grupos né contendo carbono nitrogênio ou fosfato aqui a gente tem ó um grupo foi transferido acerina hidróxi metil transferase Olha só olha o nome serina hidroximetil transferase porque ela transfere um grupo hidroximetil né transfer vem de transferência a cerina ela transfere um um grupo hidroximetil da cerina né formando a glicina aí tem as hidrolases ó as hidrolases por exemplo a urease ela a verdade eu falei aqui que o areas produz ureia ela ela quebra a ureia Tá
certo voltando aqui as elas catalisam a quebra de ligações químicas nas proteases as lipases as amilases fazem isso elas são é um grupo específico de hidrolase tem as e só que a diferença né dessas hidrolases elas utilizam água elas adicionam água a molécula de água é partida ao meio um pedaço vai para um grupo outro pedaço vai pro outro aqui nas hidrolases por exemplo ó um oxigênio vai para um pedaço da molécula e o outro e o hidrogênio vai para o nitrogênio para outro pedaço da molécula existem as chamadas liases as liases catalisam quebra de
ligações né carbono carbono eh carbono enxofre e carbono nitrogênio né como por exemplo aqui o piruvato ele pode ser quebrado a CTO aldeído perdeu ó ligação carbono carbono foi desfeita tem as isomerases as isomerases elas mudam a estrutura elas formam um isômero catalisam racemização né de isômeros óticos ou geométricos como por exemplo olha só o que essa isomerase faz ela pega um metil malonil coa muda o local da carboxila formando um sucin coa entenda o metilmalonil coar e o sucin coar são moléculas que apresentam as mesmas substâncias tem as mesmas quantidades de carbono oxigênio hidrogênio
é basicamente a mesma molécula só que montada de uma forma diferente então isomerase faz isso ela remonta a molécula formando um isômero que formando uma molécula parecida que não é igual parecida porque tem os mesmos compostos químicos certo mas não é igual não tem o mesmo perfil e tem as ligases as ligases catalisam formação de ligações elas ligam unem por exemplo aqui o piruvato é unido por uma ligase a piruvato carboxilase e olha só piruvato carboxilase ela carboxila adiciona um grupo carboxil ó al piruvato formando o aal acetato então perceba que parece complicado mas se
você for lá pegar o A nomenclatura da molécula ó metil malonil coa multas ela muda o metil malonil coa tá vendo e justamente ela transfere um grupo de um lado da molécula para outro de um local da molécula para o outro piruvato descarboxilase retira o grupo carboxil do piruvato lembra que tem um nome um nome bem parecido que a gente viu ou tem reação com o substrato ou descreve a atividade da enzima Tá certo as enzimas elas apresentam algumas propriedades entenda uma coisa é muito comum a gente ver numa reação química por exemplo como essa
daqui ó vamos colocar aqui a gente tem o lactato né É desidrogenação simples aqui só que na verdade a enzima ela é uma proteína então é como se fosse uma molécula enorme que vai catalisar a reação em uma molécula pequena né dentro dessa molécula enorme que é a proteína que é a enzima tem um local pequeno chamado de sítio ativo e Olha só que coisa fantástica na enzima toda a estrutura quartenário dela 3D né em 3D existe para que o sítio ativo seja da forma que ele precisa ser vou vou dar um exemplo aqui para
você tá vendo aqui eu tenho essa prote tá vendo esse sítio ativo tem essa estrutura aqui se eu mudar um aminoácido vamos supor que essa essa ponta aqui da enzima foi desfeita né e uma ligação que tinha lá na cadeia foi desfeita a estrutura dela foi desfeita ela foi desnaturada a cadeia toda é alterada e o sítio ativo perde a sua característica então o sítio ativo da proteína Ele é bem específico né decorrente da geometria da estrutura da proteína então qualquer alteração que aconteça que a gente viu qualquer desnaturação compromete a ligação da do substrato
com o sítio ativo Professor o que que é substrato é o substrato que a enzima vai agir por exemplo nessa reação aqui o lactato é o substrato porque a lactato das hidrogenase vai agir sobre o lactato formando o produto que vai ser o piruvato nessa aqui serina hidroximetil transferase a serina é o substrato essa enzima vai agir na serina cina alterando ela formando a glicina tá vendo Então as enzimas contêm uma região bem específica do dessa proteína em forma de fenda boço né chamado de sítio ativo sítio ativo é o local onde o substrato se
liga e sofre as alterações químicas né esse sítio contém cadeias laterais de aminoácidos bem específicos que participam da ligação da enzima com o substrato então aqui nesse local Ó tem aminoácidos específicos que interagem com um substrato específico e é por isso que toda a enzima é bem específica essa enzima aqui ó lactato desidrogenase age apenas no lactato né existem enzimas que agem em substratos diferentes só que com características diferentes quer ver a gente falou do do metabolismo dos carboidratos não foi no módulo um aí a gente viu que tem por exemplo assim que a glicose
entra na célula ela sofre ação de uma de uma enzima chamada exocin o nome exocin ase é de uma exose exose de uma molécula com seis carbonos né de um carboidrato com seis carbonos e quinase todas as quinases são enzimas que adicionam fosfato que fosforilam então exocin ase fosforilam compostos com seis carbonos a glicose é uma exose essa hexoquinase fosforila tanto a glicose como a frutose a frutose é um isômero da glicose uma estrutura parecida só que ela tem mais afinidade pela glicose Apesar dela fosforilar outra substrato ela tem mais afinidade com a glicose porque
a frutose é um isômera molécula parecida com a glicose não é igual existem outra existe outra enzima que tem uma maior afinidade pela frutose que é a frutas certo então entenda que por mais que a exin seja uma enzima específica para glicose ela AGE em moléculas parecidas com afinidade menor né É graças a ess esse ativo aqui ó que a enzima Ela é bem específica ela age principalmente no substrato né específico graças a esse sítio ativo característica química desse sítio ativo Toda Toda vez que a enzima vai agir ela se liga ao substrato né formando
um complexo enzima substrato que é esse daqui né faz a reação acontecer e libera o produto da reação química Tá certo as enzimas apresentam carac propriedades né apresentam uma alta eficiência catalítica ó ocorre de 100 a 110 vezes mais rapidamente que reações não catalisadas Ou seja as reações químicas elas podem acontecer de forma natural só que demoram demoram muito a depender da reação isso pode demorar muito certo as enzimas fazem com que isso acontece de forma muito rápida elas são bem específicas enzimas são altamente específicas ao seus substratos como a gente falou agora né na
na exin eh na ação da da exocin ase e as enzimas também elas podem ser reguladas isso é interessante por quê é a partir dessa regulação que o seu corpo fala olha faz mais uma reação ou faz menos uma reação faz mais outra reação ou faz menos essa reação o seu corpo faz com que as reações aconteçam de forma mais rápida ou mais lenta a depender da demanda dele então se houver uma demanda maior de energia por exemplo o seu corpo vai fazer mais ciclo de creb o seu corpo vai fazer mais cadeia reações na
cadeia transportadora de elétrons porque ele vai agir sobre enzimas que fazem isso então isso é regulação respondendo às necessidades das células Então dependendo da Necessidade uma enzima pode estar ativa ou inativa certo aí tem uma questão interessante ó eh as enzimas em sua forma ativa né Eh elas são chamadas de holoenzimas Por quê a enzima algumas enzimas né precisam de outras moléculas além da estrutura proteica para sua ação o o termo holoenzima se refere a enzima ativa com seu componente não proteico enquanto a enzima sem o seu componente proteico é chamado de apoenzima que é
a forma inativa O que que significa dizer que as enzimas apresentam um grupo que não é uma proteína tá ligada a ela associada a ela que faz com que a reação dela aconteça por exemplo as enzimas podem ter um componente não proteico como íon metálico né o zinco ou ferro por exemplo a gente sempre ouv falar que o zinco é um importante mineral antioxidante né mas não é o zinco que age de forma antioxidante de forma direta o zinco ele favorece a ação por exemplo de uma catalase de uma peroxidase que é uma enzima antioxidante
aí o zinco auxilia as enzimas antioxidantes Tá certo Por isso que ele é um mineral antioxidante não é que ele age diret ele é um mineral antioxidante porque ele auxilia as enzimas antioxidantes então tem enzimas que t o íon metálico né um metal como componente não proteico tem enzimas né que tem uma estrutura uma molécula orgânica não é o i metálico é uma molécula orgânica né Isso é chamado de coenzima né al por exemplo tem a gente falou né das nas das transaminases nas transaminases Não tem aquela aquela a vitamina B6 que favorece a ação
dessas transaminases né E que a gente falou que ela que ela a LPL né o piridoxal na verdade PLP o piridoxal l fosfato piridoxal L fosfato é uma molécula orgânica tem carbono não é um I metálico é uma vitamina é derivado da vitamina B6 então o piridoxal l fosfato é uma coenzima auxilia na ação das transaminases se não houver B6 as transaminases não agem então a a deficiência de B6 favorece ou compromete aquela reação Tá certo então existem componentes né orgânicos e inorgânicos íons metálicos não são orgânicos Tá certo e componentes orgânicos e a biotina
tem isso né a coenzima a é o ácido pantotênico a vitamina B5 que produz essa coenzima A então entenda que existem compostos orgânicos e inorgânicos que fazem com que a enzima tenha a sua ação de forma mais eficiente a outra coisa específica é que as enzimas também elas são específicas a depender do local onde ela age né muitas enzimas estão localizadas apenas na mitocôndria apenas no citosol apenas no núcleo apenas no lisossomo né porque são nessas regiões que elas vão realizar as suas ações isso garante um meio favorável paraa reação né e organiso as milhares
de enzimas que tem em uma célula então elas também são presentes em locais específicos asades do ciclo de crebs estão no no no na mitocôndria certo as enzimas da glicólise estão no citosol Tá certo as enzimas que sintetizam DNA e RNA estão no núcleo as hidrolases estão no lisossomo Tá certo as hidrolases ácidas né estão no lisossomos Então existe um local bem específico também vamos lá o que que acontece Ah o mecanismo de ação de um enzima ele pode ser visualizado a partir de duas perspectivas diferente a primeira é a aborda a catálise a reação
né em termos das alterações de energia né que ocorrem durante a reação ou seja as enzimas fornecem uma rota de reação alternativa energéticamente favorável diferente da reação catalisada O que é isso Professor significa dizer o seguinte ó eu tenho essa caixinha de fone aqui tá vendo para abrir essa caixinha de essa caixinha de fone ela não vai abrir sozinha isso é energeticamente desfavorável por quê para abrir ela eu tenho que fazer trabalho de levantar a tampa abrir ela ela não vai abrir sozinha porque isso é energeticamente desfavorável é energeticamente impossível então a minha mão funciona
como uma enzima que vai fornecer energia Para quê Para que essa enzima aja para que essa tampa abra certo então Abrir sozinho é energeticamente desfavorável O que que a enzima faz doa seria doar né contribui com a energia Para quê Para que essa reação aconteça porque ela energeticamente ela seria desfavorável Por quê eu saio de um ambiente com pouca energia vou ter que gerar trabalho para abrir isso daqui e esse trabalho a gente gasta energia então é caro para isso acontecer as enzimas fazem com que essas reações que Teoricamente seriam energeticamente desfavoráveis tinha que vir
energia de algum canto algum lugar tinha que fornecer energia para gerar esse trabalho de abertura de tampa e as enzimas fazem isso olha só que interessante a segunda perspectiva descreve como o sítio ativo facilita quimicamente a catálise né além da energia né tem a o favorecimento da da reação química decorrente do sítio ativo Tá certo então a gente pode entender dessas duas formas ó lá ó alterações de energia que acontecem durante a reação entenda essa aqui é a energia livre de ativação que é necessário para que a para que a reação aconteça Então as enzimas
elas fornecem energia livre para que o substrato seja convertido no produto porque para você converter o substrato no produto Você vai precisar de energia de algum canto quem faz isso são as enzimas né praticamente todas as reações químicas T uma barreira de energia separando os reagentes dos produtos né o substrato do produto você precisa de precisa fazer com que essa energia venha de algum canto para que essa reação química aconteça e a é a enzima que fornece Além disso né o sítio ativo ele não é um receptáculo uma estrutura uma fenda passiva ele muda ele
se adapta ao sub estrato né É bem complexo fazendo com que essa alteração aconteça ó lá aqui a gente tem um exemplo ó uma criança com a camisa é o substrato a enzima é a mãe que vai fornecer energia né E se adaptar retirando a camisa da criança aí o produto vai ser a camisa sem criança Ô a camisa a criança sem camisa então entenda perceba que o sítio ativo também muda quimicamente para favorecer a a reação química além do fornecimento de energia não é só da energia é favorecer todo o ambiente para que essa
energia para que essa reação aconteça Tá certo e alguns fatores podem influenciar n essa velocidade de reação as enzimas né Elas podem ser isoladas das células e ter as suas propriedades estudadas no tubo de ensaio em vitro as diferentes enzimas mostram diferentes respostas às alterações da concentração do substrato na temperatura no PH O que que significa dizer que uma enzima pode realizar mais ou menos reações a depender de quanto substrato tenha uma mãe pode tirar mais ou menos camisas a depender da quantidade de crianças que tenho né então isso é influenciar a a a velocidade
de reação a temperatura Quanto mais quente mais frio pode influenciar alteração dessas enzimas também o PH PH o potencial hidrogênio iônico pode a quantidade de hidrogênio livre que tem basicamente o PH é uma escala que mede a quantidade de hidrogênio livre que tem na su ou no meio certo isso pode influenciar a ação dessas enzimas entenda o seguinte ó a velocidade de uma reação catalisada por um enzima aumenta com a concentração de substrato até atingir um um limite né que é chamado de velocidade máxima ou seja se você tiver pouco substrato a quantidade de reações
vai ser pequena quando você aumenta a quantidade de substrato a quantidade de reações vai aumentando até chegar num limite esse aqui é o VMAX a velocidade máxima Você pode adicionar mais substrato que a velocidade não vai ser ser a aumentada quando atingir o VMAX mas até atingir né o VMAX é velocidade máxima então a obtenção de um plator na velocidade de reação em altas concentrações de substrato reflete a saturação dessas enzimas o que é que significa dizer que todas as enzimas estão cheias então não adianta ter mais substrato porque não tem mais enzima para fazer
a reação Mas se você tiver muita re enzima e pouco substrato a reação vai est Baixa porque tem pouco substrato reação que a gente diz a quantidade de Sub vai de produto né que vai est sendo gerado então Obviamente você vai aumentar a quantidade de substrat ou seja se aumentar a quantidade de fone eu vou ter uma maior quantidade de abertura de tampa só que vai ter um momento vai ter um limite porque eu não tenho mais mão para fazer isso sabe então a concentração do substrato influencia velocidade da reação até determinada quantidade O que
que significa dizer vamos lá lembra do metabolismo da frutose se você tiver muita frose você vai est fazendo muita reação química até uma determinada quantidade se tiver pouca frutose você vai estar fazendo pouca fosforilação da frutose se tiver muita muita fosforilação se tiver pouca pouca fosforilação até um limite Tá certo que é o VMAX além disso a temperatura Olha só que coisa interessante a temperatura influencia a velocidade da reação química das enzimas de todas as enzimas perceba que num temperatura baixa a velocidade é baixa num temperatura alta a velocidade é Baixa também então não significa
dizer que quanto mais quente for mais mais rápida vai ser não as enzimas apresentam uma temperatura específica de ação as enzimas corporais do nosso organismo dependem de uma temperatura próxima de 36º né 36 que é a nossa temperatura interna então se você aumenta a temperatura você diminui a velocidade da reação você desnatura essa proteína por exemplo e você abaixo também você diminui a velocidade da reação então a temperatura é um fator que que afeta as enzimas apresentam temperaturas específicas e outro também é o PH o PH também muda a velocidade da reação se o PH
tiver muito ácido muito hidrogênio a velocidade da reação diminui se o PH estiver muito baixo alcalino a velocidade da reação diminui ou ou seja há um PH ideal as nossas enzimas são PH específicas Depende de um PH específico e o mais interessante é que não é um PH Universal a pepsina a tripsina a quimotripsina que agem na digestão de proteínas por exemplo né apresentam phs diferentes a pepsina age no meio ácida a tripsina age no meio básico né o neutro tá vendo e a fosfatase alcalina no meio no meio básico Então depende de um PH
específico óbvio que as nossas proteínas corporais dependem de um PH neutro né ou próximo da neutralidade próximo de sete que é o nosso PH corporal 735 745 mas a pepsina que age no nosso estômago não depende de um PH ácido certo e o que que o PH faz quando você tem muito hidrogênio livre né você afeta velocidade da reação de várias maneiras Por quê o processo catalítico geralmente requer que a enzima substrato tenha determinados grupos químicos em estado ionizado íons quanto mais hidrogênio livre você vai ter ligação interação desses hidrogênios com a proteína e ela
não vai conseguir interagir com substrato por exemplo tá vendo tem PH ácido significa que tem muito hidrogênio livre PH básico a gente tem muo hidroxila livre oh certo então se você tiver uma concentração diferente disso você pode interagir com a enzima e e comprometer a interação dela com o subst estrato Além de desnaturar a gente falou isso também o o PH também desnatura né esses hidrogênios Livres vão interagir e alterar ou mudar a conformação da proteína e como a gente falou essa interação depende da a é bem específico para cada enzima aí tem uma aí
tem uma questão bem interessante ó que é a equação de Michel menten né menten que são dois pesquisas Leon m e eles propuseram um modelo simples que explica a maioria das características das reações catalisadas por enzimas né Essa equação ela descreve como a velocidade da reação varia de acordo com a concentração do substrato e basicamente é o o conceito de Caim ca de uma enzima não é quilometragem é a constante Michel que a afinidade ou descreve a afinidade da enzima pelo substrato entenda o seguinte que a depender do km da enzima depender do resultado dessa
conta a gente tem uma enzima com maior ou menor afinidade O que que significa dizer Professor significa dizer que uma enzima pode ter uma velocidade alta de reação mesmo com concentrações pequenas de substratos assim como a enzima pode ter uma velocidade baixa de re mesmo com concentrações maiores de substratos entenda vocês vamos trazer isso pro PR pro dia a dia você tem amigos né Tem uns amigos que você tem mais afinidade do que outros quanto maior afinidade menor é a quantidade de amigos por exemplo você fazer uma festa quanto menor for afinidade mais você vai
precisar de mais amigos para fazer uma festa né tem aquele amigo que você vocês dois né ou você vocês dois já conseguem se divertir bastante então você tem uma afinidade maior com esse amigo tem outro amigo tem outro grupo que você precisa de uma quantidade maior de pessoas para você se divertir basicamente é assim que funciona quanto menor for o km de uma enzima mais afinidade ela tem com substrato por ela precisa de uma menor quantidade de substrato para fazer muitas reações quanto maior for o km dessa enzima menor será a afinidade porque ela precisa
de mais substratos para fazer as reações tá vendo aqui a gente tem a enzima um que é o azul e a enzima dois que é o vermelho essa enzima Azul ela tem o km baixo km1 dela é mais baixo ou seja ela precisa de um substrato menor para atingir a metade da sua velocidade máxima essa velocidade ess essa essa constante ela baseada na velocidade inicial da reação na velocidade máxima e na concentração do substrato Quando eu digo para vocês que o km1 é é x significa dizer que nessa concentração x de substrato essa enzima atinge
a metade da velocidade máxima dela já nessa enzima aqui com km2 com essa concentração de substrato que é maior do que a a enzima azul é nessa concentração de substrato que essa enzima atinge a metade da velocidade máxima dela Então essa é a constante e esse é o km né A constante de mel el mem que basicamente avalia a característica da enzima eu mostrei para vocês isso esse conceito no módulo um quando a gente falou da glicoquinase e da hexoquinase são enzimas né são as mesmas enzimas né que só que estão presentes em tecidos diferentes
que elas catalisam a mesma reação que é fosforilar glicose essas duas enzimas fosforilam a glicose adicionam fosfato na glicose só que elas apresentam um Caim diferente uma afinidade diferente a tá no músculo que é a exocin ase ela tem um cim baixo é como se fosse essa enzima um aqui ó ela precisa de pouca glicose para fazer muita fosforilação já a glicoquinase que é a que tá no fígado ela tem um Kim alto ela precisa de mais glicose para fazer mais fosforilação por que que isso é diferente porque o tecido hepático e o muscular apresentam
papéis diferentes no no metabolismo da glicose então elas mudam a sua velocidade depender da quantidade de substrato o fígado só pode fosforilar muita glicose se houver muita glicose disponível porque se ele fosforilar Muita glicose ele diminui a quantidade de glicose na corrente sanguínea o paciente tem Hipoglicemia o fígado o músculo não o músculo ele forç a glicose para uso próprio Então passou glicose na frente do músculo ele fosforila só que a entrada de glicose no músculo depende da insulina então a glicose só entra no músculo quando ela tá emem em quantidade elevada Então significa dizer
que se a glicose tá no músculo é porque tem muita glicose disponível é o músculo fosforila e guarda ela completamente são papéis diferentes o fígado controla a quantidade de glicose no no no sangue o músculo não músculo quer utilizar apenas ele não tá ligando se vai faltar glicose pro cérebro ele tá querendo fosforilar por isso que alguém tem que controlar o quanto de glicose que entra no músculo certo Então são duas enzimas que fazem a mesma reação só que com uma afinidade diferente decorrente da sua função no metabolismo da glicose tá certo Além disso ó
as enzimas elas podem ser inibidas né Qualquer substância que possa fazer com que a velocidade de reação né seja diminuída é um um inibidor um inibidor ático e esses inibidores podem ser competitivos e não competitivos competem com a ligação da enzima substrato ou não competem com a ligação do enzima substrato a inibição compe itivo acontece da seguinte forma eu tenho uma enzima esse inibidor vai se ligar no sítio ativo da enzima impedindo com que o substrato se ligue Esse aqui é um exemplo da Sinvastatina da provaste aquele medicamento para baixar colesterol o que que esse
medicamento faz quando você faz uso desse medicamento para redução do colesterol olha só o que que acontece esse medicamento esse inibidor competitivo vai lá na enzima chamada hmg qu a redutase que é uma enzima que sintetiza colesterol se liga lá e fala Olha hmgcoa você não vai se ligar aqui então se o hmgcoa não se liga a gente não tem formação do colesterol Então ela diminui a síntese de colesterol basicamente inibindo de forma competitiva a enzima que sintetiza colesterol Então é isso que os inibidores competitivos fazem tem outros inibidores que são não competitivos o que
que eles fazem eles se ligam a outra região da enzima que não necessariamente é o sítio ativo aqui a gente tem o substrato essa porção aqui é o sítio ativo é onde o substrato vai se ligar a enzima onde a enzima vai se ligar ao substrato só que o inibidor se liga em outra região da enzima Tá certo e faz com que a reação aconteça de forma mais lenta é como ele não ele não impede a ligação da enzima A substrato ela só faz com que a reação se torne mais lenta agindo em outra região
é inibidor não competitivo ele pode se ligar tanto a enzima livre como a enzima Lia já ligada ao substrato impedindo assim a reação de acontecer Tá certo eh existem inibidores que são naturais nosso corpo produz e outros são fármacos que a gente utiliza certo eh e essa inibição ela pode ser uma forma de regular por uma forma de você diminuir a ação da enzima só que tem também substâncias que aumentam a ação da enzima Tá certo são reguladores essa é uma característica da enzima ela pode ser regulada a sua velocidade de ação de reação pode
ser aumentada ou diminuída a depender da necessidade da célula por exemplo o próprio substrato ele pode alterar a velocidade de reação se você tem substrato ele faz com que a reação aconteça de forma mais rápida ou de forma mais lenta né Você pode inibir você pode essa enzima pode ser influenciada pelo produto da reação né o produto já pode agir aumentando diminuindo né tem outras outras reguladores chamados de reguladores alostéricos a gente vai entender o que é que geralmente é um produto final da Via por exemplo é vamos supor que a reação é abrir a
tampa do fone só que eu abro eu tenho a primeira reação abr a tampa do fone tirei o fone a reação é abrir a tampa do fone essa reação de abrir a tampa do fone pode ser inibida pelo fone o produto da reação não foi o fone foi a tampa aberta aí eu tive outra reação depois que tirei o fone então esse produto final que foi a retirado do fone pode inibir a abertura da tampa que é uma uma uma reação Inicial lá no começo então o produto final da Via pode agir é como se
fosse a glicólise a exocin ase sendo controlada pelo piruvato que é o produto final da via tá vendo Então essa regulação ela pode acontecer com o produto final da Via tem a modificação covalente outra enzima pode chegar na enzima e fosforilar ela a glicogênio sintase que é a enzima que sintetiza glicogênio ela é regulada pela fosforilação e pela desfosforilação is di você liga um fosfato a ela você desliga esse esse fosfato dela muda a ação dela e tem a síntese ou a degradação desse hormônio ou dessa enzima por exemplo você pode aumentar a quantidade de
enzimas ou diminuir a quantidade de enzimas você vai regular também a sua ação certo as enzimas alostéricas elas são reguladas por moléculas chamadas de efetores né ou moduladores se ligam de forma não covalente a outro sítio aqui a gente tem uma enzima alostérica tá vendo esse é o sítio ativo é aqui onde ela se liga com substrato só que além do sítio ativo ela tem um sítio alostérico que é basicamente isso daqui ó esse daqui poderia ser um sítio alostérico também que é outra porção da enzima onde o regulador Se liga só que a regulação
alostérica nem sempre inibe enzima pode inibir se for um regulador lotérico de inibição ou pode estimular se for um regulador alostérico de estimulação então ah algumas substâncias podem se ligar a enzima em outra porção né um sítio alostérico e fazer com que a enzima tenha uma ação aumentada ou diminuída certo então a gente tem quando a gente falou da glicólise lá lembra que a gente falou da fosfofrutoquinase tem substâncias que se ligam a ela aquela que regula a glicose fazendo com que ela tenha uma ação mais intensa ou menos intensa Tá certo então isso pode
acontecer também normalmente essas enzimas né Eh elas são compostas por subunidades múltiplas né o sítio regulatório e o sítio ativo ela tem um local que vai se ligar com produto e com substrato e tem um local que vai se ligar com o regulador certo muitas enzimas podem ser reguladas também por modificação covalente olha só que interessante aqui a gente tem a enzima que degrada glicogênio que é glicogênio fosforilase perceba que a glicogenio fosforilase ela foi fosforilada um grupo fosfato foi ligado a ela e quando ela foi ligada a um fosfato ela ficou ativa e começou
a degradar glicogênio já a glicogeno inase que é a enzima que sintetiza glicogênio quando ela é ligada a um fosfato quando ela tá fosforilada ela a ação dela é inibida tá vendo tá vendo Então a fosforilação pode ativar umas enzimas e pode inibir a outra depende da necessidade da ação dessa enzima Mas essa é uma regulação né Por modificação covalente você liga um grupo fosfato a ela é uma fosforilação da enzima é uma uma via muito muito comum né de ativação de enzimas e em nosso organismo e tem a enzima ela é uma proteína e
a e a enzima ela é sintetizada da mesma forma que qualquer proteína o GNA é expresso né o RNA mensageiro esse RNA menago vai ser traduzido no ribossomo e essa proteína vai ser formada então você pode produzir mais enzimas para aumentar a ação dela ou produzir menos enzimas né que é induzindo ou reprimindo a síntese no seu núcleo Então essa é uma forma também só que é uma forma que demora horas ou dias a gente tem a inibição pelo substrato pelo produto da reação o controle alostérico de forma imediata é muito rápido que acontece essa
alteração da atividade enzima né a modificação covalente também é rápida imediata minutos já a produção né a inibição da da síntese ou mente da degradação é é uma mecanismo a curto a longo prazo a gente não muda a ativação do enzima produzindo ela de forma rápida né produzindo o quebrando ela essa é um tipo de regulação que demora um pouco mais de tempo tá certo Além disso gente olha só que interessante a gente falou sobre isso quando a gente falou da biossíntese de aminoácidos né das transaminases mas as enzimas que a transaminase TGO TGP Gama
GT que são os são enzimas elas podem ser utilizadas no diagnóstico Clínico Como assim professor a gente falou que as enzimas são específicas estão presentes em locais específicos que elas vão realizar as reações então por exemplo TGO e TGP né as e Alt são transaminases que estão principalmente no fígado estão presentes em outros tecidos também mas principalmente no fígado se a gente encontra quantidades aumentadas dessas enzimas no nosso sangue significa dizer que nosso tecido hepático que guarda uma Maioria dessas enzimas foi lesado foi lesado E essas enzimas extravasaram então se eu tenho um aumento do
nível plasmático de enzimas que deveriam estar dentro das células estão no citoplas no nosso PL sanguíneo isso indica que houve necrose né quebra dessa célula decorrente de um trauma ou de algum de alguma doença a cpk a creatina kinase né e tanto muscular como do miocárdio a do miocárdio pode indicar um infarto porque o tecido quando há um infarto o tecido cardíaco ele é lesado essas enzimas que estavam no fígado no no no coração extravasam pra corrente sanguínea a mesma coisa do músculo Quando essas enzimas que estavam no músculo estado indicam agressão ao seu músculo
assim como TG e TGP indicam agressão ao seu fígado porque são enzimas que estão em em tecidos específicos então se a concentração dessas enzimas aumenta na corrente sanguine indica que aquele tecido n que é rico naquela enzima foi lesado E aí essas enzimas extravasaram para o plasma Tá certo então esse as enzimas T um papel interessantíssimo importantíssimo no diagnóstico Clínico de doenças certo então aqui tem algumas referências no livro de bioquímica ilustrada bioquímica básica e princípios de bioquímica de lenninger para vocês se aprofundarem mais nesse nesse nesse nesse conteúdo né as enzimas então para quem
quiser se aprofundar tem essas três referências aqui para vocês estudarem certo na próxima aula a gente vai falar um pouco sobre o processo de degradação de proteínas né de catabolismo proteico entender a relevância dele o que que é para que que serve como como ele como ele acontece certo então é isso um grande abraço e até mais
